مالاریا یکی از بیماری های مهم انگلی در کشورهای گرمسیری دنیا است. پلاسمودیوم فالسیپاروم انگل تک یاخته ای است که تب سه یک بدخیم را ایجاد می کند. آنتی ژن های پلاسمودیوم فالسیپاروم در سطح انگل یا در سطح سلول های آلوده ،کاندیداهای عمده جهت تولید واکسن می باشند، مانند: msp 1 و msp2 . کربوهیدرات های متصل به پروتئین های انگل مالاریا بعنوان اپی توپ های آنتی ژنیک مطرح بوده و بوسیله سیستم ایمنی میزبان تشخیص داده می شوند. بنابراین تصمیم به تخلیص آنتی ژنc-terminal msp1-19 و بررسی گلیکوزیلاسیون آن گرفته شد. انگل پلاسمودیوم فالسیپاروم در خارج از بدن میزبان و در شرایط in vitro با استفاده از روش trager and jensen کشت داده شد و با استفاده از روش raadfar میزان پارازیتمی تا 80% افزایش یافت. سپس سلول های انگل با بافر tkm مخلوط و اولترا سانتریفیوژ شدند. بدین ترتیب آنتی ژن های انگل پلاسمودیوم فالسیپاروم جدا و با روش sds-page الکتروفورز شدند.سپس با استفاده از ژل هایpreparative و روش الکتروالیوشن آنتی ژن مورد نظر تخلیص و با لوله های مخصوص تغلیظ شد، سپس الکتروفورز انجام شد و با رنگ آمیزی نیترات نقره رنگ و ایمونو بلاتینگ مورد بررسی قرار گرفت. آنتی ژن تخلیص شده بعد از رنگ آمیزی نیترات نقره و در روش ایمونوبلاتینگ تنها یک باند 19 کیلو دالتونی ایجاد نمود. بررسی گلیکوپروتئین ها با استفاده از کیت های qproteome o-glycan kit و qproteome total kit انجام شد و احتمال وجود گالاکتوز، n- استیل نورامینیک اسید (اسید سیالیک)، n- گالاکتوز آمین، گالاکتوز، n- گلوکز آمین، ساختارهای?- مانوزیدی شاخه دار و فرمهای هیبرید، پرمانوز در آنتی ژنc-terminal msp1-19 مشخص شد. تا کنون واکسنهای نوترکیب قادر به ایجاد ایمنی موثر و مطلوب نبوده و این امر ممکن است بدلیل عدم وجود گلیکوزیلاسیون مناسب باشد.