بررسی نقش آمینواسیدهای اطراف توالی جایگاه فعال در فعالیت آنزیم کیتیناز باکتری Serratia Marcescens B4A
Authors
Abstract:
کیتینازها یکی از آنزیم‌های صنعتی مهم محسوب می‌شوند که از اهمیت بسزایی در خصوص تجزیه مواد کیتینی، پاکسازی محیط زیست و کنترل قارچ‌های پاتوژن گیاهی و آفات دارند که با شکستن اتصالات گلیکوزیدی -1,4 سبب تجزیه کیتین می‌شوند. این آنزیم‌ها در ساختار خود دارای دمین کاتالیتیکی 8 (β/α) حاوی توالی‌های حفاظت شده‌ای به نام موتیف DXDXE روی رشته 4β هستند که آسپارتات و گلوتامات موجود در این توالی و همچنین آمینواسیدهای موجود در اطراف این توالی نقش اصلی در فرایند هیدرولیز پیوند گلیکوزیدی بازی می‌کنند. بررسی آمینو اسیدهای نزدیک به جایگاه فعال می تواند به درک نقش آنها در فرایند کاتالیز کمک کند. در این پروژه به منظور بررسی نقش گلیسین 191 و سرین 390 موجود در اطراف توالی حفاظت شده در فرایند کاتالیتیکی کیتیناز Serratia marcescens B4A، این دو آمینواسید جهش داده شدند و پس از همسانه‌سازی در حامل بیانی و بررسی بیان آن با SDS-PAGE، اثر این دو جهش بر روی فعالیت آنزیم مورد بررسی قرار گرفت.
similar resources
بررسی نقش آمینواسیدهای اطراف توالی جایگاه فعال در فعالیت آنزیم کیتیناز باکتری serratia marcescens b۴a
کیتینازها یکی از آنزیم های صنعتی مهم محسوب می شوند که از اهمیت بسزایی در خصوص تجزیه مواد کیتینی، پاکسازی محیط زیست و کنترل قارچ های پاتوژن گیاهی و آفات دارند که با شکستن اتصالات گلیکوزیدی -1,4 سبب تجزیه کیتین می شوند. این آنزیم ها در ساختار خود دارای دمین کاتالیتیکی 8 (β/α) حاوی توالی های حفاظت شده ای به نام موتیف dxdxe روی رشته 4β هستند که آسپارتات و گلوتامات موجود در این توالی و همچنین آمینو...
full textSerratia marcescens B4A Chitinase Product Optimization Using Taguchi Approach
Chitinase production by newly isolated Serratia marcescens B4A was optimized following Taguchi’sarray methods. Twenty-three bacterial isolates were screened from shrimp culture ponds in the South ofIran. A chitinase-producing bacterium was isolated based on it’s ability to utilize chitin as the sole carbonsource. The isolate designated as B4A, was identified as Serratia marces...
full textSerratia marcescens B4A chitinase product optimization using Taguchi approach
Chitinase production by newly isolated Serratia marcescens B4A was optimized following Taguchi’s array methods. Twenty-three bacterial isolates were screened from shrimp culture ponds in the South of Iran. A chitinase-producing bacterium was isolated based on it’s ability to utilize chitin as the sole carbon source. The isolate designated as B4A, was identified as Serratia marcescens based on i...
full textخالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens
آسپاراژیناز یک آنزیم هیدرولاز می باشد که آسپاراژین را به آمونیوم و آسپارتیت تبدیل می کند. این آنزیم کاربرد مؤثری در درمان لوسمی لنفوبلاستیک دارد. marcescens Serratia یک باکتری گرم منفی است که کلنیهای آن دارای رنگیزه قرمز می باشند که می تواند در صورت حضور آسپاراژین در محیط کشت خود، تولید آنزیم آسپاراژیناز نماید. در این تحقیق آنزیم آسپاراژیناز از محیط کشت Serratia خالص سازی و همچنین فاکتور های ک...
full textCharacterization of a chitinase with antifungal activity from a native Serratia marcescens B4A
Chitinases have the ability of chitin digestion that constitutes a main compound of the cell wall in many of the phytopathogens such as fungi. In the following investigation, a novel chitinase with antifungal activity was characterized from a native Serratia marcescens B4A. Partially purified enzyme had an apparent molecular mass of 54 kDa. It indicated an optimum activity in pH 5 at 45°C. Enzy...
full textSerratia marcescens B4A chitinase thermostability enhancement by S390I QuikChange site directed mutagenesis
Thermostable chitinases are useful for industrial and biotechnological applications. This paper reports the stabilization of chitinase from Serratia marcescens B4A through rational mutagenesis. Changing of Ser 390 to Ile in S. marcescens. The stabilization was enhanced through entropic stabilization by reduction of the loop length and also by increasing of the beta chain length. With this repla...
full textMy Resources
Journal title
volume 28 issue 3
pages 318- 326
publication date 2015-11-22
By following a journal you will be notified via email when a new issue of this journal is published.
Hosted on Doprax cloud platform doprax.com
copyright © 2015-2023