آلفا کریستالین به عنوان چاپرون اصلی لنز چشم نقش مهمی در شفافیت و قدرت انکسار لنز ایفا می کند. یکی از وظایف عمده این پروتئین جلوگیری یا به تاخیر انداختن عارضه آب مروارید طی روند پیری می باشد. هدف اصلی این پژوهش مقایسه ساختار، فعالیت چاپرونی و ویژگی های آمیلوئیدی آلفا کریستالین های گاو و شتر بود. در این پژوهش از روش های مختلفی نظیر طیف سنجی جذبی ـ فرابنفش، فلورسانس، دورنگ نمایی دورانی و الکتروفورز ژلی استفاده شد. به علاوه در این پژوهش اثر دما و قدرت یونی بر ساختار و ویژگی های آمیلوئیدی این دو پروتئین به طور مقایسه ای بررسی شد. نتایج مطالعات فلورسانس، اسپکتروسکوپی جذبی ـ فرابنفش و دورنگ نمایی دورانی پیشنهاد می کند که آلفا کریستالین گاوی و شتری در ساختار دوم و سوم با یکدیگر تفاوت دارند که این تفاوت احتمالا از اختلاف در ساختار اول این دو پروتئین ناشی می شود. همچنین نتایج این پژوهش نشان داد که آلفا کریستالین گاوی در مقایسه با نوع شتری دارای سطح آبگریز در معرض حلال بیشتری است. این مشخصه موید فعالیت چاپرونی بالاتر و همچنین تمایل بیشتر این پروتئین برای تشکیل فیبر آمیلوئیدی در مقایسه با نوع شتری است که در این پژوهش به درستی نشان داده شد. همچنین مشاهده شد که فعالیت چاپرونی این دو پروتئین با افزایش دما و در حضور 150 میلی مولار نمک کلرید سدیم کاهش می یابد. نتایج این مطالعه به وضوح روشن کرد که حضور نمک موجب تغییر ساختار سوم این دو پروتئین می شود به طوری که سطوح آبگریز در معرض حلال آن ها به میزان قابل توجهی افزایش می یابد. این مطالعه نشان داد که نمک کلرید سدیم و ترکیب گوانیدین هیدرو کلراید به عنوان استرس شیمیایی از محتوی مارپیچ آلفا این دو پروتئین کاسته و به محتوی صفحات بتای این پروتئین ها می افزاید. تبدیل مارپیچ آلفا به صفحات بتا به همراه افزایش سطوح آب گریز در معرض حلال تمایل بالاتر این دو پروتئین را در شرایط فوق الذکر برای تشکیل فیبر آمیلوئیدی توجیه می کند. پژوهش های سالیان اخیر نشان داده است که بین مصرف بالای نمک و اختلالات چشمی رابطه مستقیمی وجود دارد. همچنین نشان داده شده است که فرایند توده ای شدن یا فیبریلاسیون کریستالین های لنز با عارضه آب مروارید مرتبط است. از این رو فرایند توده ای شدن یا فیبریلاسیون آلفا کریستالین در حضور نمک به عنوان شواهد علمی جدید ارتباط بین مصرف بالای نمک و کیفیت بینایی را نشان می دهد.