الاستاز pseudomonas aeruginosaپروتئین مزوفیلی است که شامل دو پیوند دی سولفیدیcys30-cys58) ) و (cys270-cys297) است که مطالعات قبلی نشان می دهد که پیوند دی سولفیدیcys30-cys58) ) در پایداری حلال های آلی نقش دارد و پیوند دی سولفیدی (cys270-cys297) برای فعالیت آنزیم ضروری است. ترمولیزینthermoproteolyticus bacillus پروتئین ترموفیلی است که فاقد پیوند دی سولفیدی است، ساختار سوم الاستاز بسیار شبیه به ترمولیزین است (همولوژی توالی بین این دو پروتئین %28 است) و هر دو یک مکانیسم کاتالیز دارند اما یکی در دمای بالاو دیگری دردمای پایین. بنابراین این سوال مطرح می شود که پیوند دی سولفیدی (cys270-cys297) چگونه برتکامل الگوهای حرکتی ساختار پروتئین مزوفیل الاستاز اثر می گذارد؟ بنابراین شبیه سازی های این دو پروتئین همولوگ را در دمای بالا و پایین انجام دادیم، هم چنین برای اثر حضور پیوند دی سولفیدی در ویژگی های حرکتی و ساختار جایگاه فعال، حالت موتانت الاستاز را نیز شبیه سازی نمودیم. نتایج ما مشخص نمود که فواصل و زوایای دی هیدارال ?, ? برخی رزیدوهای مهم جایگاه فعال الاستاز با ترمولیزین در دمای اپتیمم خود تغییرات قابل ملاحظه ایی با یکدیگر نداشتند. اما تغییرات دما در دو پروتئین و حذف دی سولفید در پروتئین الاستاز، بر فواصل و زوایای ?, ? اثر گذاشت. علاوه بر این، در دمای اپتیمم دو آنریم ، توزیع نیروی الکتروستاتیک رزیدوی های مهم جایگاه فعال به هم شبیه است اما با تغییرات دما و حذف دی سولفید این پارامتر تغییر نمود. هم چنین با افزایش و کاهش دما در هردو آنزیم، hinge bending به ترتیب، بازتر و بسته تر می شود و حذف پیوند دی سولفیدی در الاستاز نیز باعث بازتر شدن آن شد. بنابراین، پیوند دی سولفیدی (290-270) به عنوان یک عامل تعیین کننده مهم بر تکامل پارامترهای دینامیک و ساختاری آنزیم الاستاز می باشد و در سازگاری آن به دمای پایین نقش مهمی را ایفا می کند. نتایج ما هم چنین مشخص نمود، نوسانات رزید وهای عملکردی و ضریب هم بستگی بین جفت رزیدهای عملکردی در الاستاز و ترمولیزین متفاوت است که این به نظر می رسد به دلیل کارایی و بازدهی متفاوت دو آنزیم است