آلزایمر به عنوان اختلال پیش رونده ی تخریب سلول های عصبی مغز دسته بندی شده است. علت ظهور این بیماری به دلیل حضور دو نوع ساختار غیر معمول به نام1. کلاف های نوروفیبریلاری 2. پلاک های نوروتیک، است. آمیلوئید بتا (a?) جز اصلی پلاک های آمیلوئیدی است که در مغز بیماران آلزایمر پیدا شده است. a? دارای دو ایزوفرم رایج می باشد: a?1-40و a?1-42. a?1-40ایزوفرم رایج تر است اما خاصیت آمیلوئیدوژنیک کمتری نسبت به a?1-42 دارد. a?1-42 متشکل از 42 اسید آمینه است که در حالت طبیعی نیز در سلول های عصبی مغز وجود دارد. اما در این بیماری به سبب افزایش میزان آن، که به دلیل عملکرد اشتباه گروهی از آنزیم ها به نام سکرتاز ها بر روی پروتئین غشاییapp ایجاد شده است، مشکل ساز شده است. کروسین یک کارتنوئید بدست آمده از کلاله ی گل زعفران است که دارای خواص دارویی زیاد ازجمله خاصیت آنتی اکسیدانی است. در این مطالعه به بررسی ساختار دوم آمیلوئید a?1-42 و پتانسیل کروسین به عنوان یک کاندید دارویی در برابر تشکیل a?1-42 پرداخته ایم. روش اتصال تیوفلاوین تی (tht) و میکروسکوپ الکترونی برای بررسی اثر کروسین روی گسترش یا تخریب a?1-42 مورد استفاده قرار گرفت. برای بررسی بیشتر ارتباط کروسین و ساختار a?1-42، کونفورماسیون پپتید با استفاده از روش های اتصال ans و طیف سنجی دو رنگ نمایی خطی (cd) مورد بررسی قرار گرفت. افزایش در شدت فلورسانس تیوفلاوین تی تحت شرایط انکوباسیون a?1-42، تشکیل آمیلوئید را آشکار ساخت. کاهش شدت فلورسانس تیوفلاوین تی متصل شده به a?1-42 در حضور کروسین، نشان داد که کروسین توانایی جلوگیری از تشکیل آمیلوئید را دارد. نتایج حاصل از میکروسکوپ الکترونی نیز تاثیر کروسین در کاهش تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی متشکل از a?1-42 را اثبات نمود. روش اتصال ans نشان داد که کروسین نواحی هیدروفوب را که در a?1-42 انکوبه شده در سطح قرار گرفته اند، کاهش داده است و نتایج حاصل از طیف سنجی cd نیز نشان دهنده ی باز آرایی و تغییر ساختار پپتید از صفحات بتا به مارپیچ آلفا و ?-turn است. در نهایت می توان چنین نتیجه گرفت که کروسین برروی ساختار a?1-42 تاثیر گذاشته و اثر مهاری بر روی تشکیل و تجمع و رسوب آن دارد.