ژن invh توسط واکنش زنجیره ای پلیمراز تکثیر شد و سپس در ناقل بیانی pet28a+ کلون شد. سپس سازه نوترکیب به میزبان bl21de3 e.coli انتقال داده شد. بیان پروتئین نوترکیب با ایزوپروپیل تیو بتا دی گالاکتوزیداز (iptg) القا شد و بهینه سازی با غلظت های متفاوت iptg مورد بررسی قرار گرفت. و به منظور تخلیص پروتئین از ستون ni-nta استفاده شد و نتایج با sds-page بررسی شد. پروتئین تخلیص شده به موش های نژاد balb/c تزریق شد. پس از تکمیل فرایند ایمن سازی نمونه های خون از موش های ایمن و غیر ایمن جمع آوری شد و توسط تست الایزا مورد بررسی قرار گرفت که نشان دهنده توانایی پروتئین خالص برای تولید آنتی بادی بود. میزان مقاومت موش های کنترل و ایمن به صورت خوراکی با دز های 2×108 تا 3×1012 مورد بررسی قرار گرفت. در نهایت دفع باکتری در مدفوع موش های ایمن بررسی شد و نمونه های کبد، طحال و روده مورد بررسی پاتولوژی قرار گرفتند. نتایج نشاند دهنده توانایی تولید آنتی بادی در موش بعد از ایمنی زایی با پروتئین نوترکیب بود. میزان دفع باکتری در مدفوع موش های ایمن هم چنین نتایج پاتولوژی نشان دهنده ی تأثیر بالای ایمنی زایی در جلوگیری از نفوذ و تخریب ناحیه روده توسط باکتری می باشد؛ و این ایمنی زایی باعث مقاومت در برابر آلوده سازی با باکتری می شود. با توجه به حضور ژن invh در تمام سویه های سالمونلا از این پروتئین می توان در جهت ایمنی زایی و هم چنین سنجش آلودگی های سالمونلایی بهره برد