بررسی فنوتایپی توانایی تولید آنزیم AmpC-beta-lactamase و تعیین پروفایل مقاومت آنتی‏بیوتیکی در ایزوله‏های بالینی کلبسیلا اکسی‏توکا

Authors

حسین ‏زاده, زهرا گروه میکروب ‏شناسی و ویروس‏شناسی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی شیراز، شیراز، ایران

مردانه, جلال گروه میکروب‏ شناسی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی گناباد، گناباد، ایران

نصاری, محبوبه گروه میکروبیولوژی، پردیس علوم و تحقیقات فارس، دانشگاه آزاد اسلامی، شیراز، ایران

Abstract:

زمینه: کلبسیلا اکسی‏توکا پاتوژن فرصت‏طلبی است که در ایحاد بسیاری از عفونت‏های بیمارستانی نقش دارد. شیوع مقاومت به کلاس‏های مختلف آنتی‏بیوتیکی در گونه‏های کلبسیلا در حال افزایش است. در برخی از ایزوله‏ها مقاومت به واسطه تولید آنزیم AmpC-beta-lactamase است. هدف از این مطالعه بررسی توانایی تولید AmpC-beta-lactamase و شناسایی پروفایل مقاومت آنتی‏بیوتیکی در ایزوله‏های بالینی کلبسیلا اکسی‏توکا در شیراز (ایران) می‏باشد. مواد و روش‌ها: در این مطالعه مقطعی، 35 سویه کلبسیلا اکسی‏توکا از بیماران بستری در بیمارستان‏های شیراز (ایران) جدا شدند و کشت مجدد بر روی محیط‏های میکروب‏شناسی شامل مک‏کانکی آگار انجام شد. ایزوله‏ها با استفاده از تست‏های طراحی شده در سیستم API20E مورد تأیید نهایی قرار گرفتند. تست تعیین حساسیت آنتی‏بیوتیکی بر اساس پروتکل استانداردهای بالینی و آزمایشگاهی (CLSI 2014) انجام شد. به منظور شناسایی فنوتیپی سویه‏های تولیدکننده AmpC-beta-lactamase از دیسک‏های سفوکسیتین و سفپیم استفاده شد. یافته‌ها: به‌طور کلی 35 ایزوله کلبسیلا اکسی‏توکا ایزوله و مورد بررسی قرار گرفتند که از این بین 4 (4/11 درصد) ایزوله تولیدکننده AmpC-beta-lactamase بودند. در بین آنتی‏میکروبیال‏های مورد بررسی ایمی‏پنم (100 درصد) و کلیستین (100 درصد) مؤثرترین داروها علیه ایزوله‏ها بودند. میزان مقاومت ایزوله‏ها به آمیکاسین، سفوکسیتین، سیپروفلوکساسین و سفپیم به ترتیب 6/88 درصد، 6/88 درصد، 7/85 درصد و 7/85 درصد بود. ایزوله‏ها بالاترین مقاومت را به سفتازیدیم (20 درصد) نشان دادند. همه ایزوله‏های AmpC-beta-lactamase positive به آمیکاسین، ایمی‏پنم و کلیستین حساس بودند. نتیجه‌گیری: نتایج مطالعه حاضر نشان داد که سفالوسپورین‏های نسل سوم علیه 20 درصد از عفونت‏های ناشی از سویه‏های کلبسیلا اکسی‏توکا مورد مطالعه مؤثر نیستند. مقاومت به دو کلاس آنتی‏بیوتیکی بزرگ (آمینوگلیکوزید‏ها و سفالوسپورین‏ها) در بین سویه‏های مورد بررسی مشاهده شد و درمان عفونت‏های ناشی از این ایزوله‏ها در آینده مشکل بزرگی خواهد بود.

Upgrade to premium to download articles

Already have an account?login

similar resources

بررسی فنوتایپی توانایی تولید آنزیم ampc-beta-lactamase و تعیین پروفایل مقاومت آنتی‏بیوتیکی در ایزوله‏های بالینی کلبسیلا اکسی‏توکا

full text

تعیین مقاومت آنتیبیوتیکی متقاطع کلبسیلا پنومونیه و شناسایی سویههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم

زمینه و هدف: کلبسیلا پنومونیه باکتری گرم منفی رودهای است که سبب عفونتهای بیمارستانی میشود. اهداف این مطالعه جداسازی کلبسیلا پنومونیه از بیماران بستری در بیمارستان، تعیین نمودن مقاومت متقاطع و الگوهای مقاومت آنتیبیوتیکی ایزولهها و شناسایی ایزولههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم بود. مواد و روشها: مطالعه حاضر در طی سال های 1394 - 1393 انجام شد. نمونههای مختلف بیماران بستری در بیمارستانها...

full text

تعیین مقاومت آنتیبیوتیکی متقاطع کلبسیلا پنومونیه و شناسایی سویههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم

full text

Penicillin-binding proteins and induction of AmpC beta-lactamase.

In competition assays for radiolabeled penicillin, penicillin-binding proteins (PBPs) 4, 7a, and 7b showed very high affinities for strong inducers of AmpC beta-lactamase. Loss of PBP 4 resulted in diminished inducibility. This suggests that if PBPs are involved in induction of AmpC beta-lactamase, there is probably a redundancy in function among the different PBPs.

full text

The deacylation mechanism of AmpC beta-lactamase at ultrahigh resolution.

Beta-lactamases confer bacterial resistance to beta-lactam antibiotics, such as penicillins. The characteristic class C beta-lactamase AmpC catalyzes the reaction with several key residues including Ser64, Tyr150, and Lys67. Here, we describe a 1.07 A X-ray crystallographic structure of AmpC beta-lactamase in complex with a boronic acid deacylation transition-state analogue. The high quality of...

full text

Docking for fragment inhibitors of AmpC beta-lactamase.

Fragment screens for new ligands have had wide success, notwithstanding their constraint to libraries of 1,000-10,000 molecules. Larger libraries would be addressable were molecular docking reliable for fragment screens, but this has not been widely accepted. To investigate docking's ability to prioritize fragments, a library of >137,000 such molecules were docked against the structure of beta-...

full text

My Resources

Save resource for easier access later

Save to my library Already added to my library

{@ msg_add @}

Journal title

طب جنوب

volume 19 issue 2

pages 194- 202

publication date 2016-05

unfollow

{@ msg @}

By following a journal you will be notified via email when a new issue of this journal is published.

Keywords

No Keywords

Hosted on Doprax cloud platform doprax.com