آلبومین سرم انسانی (hsa)، فراوان ترین پروتئین موجود در پلاسما و حمل کننده بسیاری از داروها می باشد. برهم کنش hsa با نمک برخی از لانتانیدها (سریم کلراید، لانتانیم کلراید، اربیم کلراید) در محلول بافر فسفات (mm50 ) با4/7= ph در دمای k 298 بوسیله طیف سنجی فلورسانس و اسپکتروسکوپی مرئی- فرابنفش بررسی شد. این لیگاندها در حضور آلبومین سرم انسانی، اثر ناپایدارکنندگی را نشان دادند. مقادیر مثبت برای انرژی آزاد استاندارد گیبس اربیم کلراید، لانتانیم کلراید، سریم کلراید بترتیب 87/35، 51/32، 46/27 کیلوژول بر مول می باشد که نشان می دهد اتصال این لیگاندها به پروتئین از نظر ترمودینامیکی، با افزایش در ناپایداری همراه است. افزایش در مقدار kd احتمالا به علّت باز شدن جزئی جایگاه اتصالی می باشد که ممکن است بخواهد مقدار بیشتری از این لیگاندها را در خود جای دهد. باز شدن جایگاه اتصال می تواند یک محیط آبگریز بزرگی برای اتصال این لیگاندها ایجاد کند و بنابراین ثابت اتصال زیاد می شود. با بهره گیری از تکنیک تخریب گرمایی و تخریب شیمیایی با اوره، ناپایداری در ساختار پروتئین بوسیله این لیگاندها، اثبات شد. مطالعات فلوئورسانس ذاتی این پروتئین در حضور این لیگاندها، تاثیر این مواد را به طور جزئی بر روی ساختار سوم پروتئین نشان داد. این یافته ها نشان می دهند که جایگاه اتصال این لیگاندها به پروتئین، احتمالا در جایی می باشد که اسید آمینه تریپتوفان در آنجا قرار دارد.