برهمکنش پروتئین بازی میلین از سیستم عصبی کار با یون فلزی دو ظرفیتی نیکل با استفاده از کالریمتری تیتراسیونی هم دما در محلول بافر تریس در دمای37c,27c و 47cمطالعه شده است. تئوری جدید انجلال برای بدست آوردن آنتالپی برهم کنش پروتئین بازی سیلین-یون فلزی بکار رفته است. پارامترهای پیوندی که از تئوری جدید انحلال بدست می آیند به تغییرات ساختمانی پروتئین بازی میلین به خاطر همکنش با یون فلزی نسبت داده می شوند مشخص شد که دو جایگاه پیوندی یکسان و غیر متعاون برای یون های نیکل وجود دارد. آنتالپی مولی پیوندی و ثابت تعادل تجمعی برای یون نیکل در سه دمای 37c,27c و47c به ترتیب 026/13, -403/13-815/14 kjmol و 953/89,015/75 pm و987/106است. مطالعات گروه ما برای درک این مطلب که چگونگی یون های فلزی و لیگاندهای پیوندی دیگر با پروتئین ها روی پایداری مولکول های زیستی تاثیر می گذارند گزارش شده است. یکی از جنبه های منحصر به فرد روش ما مطالعه پایداری پروتئین با استفاده از تئوری جدید انحلال است، این تئوری می تواند طی یک روش ساده پارامترهای پیوندی راه به اثر فلزات روی پایداری پروتئین ارتباط دهد. در غلظت بالا از یون نیکل، برهم کنش یون نیکل با پروتئین بازی میلین تنها در 27c باعث افزایش پایداری و فعالیت زیستی پروتئین می شود.