سرم آلبومین انسانی (hsa) یک پروتئین اصلی برون سلولی با غلظت بالا در پلاسمای خون بوده و حامل بسیاری از داروها برای رسیدن به هدف های مولکولی متفاوت می باشد. سرم آلبومین انسانی با سایت های مناسب اتصال و ویژگی پیوندی بالا، یک عامل انتقال دهنده برای انتقال ترکیبات متعدد و داروها در داخل بدن می باشد . اتصال داروها به سطح hsa می تواند ویژگی های بیوفیزیکی و بیوشیمیایی این پروتئین را تغییر دهد. امروزه در دنیا تری اکسید آرسنیک به عنوان یک داروی ضد سرطان شناخته شده است. آرسنیک قادر به مهار تکثیر سلول های سرطانی در شرایط آزمایشگاهی و فیزیولوژیکی می باشد و آپوپتوز موثر بر رشد تومور را توسعه می دهد. این ماده در ظاهر بر مسیر هدایت سیگنال های درون سلولی تاثیر می گذارد و باعث تغییرات بسیاری در عمل کرد سلولی می شود. as2o3 داروی شیمی درمانی موثر،در درمان بیماران مبتلا به لوسمی حاد پرومیلوسیتیک (apl) می باشد. هم چنین تری اکسید آرسنیک ،میلوم چندگانه (سلول های بدخیم مغز استخوان) و فعالیت های تومور جامد را کاهش می دهد. هدف از این مطالعه بررسی امکان انتقال as2o3 به وسیله سرم آلبومین انسانی (hsa) وبررسی مولکولی ساختار کمپلکس آرسنیک با hsa در محلول آبی ودر شرایط فیزیولوژیکی می باشد. روش های uv-vis ، تبدیل فوریه مادون قرمز (ftir) برای شناسایی این برهم کنش مورد استفاده قرار گرفته است.تجزیه و تحلیل ساختار ثانویه پروتئین توسط طیف سنجی ftir ، کاهش عمده در مقدار ?-helix از 60 ? (hsa) به 51 ? در as2o3-hsa (mm 5/0) و هم چنین افزایش در مقدار -?ترن از5? (hsa) به 16 درصد وافزایش رندوم کویل از 3 ? (hsa) به 21 ? را در کمپلکس hsa - as2o3نشان داده است. تجزیه و تحلیل ساختار به وسیله ی uv-vis نشان می دهد که اتصال hsa به as2o3از طریق برهم کنش های آب دوستی و آب گریزی انجام شده است. کمپلکس های قوی تر as2o3 - hsa با ثابت پیوند k=1.7(±0.02) × 104تشکیل میشود ؛این نتیجه نشان می دهد که سرم آلبومین انسانی می تواند حامل خوبی برای انتقال as2o3 به بافت هدف باشد.