مطالعه نقش نواحی پروپپتید در تاخوردگی و ترشح یک متالوپروتئاز از باکتری salinivibrio proteolyticus

svp2 یک آنزیم خارج سلولی است که از باکتری سالینو ویبربو پروتئولیتیکوس جدا شده است. این پروتئین به صورت پری پروپروتئین بیان می شود و شامل 4 دمین می باشد. سیگنال پپتید (23 اسید آمینه)، پروپپتید انتهای آمین (177 اسیدآمینه)، بخش کامل (313 اسید آمینه)، پروپپتید انتهای کربوکسیل (100 اسیدآمینه). چندین نقش برای هر منطقه ی این زیموژن گزارش شده است. در این مطالعه، هدف بررسی نقش دقیق عملکردی ناحیه ی انتهای آمین svp2 بر فعال سازی و پایداری این آنزیم می باشد. سه فرم از آنزیم ذکر شده را کلون کرده که شامل فرم کامل و فعال آنزیم، فرم بدون سیگنال پپتید (pro-svp2) و فرم بالغ mature) ، بدون سیگنال پپتید و پروپپتید) می باشد. فعالیت کازئینولیتیک این سه فرم در حالت های خارج سلولی و داخل سلولی(حالت محلول و نامحلول) نشان داد. اگرچه همانطور که انتظار داشتیم سیگنال پپتید در ترشح آنزیم نقش اساسی دارد اما برخلاف گزارشات قبلی در مورد پروتئازهای مشابه ترمولایزین، پروپپتید انتهای آمین برای تاخوردگی پروتئین ضروری نمی باشد. نتایج نشان می دهد که پروپپتید فعالیت فرم بالغ و پری پلاسمیک svp2 را در حالت سیس و ترانس مهار می کند. در حقیقت، svp2 بالغ به وسیله پروپپتید انتهای آمین در یک روش نامشخص مهار می شود.