آمیلوئیدها فیبرهای نامحلولی‏اند که از گونه‏های فولد شده نامناسب پروتئین‏هایی ناشی می‏شوند که با پاتولوژی بسیاری از اختلالات تخریب عصبی مرتبط می‏باشد. ?-کازئین یکی از اجزای اصلی خانواده پروتئین‏هاست که مشخص شده فعالیت مشابه چاپرونی نشان می‏دهد. گلیسرول یک ترکیب پلی‏اول است که از طریق افزایش پایداری پروتئین و مهار تجمع آن به عنوان چاپرون شیمیایی عمل می‏کند. در این مطالعه اثر آرژنین و گلایسین روی فعالیت چاپرونی ?-کازئین و گلیسرول در مقابل تجمعات منظم ?-کازئین با استفاده از سنجش اتصال تیوفلاوین t، اسپکتروسکوپی فلوئورسانس ذاتی و سنجش اتصالans و و اسپکتروسکوپی cdمورد تحقیق قرار می‏گیرد. ما متوجه شدیم که چنین اضافاتی توانایی چاپرونی ?-کازئین را در مقابل تشکیل آمیلوئید ?-کازئین کاهش می‏دهند. چنین کاهشی ممکن است از طریق تغییر در ساختار ?-کازئین اتفاق بیفتد که فعالیت چاپرونیش را تحت تأثیر قرار می‏دهد. به طور عمده نتایج ما نشان می‏دهند که فعالیت چاپرونی گلیسرول در مقابل تشکیل آمیلوئید ?-کازئین در حضور هر دوی آرژنین و گلایسین افزایش می‏یابد. آرژنین از طریق برهم‏کنش با گلیسرول برهم‏کنش‏های هیدروژنی بین گلیسرول و آب را افزایش می‏دهد. سپس نظم و آبپوشی را در لایه حلال پوش پیرامون پروتئین افزایش می‏دهد. با این وجود گلایسین با افزایش نظم بستر محلول پایداری پروتئین را افزایش می‏دهد. بنابراین نتایج ما پیشنهاد می‏کنند که همکاری مولکول‏های کوچک با گلیسرول می‏تواند به عنوان مکانیسمی برای درمان بیماری‏های آمیلوئیدی در نظر گرفته شود.