ژن lkb1 یکی از پروتئین‏های خانواده سرین-ترئونین کیناز سلولی را رمز می‏نماید که قطبیت و تکثیر سلولهای اپیتلیال را متناسب با وضعیت انرژی سلول تنظیم می‏کنند. جهش‏های غیر‏فعال کننده در این ژن به سندروم peutz-jeghers منجر می شوند که در افراد مبتلا، استعداد ابتلا به انواع سرطان‏ها افزایش می‏یابد. lkb1 با اتصال به یک سودوکیناز غیر‏فعال به نام strad و یک پروتئین آداپتور به نام mo25 فعال می‏شود. در این پژوهش به منظور درک کامل مکانیسم مولکولی فعال شدن lkb1 و اثر جهش d194a بر ساختار آن، کمپلکس lkb1-strad-mo25 با استفاده ساختار کریستالوگرافی ثبت شده در داده‏پایگاه protein data bank (کد‏بانک 2wtk) مدل‏سازی و شبیه‏سازی دینامیک ملکولی گردید. گزارش شده است که پروتئین آداپتور mo25‏ و سودوکیناز strad یک کمپلکس هتروتریمر 1:1:1 را تشکیل می‏دهند که برای فعال‏شدن lkb1 ضروری است. نتایج مدل‏سازی و شبیه‏سازی ما نشان داد که این کمپلکس نه یک هتروتریمر، بلکه هگزامری است که از ترکیب دو هتروتریمر از پروتئین‏های مذکور تشکیل شده که از طریق موتیفwef (تریپتوفان-گلوتامیک اسید-فنیل آلانین) متعلق به strad ‏با هم ارتباط دارند. به همین ترتیب، کمپلکس strad-mo25 نیز تترامری است متشکل از دو هترودیمر که از طریق موتیف wef strad ‏به هم متصل شده اند، در حالی که گزارشات پیشین، کمپلکس مذکور را هترودیمر معرفی کرده‏اند. در تایید مطالعات پیشین، نتایج ما نشان داد که بین strad و mo25 موجود در یک دیمر، شبکه گسترده ای از بر‏همکنش‏ها وجود دارد. با این حال، نتایج پژوهش حاضر نشان ‏داد که علاوه بر بر‏همکنش‏های یاد شده، موتیف wef strad از یک دیمر با سطح محدب mo25 موجود در دیمر دیگر نیز برهمکنش می‏دهد. با بررسی نتایج مدل‏سازی و شبیه‏سازی مشخص گردید که آسپارتیک‏اسید موجود در موتیف dlg از پروتئین کیناز lkb1، در اتصال دو یون منیزیم کمپلکس mg-atp نقش دارد. جهش آسپارتیک‏اسید 194 به آلانین باعث عدم اتصال یون‏های منیزیم می‏گردد، اگرچه در برهمکنش lkb1 با mo25 و strad تأثیری ندارد. lkb1 در مدل طبیعی دارای شبکه‏ای از مولکولهای آب است که به یونهای منیزیم متصل است، همچنین بین آسپارتیک‏اسید و گلیسین موجود در موتیف dlg باند هیدروژنی حفاظت‏شده‏ای وجود ‏دارد که در مدل جهش‏یافته دیده نمی‏شود.