Modification of the Sweetness and Stability of Sweet-Tasting Protein Monellin by Gene Mutation and Protein Engineering

نویسندگان
چکیده

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

: the effect of sericin levels (silk glue protein) on rate of in vitro maturation, fertilization and culture of sheep oocytes

هدف از آزمایش اول بررسی اثر سطوح مختلف سریسین [0 (control), 0.1, 0.5, 1.0, 2.5 %] افزوده شده به محیط , ivm بر cumulus cell expansion، بلوغ هسته و توسعه متوالی جنین، در گوسفندان نژاد سنجابی در فصل تولید مثلی می باشد. از سرگیری میوز به وسیله خارج شدن اولین پولار بادی اندازه گیری و هم چنین درصد رسیدن جنین های دو سلولی به مرحله کلیواژ و بلاستوسیت نیز به عنوان نشانه ای از میزان شایستگی توسعه اولیه ج...

Synthesis and Production of Sweet-Tasting Protein in E. coli and Purification by Amylose Resin

A sweet water-soluble protein that reminds stable over wide ranges of temperature and pH, Brazzein has various applications. Its tastes like cane sugar but have no calories. However, the extraction of brazzein from its natural source is expensive and not applicable. In this study we used recombinant DNA technology to provide an alternative option for cheaper mass production of brazzein. A brazz...

متن کامل

Folding and stability of sweet protein single-chain monellin. An insight to protein engineering.

Engineered single-chain monellin (SCM) proteins were constructed by recombinant technology without disrupting the topology and sweet activity of native protein. Data from 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid fluorescence, size-exclusion chromatography, and heteronuclear NMR strongly suggest the presence of a folding intermediate at 1.5 m GdnHCl for SCM protein. The structural feature of the fol...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: BioMed Research International

سال: 2016

ISSN: 2314-6133,2314-6141

DOI: 10.1155/2016/3647173