بررسی فنوتایپی توانایی تولید آنزیم AmpC-beta-lactamase و تعیین پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا
نویسندگان
چکیده مقاله:
زمینه: کلبسیلا اکسیتوکا پاتوژن فرصتطلبی است که در ایحاد بسیاری از عفونتهای بیمارستانی نقش دارد. شیوع مقاومت به کلاسهای مختلف آنتیبیوتیکی در گونههای کلبسیلا در حال افزایش است. در برخی از ایزولهها مقاومت به واسطه تولید آنزیم AmpC-beta-lactamase است. هدف از این مطالعه بررسی توانایی تولید AmpC-beta-lactamase و شناسایی پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا در شیراز (ایران) میباشد. مواد و روشها: در این مطالعه مقطعی، 35 سویه کلبسیلا اکسیتوکا از بیماران بستری در بیمارستانهای شیراز (ایران) جدا شدند و کشت مجدد بر روی محیطهای میکروبشناسی شامل مککانکی آگار انجام شد. ایزولهها با استفاده از تستهای طراحی شده در سیستم API20E مورد تأیید نهایی قرار گرفتند. تست تعیین حساسیت آنتیبیوتیکی بر اساس پروتکل استانداردهای بالینی و آزمایشگاهی (CLSI 2014) انجام شد. به منظور شناسایی فنوتیپی سویههای تولیدکننده AmpC-beta-lactamase از دیسکهای سفوکسیتین و سفپیم استفاده شد. یافته‌ها: به‌طور کلی 35 ایزوله کلبسیلا اکسیتوکا ایزوله و مورد بررسی قرار گرفتند که از این بین 4 (4/11 درصد) ایزوله تولیدکننده AmpC-beta-lactamase بودند. در بین آنتیمیکروبیالهای مورد بررسی ایمیپنم (100 درصد) و کلیستین (100 درصد) مؤثرترین داروها علیه ایزولهها بودند. میزان مقاومت ایزولهها به آمیکاسین، سفوکسیتین، سیپروفلوکساسین و سفپیم به ترتیب 6/88 درصد، 6/88 درصد، 7/85 درصد و 7/85 درصد بود. ایزولهها بالاترین مقاومت را به سفتازیدیم (20 درصد) نشان دادند. همه ایزولههای AmpC-beta-lactamase positive به آمیکاسین، ایمیپنم و کلیستین حساس بودند. نتیجه‌گیری: نتایج مطالعه حاضر نشان داد که سفالوسپورینهای نسل سوم علیه 20 درصد از عفونتهای ناشی از سویههای کلبسیلا اکسیتوکا مورد مطالعه مؤثر نیستند. مقاومت به دو کلاس آنتیبیوتیکی بزرگ (آمینوگلیکوزیدها و سفالوسپورینها) در بین سویههای مورد بررسی مشاهده شد و درمان عفونتهای ناشی از این ایزولهها در آینده مشکل بزرگی خواهد بود.
منابع مشابه
بررسی فنوتایپی توانایی تولید آنزیم ampc-beta-lactamase و تعیین پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا
زمینه: کلبسیلا اکسیتوکا پاتوژن فرصتطلبی است که در ایحاد بسیاری از عفونتهای بیمارستانی نقش دارد. شیوع مقاومت به کلاسهای مختلف آنتیبیوتیکی در گونههای کلبسیلا در حال افزایش است. در برخی از ایزولهها مقاومت به واسطه تولید آنزیم ampc-beta-lactamase است. هدف از این مطالعه بررسی توانایی تولید ampc-beta-lactamase و شناسایی پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا در شیرا...
متن کاملتعیین مقاومت آنتیبیوتیکی متقاطع کلبسیلا پنومونیه و شناسایی سویههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم
زمینه و هدف: کلبسیلا پنومونیه باکتری گرم منفی رودهای است که سبب عفونتهای بیمارستانی میشود. اهداف این مطالعه جداسازی کلبسیلا پنومونیه از بیماران بستری در بیمارستان، تعیین نمودن مقاومت متقاطع و الگوهای مقاومت آنتیبیوتیکی ایزولهها و شناسایی ایزولههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم بود. مواد و روشها: مطالعه حاضر در طی سال های 1394 - 1393 انجام شد. نمونههای مختلف بیماران بستری در بیمارستانها...
متن کاملتعیین مقاومت آنتیبیوتیکی متقاطع کلبسیلا پنومونیه و شناسایی سویههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم
زمینه و هدف: کلبسیلا پنومونیه باکتری گرم منفی رودهای است که سبب عفونتهای بیمارستانی میشود. اهداف این مطالعه جداسازی کلبسیلا پنومونیه از بیماران بستری در بیمارستان، تعیین نمودن مقاومت متقاطع و الگوهای مقاومت آنتیبیوتیکی ایزولهها و شناسایی ایزولههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم بود. مواد و روشها: مطالعه حاضر در طی سال های 1394 - 1393 انجام شد. نمونههای مختلف بیماران بستری در بیمارستانهای...
متن کاملPenicillin-binding proteins and induction of AmpC beta-lactamase.
In competition assays for radiolabeled penicillin, penicillin-binding proteins (PBPs) 4, 7a, and 7b showed very high affinities for strong inducers of AmpC beta-lactamase. Loss of PBP 4 resulted in diminished inducibility. This suggests that if PBPs are involved in induction of AmpC beta-lactamase, there is probably a redundancy in function among the different PBPs.
متن کاملThe deacylation mechanism of AmpC beta-lactamase at ultrahigh resolution.
Beta-lactamases confer bacterial resistance to beta-lactam antibiotics, such as penicillins. The characteristic class C beta-lactamase AmpC catalyzes the reaction with several key residues including Ser64, Tyr150, and Lys67. Here, we describe a 1.07 A X-ray crystallographic structure of AmpC beta-lactamase in complex with a boronic acid deacylation transition-state analogue. The high quality of...
متن کاملDocking for fragment inhibitors of AmpC beta-lactamase.
Fragment screens for new ligands have had wide success, notwithstanding their constraint to libraries of 1,000-10,000 molecules. Larger libraries would be addressable were molecular docking reliable for fragment screens, but this has not been widely accepted. To investigate docking's ability to prioritize fragments, a library of >137,000 such molecules were docked against the structure of beta-...
متن کاملمنابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده{@ msg_add @}
عنوان ژورنال
دوره 19 شماره 2
صفحات 194- 202
تاریخ انتشار 2016-05
با دنبال کردن یک ژورنال هنگامی که شماره جدید این ژورنال منتشر می شود به شما از طریق ایمیل اطلاع داده می شود.
کلمات کلیدی برای این مقاله ارائه نشده است
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023