در این مطالعه تلاش کردیم که برهم کنش بین داروی زونیساماید و سرم آلبومین انسانی را با استفاده از تکنیک های اسپکتروفتومتری ، فلورسانس ، دورنگ نمایی دورانی و مدل سازی کامپیوتری بررسی کنیم. نتایج نشان دهنده این است که پیوند زونیساماید با سرم آلبومین انسانی باعث کاهش شدید فلورسانس سرم آلبومین انسانی از طریق مکانیزم کاهش ایستایی بوده است که نیروهای غالب در این برهم کنش ، از نوع آبگریز و الکترواستاتیک هستند و فرآیند پیوند زونیساماید با سرم آلبومین انسانی دارای آنتالپی kj mol-1 -193.442و آنتروپی j mol-1 -564.737 است. نتایج طیف سنجی uv-vis و ‍cd نشان می دهد که پیوند این دارو با سرم آلبومین انسانی باعث تغییرات کنفورماسیونی در پروتئین شده است. علاوه براین مطالعه مدل سازی کامپیوتری بیان کننده این است که دارو می تواند توسط برهم کنش های آبگریز و پیوند هیدروژنی ، پیوند قوی با سایت ? ( زیر دامنه ?a) از پروتئین بدهد که به عنوان سایت پیوندی وارفارین شناخته شده است. در قسمت بعد ، اثر یونهای فلزی zn+2 ، ca+2 و na+ روی برهم کنش بین زونیساماید و سرم آلبومین انسانی با استفاده از تکنیک های مختلف اسپکتروسکوپی مورد بررسی قرار گرفت. مکانیزم کاهش فلورسانس و نوع پیوند زونیساماید با سرم آلبومین انسانی در حضور zn+2 ، ca+2 و na+در ph = 7.40 بررسی شدند. ثابت خاموشی ، ثابت پیوند و تعداد سایت های پیوندی از داده های فلورسانس محاسبه شدند. مشخص شد که حضور یون zn+2 ثابت پیوند کمپلکس این دارو و سرم آلبومین انسانی را افزایش می دهد در حالی که یونهای ca+2 و na+ آن را کاهش می دهند. همچنین نتایج آزمایشگاهی نشان می دهند که کاهش فلورسانس سرم آلبومین انسانی هنوز هم ترکیبی از کاهش ایستایی و انتقال انرژی غیرتابشی است. نتایج طیف سنجی uv-vis و ‍cd نشان می دهند که ساختار دوم مولکول سرم آلبومین انسانی در حضور زونیساماید ، با و بدون یونهای zn+2 ، ca+2 و na+ تغییر کرده است.