چکیده ریبونوکلئازa هم به عنوان آنزیم هم به عنوان پروتئین مدلی عالی برای مطالعات بیوفیزیکی می باشد. این آنزیم کوچک است و فرم بالغ آن که از سلول های پانکراس گاو ترشح می شود فقط 124 اسیدآمینه دارد. در این آنزیم اسیدآمینه ی تریپتوفان وجود ندارد اما دارای 6باقیمانده ی تیروزین است. از سوی دیگر آمین ها ترکیبات نیتروژنی آلیفاتیک هستند که در ph فیزیولوژیک بار مثبت دارند. این ویژگی به پلی آمین ها اجازه می دهد که با بار منفی ماکرومولکول هایی مانندdna، rna، پروتئین ها و فسفولیپیدها میان کنش بدهند و به این-ترتیب در تنظیم ویژگی های فیزیکی و شیمیایی غشاها، ساختار و عملکرد نوکلئیک اسیدها و تنظیم فعالیت آنزیم ها دخالت داشته باشند. به این ترتیب پلی آمین ها در دامنه ی وسیعی از فرآیندهای تنظیمی مانند تحریک رشد، تقسیم سلول، تکثیرdna و تمایزسلولی شرکت دارند. دی آمین پوترسین(put)، تری آمین اسپرمیدین(spd) و تتراآمین اسپرمین(spm) پلی آمین-های اصلی هستند که در سلول های زنده یافت شده اند. در این پایان نامه اثر دی آمین ها و پلی آمین ها بر ساختار و فعالیت آنزیمrnasea بررسی گردیده است. برای بررسی اثر آن ها بر فعالیت این آنزیم از روش اسپکتروفتومتری استفاده شد و برای بررسی اثر آمین ها بر ساختار از روش اسپکتروفتومتری و هم چنین بررسی نمودار فلورسانس آنزیم استفاده گردید. نتایج نشان داد که به جز پوترسین، هیچ یک از دی آمین ها و پلی آمین ها در دامنه ی غلظتی به کاربرده شده (صفر تا 100 میلی مولار) تأثیر چشمگیری بر فعالیت آنزیم ندارد و در این میان فقط پوترسین است که به میزان بسیار زیادی فعالیت آنزیم را کاهش می دهد. هم چنین بررسی با روش اسپکتروفتومتری نشان داد که هیچ یک از این ترکیبات در همان دامنه ی غلظتی استفاده شده، بر ساختار آنزیم تأثیر قابل توجهی ندارند. اما بررسی طیف فلورسانس آنزیم درحضور آمین ها گویای این مطلب است که پوترسین تا حد زیاد و اسپرمیدین به میزان کمتر شدت فلورسانس آنزیم را کاهش می دهند. به طورکلی هیچ یک از ترکیبات آمین دار به کار برده شده بر فعالیت و ساختار آنزیم ریبونوکلئازa اثر زیادی ندارند به جز پوترسین که فعالیت آنزیم را شدیداً کاهش می دهد و این اثر، ناشی از میان کنش آن با آنزیم است و با سوبسترای آنزیم میان کنشی ندارد.