β-لاکتوگلوبولین یکی از پروتئین هایی است که در تاریخ دانش پروتئین به طور گسترده مورد مطالعه قرارگرفته است. فراوانی آن در شیر گاو باعث می شود برای تحقیقات به آسانی در دسترس باشد .ا ما این پروتئین در شیر انسان وجود ندارد .ساختار سه بعدی آن مشابه پروتئین پیوند کننده رتینول در انسان می باشد. بنابراین حدس زده می شود که در انتقال لیگاند های آبگریز مانند رتینول و اسید های چرب نقش داشته باشد. استفاده از نانو ذرات به عنوان یک پشتیبان قوی برای جذب حائز اهمیت و جذاب است و دلیل آن سطح مشترک بسیار بزرگ به ازای هر واحد حجم می باشد که می تواند نانو ذرات را به عنوان حا مل ها و ناقل های بسیار کارآمدتر برای حمل پروتئین ها یا مولکول های دارو معرفی کرد. تاکنون تحقیقاتی در زمینه خواص پیوندی لیگاندهای آبگریز توسط پروتئین جذب شده بر روی سطوح نانوذرات اکسیدآهن که از جمله عوامل حائز اهمیت برای توسعه بیوتکنولوژی در مقیاس نانو به شمار می آید گزارش نشده است. لذا در این کار برهمکنش رتینول با ?- لاکتوگلوبولین تثبیت شده بر روی نانو ذرات fe3 o4 و fe_3 o4@al(oh)3 مورد مطالعه قرار گرفت. در این پروژه از دستگاه ا سپکتروفلوریمتر ، ا سپکتروفوتومترجذب uv-vis، اسپکتروفوتومتر ft-ir و از نرم افزار اکسل برای گردآوری اطلاعات و تحلیل داده ها استفاده شد. با توجه به نتایج فلورسانس در دمای 0c 16 و در ph خنثی با تثبیت پروتئین بر روی نانوذرات fe_3 o4 و fe_3 o4@al(oh)3 افزایش در افینیته ی پیوندی برای رتینول مشاهده شد. این تغییراتی را در ساختمان دوم و سوم پروتئین نشان می دهد. نتایج uv-vis بیان می کند که نوع برهمکنش های پروتئین با نانوذرات fe3 o4@al(oh)3 متفاوت از آن با نانوذرات fe3 o4 است. در حضور نانوذرات fe3 o4 و fe3 o4@al(oh)3 با افزایش رتینول قطبیت محیط اطراف کروموفورها کاهش یافته است. این بیانگر پیوند شدن رتینول توسط ?-لاکتوگلوبولین در حضور این نانوذرات می باشد. نتایج طیف ft-ir نشان می دهد که تثبیت پروتئین بر روی این نانوذرات ممکن است از طریق تشکیل پیوند سولفیدی بین 121cys و نانوذرات باشد. کمپلکس شدن رتینول توسط پروتئین از نظر شیمیایی تحت تأثیر تشکیل این پیوند قرار گرفته است. نانوذرات اکسیدآهن پوشش دار تأثیر بیشتری بر روی جایگاه پیوندی و افینیته ی آن برای پیوند کردن رتینول دارد.