مخلوط های پروتئینی (مانند عصاره ها و استخراجهای بافتی و سلولی) ترکیبات پیچیده ای هستند که همین پیچیدگی بررسی متمرکز بر روی جزئ یا اجزا خاصی از این مخلوطها را با دشواری روبرو می سازد. مرسوم است که طی مراحل متعدد خالص سازی از پیچیدگی آن کم می شود یا جزء کاملا خالص می شود و سپس بررسی های دلخواه روی نمونه خالص (یا نیمه خالص) انجام می شود. اما مراحل تخلیص وقتگیر، پرهزینه و دشوار هستند. ضمنا این شبهه وجود دارد که آیاجزء خالص شده از نظر ساختار و/یا عملکرد مانند همین جزء، قبل از جداسازی است یا در اثر عملیات تخلیص دچار تغییراتی در ساختار یا عملکرد شده اند. گرچه معمولا از این شبهه صرف نظر می گردد ولی برای برطرف کردن آن تلاش می شود. دراین پایان نامه از انواعی از تکنیک های الکتروفورز یک بعدی (1d) یا دوبعدی (2d) برای بررسی پروتئومها استفاده شده است که در بعد اول آنها کمترین دستکاری در ساختار پروتئین ها اعمال می شود بطوریکه گرفتن فعالیت از آنزیم خاصی در ژل امکانپذیر باشد. به این ترتیب امکان تخمین جرم مولکولی آنزیم مورد نظر در بعد دوم وجود دارد. در فاز اول این پژوهش، از 1d-cn-page برای نشان دادن تغییرات ساختاری در آنزیم کاتالاز موجود در پروتئوم درون سلولی باکتری kocuria asb 107 استفاده شد ، در فاز دوم این پژوهش، پروتئوم درون سلولی باکتری kocuria asb 107 با دو روش الکتروفورزی 2d-cn-sds-page وهمچنین 2d-bn-sds-page مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفت. در هر دو این روشها پیش از بعد دوم موقعیت آنزیم کاتالاز با روش تشخیص ویژه کاتالاز در بعد اول تعیین شد. در مورد آنزیم (های) تجزیه کننده زانتان از روش مقایسه پروتئوم استفاده شد. ابتدا پروتئوم خارج سلولی باکتری paenibacillus sp.sm0 که در دو دمای مختلف 20 و 35 درجه سانتیگراد رشد داده شده بودند، به روش 2d-cn-sds-page مورد آزمایش قرار گرفتند. پس از رنگ آمیزی با نیترات نقره، لکه (های) متفاوت در طرح های پروتئومی حاصل به عنوان کاندیداهای اصلی آنزیم (های) تجزیه کننده زانتان هستند. جرم مولکولی آنها تخمین زده شد . در مجموع این نتایج نشان داد در بعضی موارد ، روش های پروتئومیکس می توانند اطلاعاتی درباره یک آنزیم خاص یا یک فعالیت خاص در پروتئوم به ما بدهند بدون آنکه لازم باشد لزوما از روش های پیچیده ای مانند mass spectroscopy برای شناسایی و تعیین هویت لکه های پروتئینی استفاده کرد.