در راستای رشد روزافزون علم نانوفناوری و کاربرد آن در دارورسانی، نانوذرات آلبومین به واسطه‏ی ویژگی زیست‏تخریب‏پذیری و غیر حساسیت‏زایی مورد توجه قرار گرفته‏اند. نانوذرات با توجه به دارا بودن نسبت سطح به حجم بالایشان تمایل زیادی به برهم‏کنش با مواد زیستی از قبیل پروتئین‏ها دارند، از این رو ممکن است در روند فیبریل‏شدن پروتئین‏ها اختلال ایجاد کنند و موجب مهار و یا تسریع آن شوند. تجمعات فیبریلی پروتئین آلفا-سینوکلئین به عنوان جزء اصلی تجمعات استخراج شده از مغز بیماران پارکینسون شناخته‏شده‏است. در پژوهش حاضر ابتدا نانوذرات آلبومین به روش‏ انحلال‏زدایی و با اندازه‏های مختلف و با به‏کارگیری انحلال‏زداهای مختلف تهیه و اندازه و بار آنها توسط آزمایش پراکنش پویای نور تعیین شد. پس از القای فیبریل‏شدن، روند فیبریل‏شدن و تشکیل فیبریل‏های آلفا-سینوکلئین با استفاده از آزمون‏های استاندارد نشر فلورسانس تیوفلاوین‏تی، طیف جذبی کنگوی قرمز، طیف دورنگ‏نمایی دورانی، تصاویر میکروسکوپ فلورسانس و میکروسکوپ نیروی اتمی بررسی شد. سپس، اثر حضور این نانوذرات با اندازه‏های مختلف بر روند فیبریل‏شدن پروتئین آلفا-سینوکلئین نانوذره و غلظت‏های مختلف آزمایش شد. مشاهدات حاکی از آن بود که نانوذرات آلبومین تاثیر معنی‏داری روی مقدار فیبریل‏های تشکیل شده ‏نداشتند منتهی منجر به کوتاه‏تر شدن مرحله‏ی هسته‏گذاری شدند. همچنین اثر حضور مونومرهای آلبومین بر فیبریل‏شدن آلفا-سینوکلئین مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان داد مونومرهای آلبومین منجر به افزایش زمان مرحله‏ی هسته‏گذاری شدند. در ادامه اثر حضور نانوذرات آلبومین بر فیبریل‏شدن پروتئین‏های لیزوزیم و انسولین مطالعه شد؛ اثر مهاری این نانوذرات بر فیبریل‏شدن این پروتئین‏ها بسیار محسوس‏تر از فیبریل‏شدن پروتئین آلفا-سینوکلئین بود.