اکسایش الکل ها به آلدهیدها و کتون های مربوطه یک تغییر شکل مهم در سنتز ترکیبات آلی است. بیشتر معرف های اکسایش که برای اکسایش الکل ها به کار می روند، مستلزم شرایط سخت در واکنش هستند. این شرایط سخت کاربرد واکنشگر ها را محدود می کند. در این پروژه سه معرف جدید به نام های اتیلن بیس پیریدینیوم کلروکرومات (ebpcc) ٬ اتیلن بیس پیریدینیوم بروموکرومات (ebpbc) و اتیلن بیس پیریدینیوم پروکسودی سولفات (ebppd) سنتز و برای اکسایش الکل های بنزیلی و آلیلی به کربونیل مربوطه استفاده شدند. برای این منظور الکل های مختلف در حضور اکسید کننده های ebpcc و ebpbc به روش های مختلف شامل: (1- اکسایش در شرایط بدون حلال تحت تابش مایکروویو 2- اکسایش در شرایط بدون حلال درحمام روغن در دمای 100 درجه سانتی گراد 3- حالت رفلاکس در آب) اکسید شده اند. فرآیند اکسایش توسط ebppd در آب تحت تابش مایکروویو و درشرایط رفلاکس انجام شد. دیگر پروژه انجام شده٬ اکسیم زدایی و محافظت زدایی اکسایشی از تتراهیدروپیرانیل اترها توسط ebpcc در شرایط بدون حلال و تحت تابش مایکروویو بود. اهمیت اجرای طرح سرعت بخشیدن به واکنش های شیمیایی٬ سادگی انجام واکنش٬ ارزانی مواداولیه و اکسایش در شرایط سازگار با محیط زیست می باشد. مزیت این معرف در مقایسه با معرف مشابه (اتیلن بیس n- متیل ایمیدازولیوم کلروکرومات)٬ نسبت کمتر اکسیدان لازم به سوبسترا٬ کاهش زمان واکنش و استفاده از آب به عنوان یک حلال ارزان٬ ایمن٬ فراوان و سازگار با محیط زیست می باشد.

تریپسین بر روی ذرات سیلیکاژل تثبیت شد و اثرات میدان مغناطیسی ایستا(mt13) روی فعالیت آنزیم در دمای cْ40 مورد بررسی قرار گرفت. مشخص گردید که فعالیت مولکول های آنزیم تثبیت شده بر روی ذرات سیلیکاژل در میدان مغناطیسی ایستا افزایش یافت. اگرچه قدرت میدان مغناطیسی به کار رفته ضعیف بود، اما نتایج محسوسی بدست آمد. هم چنین اثرات میدان مغناطیسی روی فعالیت آنزیم آزاد مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان داد که فعالیت آنزیم آزاد در حضور میدان مغناطیسی افزایش یافت که مشابه با آنزیم به صورت تثبیت شده است. بررسی سینتیکی برای هر دو شکل آنزیم آزاد و تثبیت شده انجام شد. پایداری های حرارتی و ذخیره سازی با استفاده از تثبیت افزایش یافت. ثابت های میکائیلس-منتن(km و vmax) برای تریپسین آزاد و تثبیت شده محاسبه گردید. به کارگیری فرآیند تثبیت منجر به یک افزایش در مقادیر km و vmax می شود. بنابراین فعالیت آنزیم در طی روش تثبیت کمتر از آنزیم در حالت آزاد است. به علاوه، ph بهینه در آنزیم تثبیت شده به سمت ناحیه قلیایی جابه جا گردید زیرا مقدار ph بهینه برای آنزیم آزاد 7 و در حالی که برای آنزیم تثبیت شده 5/7 بدست آمد.