این سوال مطرح است که آیا حضور پیوندهای دی سولفید، نقشی در سازش آنزیم ها برای حفظ فعالیت در دماهای مختلف دارد؟ برای این منظور مطالعات مقایسه ای خواص دینامیکی این آنزیمها انجام شد. نتایج ما در هر دو مقایسه (ahaباbaa وaha با (ppaنشان داد نوسانات ساختار، فواصل باقیمانده های عملکردی و همبستگی حرکتی بین اسیدآمینه های مهم در عملکرد، الگوی پیوند هیدروژنی و توزیع نیرو های وان دروالس و الکترواستاتیک در مکان فعال این آنزیم ها در دمای بهینه آنها تقریبا مشابه است. اما تغییر دما و شکستن پیوندهای دی سولفید پارامترهای بیان شده را به میزان کم یا زیاد تغییر می دهد. در نتیجه به نظر می رسد، پیوندهای دی سولفید مذکور نقش مهمی در تکامل الگوهای حرکتی ساختار در مکان فعال آنزیم های ppa و aha در دمای بهینه فعالیت آنها ایفا می کنند