پروتئین shp-2 یکی از تیروزین‏فسفاتازهای مهم در مسیرهای پیام‏رسانی سلول‏های انسانی است. این پروتئین شامل یک دومین کاتالیتیک (ptp) و دو دومین تنظیمی c-sh2) و (n-sh2 است. وقوع برخی از جهش‏های تغییر‏دهنده‏ی معنا در ژن ptpn11 که کدکننده‏ی shp-2 است، این آنزیم را فعال‏تر کرده و منجر به بروز برخی ناهنجاری‏های ژنتیکی، از جمله سندرم نونان می‏گردد. برای بررسی اثر جهش فعال‏کننده‏ی تیروزین 63 به سیستئین بر ساختار پروتئین shp-2، با استفاده از ساختار کریستالوگرافی ثبت شده در بانک داده‏ی پروتئین (کدبانک 2shp)، ساختارهای آنزیم shp-2 طبیعی و جهش‏یافته‏ی y63c، مدل‏سازی و در بازه‏ی زمانی 60 نانوثانیه، شبیه‏سازی دینامیک مولکولی گردید. نتایج مدل‏سازی و شبیه‏سازی دینامیک مولکولی نشان داد که در مدل جهش‏یافته، جایگاه فعال آنزیم واقع در دومین ptp، بازتر شده است که این تغییر می‏تواند انتشار سوبسترا به درون جایگاه فعال آنزیم را تسهیل نماید. از سوی دیگر سطوح در دسترس حلال سیستئین 459، واقع در جایگاه فعال آنزیم، و همچنین تحرک این باقی‏مانده در مدل جهش‏یافته افزایش یافته‏است. افزایش سطوح در دسترس حلال سیستئین 459 و نیز افزایش تحرک آن، امکان دسترسی بهتر این باقی‏مانده برای حمله‏ی نوکلئوفیلی به سوبسترای فسفوتیروزین را فراهم می‏کند. نتایج مطالعه‏ی حاضر نشان می‏دهد علاوه بر تغییرات ساختاری در جایگاه فعال آنزیم، بر اثر این جهش، نواحی برهمکنش‏دهنده با لیگاند فسفوپپتید نیز دستخوش تغییر می‏شوند. فاصله‏ی زنجیره‏های جانبی لوپ‏های ef و bg، واقع در دومین n-sh2، در مدل جهش‏یافته نسبت به مدل طبیعی افزایش یافته که این تغییر می‎تواند ورود لیگاند فسفوپپتید به درون این ناحیه را آسان‏تر نماید. در کل، بروز این تغییرات ساختاری در دومین‏های n-sh2 و ptp، می‏تواند علت افزایش فعالیت پروتئین جهش‏یافته‏ی y63c در افراد مبتلا به سندرم نونان باشد.