در این مطالعه، تأثیر ساختار دوم پروتئین بر روی قدرت اسیدی سه ساختار مختلف رندوم، مارپیچ آلفا و صفحات بتای اسیدهای آمینه باردار مثبت لیزین و هیستیدین در زنجیره پلی پپتیدی 8 گلایسین، بررسی شده است. برای این منظور، از نرم افزار محاسباتی گوسین 9 با روش های آغازین hf و نظریه تابعی چگالی b3lyp برای فاز گازی و از مدل حلال پوشی cpcm/uff برای فاز محلول و مجموعه پایه 6-31g(d)استفاده شده است. دو چرخه ترمودینامیکی که روش مستقیم و روش انتقال پروتون نامیده می شوند برای به دست آوردن ثابت تفکیک اسیدی مورد استفاده قرار گرفته اند. بعد از انجام محاسبات و آنالیز داده های به دست آمده مشخص شد که روش انتقال پروتون نسبت به روش مستقیم از صحت و دقت بیشتری برخوردار است. در ترکیب هیستیدین، قدرت اسیدی ساختارهای صفحات بتا، مارپیچ آلفا و رندوم به ترتیب کاهش می یابد، در صورتی که قدرت اسیدی در ترکیب لیزین از ترتیب مارپیچ آلفا، صفحه بتا و رندوم پیروی می کند. میزان خطا از مقدار pka تجربی در این دو ترکیب 2± واحد pka است. برای به دست آوردن دلیل اختلاف از مقدار تجربی، از آنالیز ساختاری، اوربیتال پیوند طبیعی (nbo) و اتم در مولکول (aim) استفاده شده است. محاسبات ساختاری نشان داد که علت این پدیده تشکیل پیوند هیدروژنی در ساختارهای مارپیچ آلفا و صفحه بتا می باشد. آنالیز nbo نشان داد که یکی از دلایل عمده افزایش خاصیت اسیدی در فاز محلول افزایش انرژی غیر مستقر(?e delocal) در ساختار اسید خنثی نسبت به اسید باردار مثبت است. برای آگاهی از قدرت پیوند هیدروژنی محاسبات اتم در مولکول انجام شد که نشان دهنده افزایش قدرت پیوند هیدروژنی در ساختار صفحه بتا نسبت به مارپیچ آلفا و رندوم در ترکیب هیستیدین و ساختار مارپیچ آلفا نسبت به صفحه بتا و رندوم در ترکیب لیزین می باشد. مطالعه دانسیته بار الکترونی و لاپلاسین آن نیز این نتایج را تأیید می کند.