نقش یون کلسیم بر ساختار و ویژگی های آمیلوئیدی گاما کریستالین های قندی و غیرقندی به کوشش سارا زعفرانچی زاده مقدم گاما کریستالین یکی از پروتئین های محلول لنز چشم است که اغلب به صورت مونومر دیده می شود. حضور چهار موتیف کلید یونانی با قابلیت اتصال به یون کلسیم از ویژگی های بارز این پروتئین می باشد. براساس پژوهش های پیشین، غلظت یون کلسیم به میزان زیادی در لنز افراد دیابتی افزایش می یابد. همچنین غلظت این یون در بیماری آب مروارید نیز به طرز چشمگیری زیاد می شود. از اینرو در این پژوهش اثر یون کلسیم بر ساختار و ویژگی های آمیلوئیدی گاما کریستالین های قندی و غیرقندی مطالعه می شود. در این مطالعه، قندی شدن غیرآنزیمی گاما کریستالین به روش الکتروفورز ژلی و آزمون های جذبی اٌ-فتالدهید(opa) و نشری فلورسامین تایید شد. با قندی شدن این پروتئین نشر فلورسانس تریپتوفان آن به میزان زیادی کاهش یافت که این پدیده حاکی از حرکت تریپتوفان به سطح آب گریز در معرض محیط آبی و تغییر ساختار پروتئین می باشد. همچنین نشر فلورسانس ans پروتئین قندی نسبت به نمونه غیرقندی به میزان زیادی افزایش یافت. این نتایج نشان می دهد که قندی شدن غیرآنزیمی، سطوح آب گریز در معرض پروتئین را به میزان زیادی افزایش می دهد. نتایج مطالعه توده ای شدن و فلورسانس تیوفلاوین-t پیشنهاد می کند که هم گاما کریستالین قندی و هم نوع غیرقندی در حضور یون کلسیم ساختارهای توده ای/ فیبری ایجاد می کند. همچنین ضمن مجاورت با یون کلسیم پروتئین قندی در مقایسه با نوع غیرقندی تمایل بیشتری برای حضور در ساختارهای توده ای/ فیبری دارد. همچنین این آزمایش ها برای پروتئین های محلول لنز (tsp) در حضور و عدم حضور یون کلسیم تکرار شد. برخلاف گاما کریستالین،tsp قندی ضمن مجاورت با یون کلسیم متحمل تغییرات ساختاری کمتری می شود که به تبع آن تمایل این پروتئین ها برای حضور در ساختارهای توده ای/فیبری کاهش می یابد. به طور کلی نتایج این پژوهش پیشنهاد می کند که نمونه قندی گاما کریستالین در مقایسه با نوع غیرقندی ضمن مجاورت با یون کلسیم تغییرات ساختاری بیشتری متحمل می شود که آن را برای حضور در ساختارهای توده ای/ فیبری مستعدتر می نماید. واژگان کلیدی: گاما کریستالین، قندی شدن غیرآنزیمی، تغییرات ساختاری، فلورسانس، کلسیم.