چکیده نوکلئوتیدهایی خارج سلولی مثل atp بعنوان مولکولهای علائم دهی عمل می کنند و رنج وسیعی از عملکردهای فیزیولوژیکی را در پستانداران کنترل می کند; از قبیل لخته شدن خون، التهاب و واکنشهای ایمنی، که سطوحشان توسط خانواده آنزیمی نوکلئوزید تری فسفات دی فسفوهیدرولاز (ntpdase) کنترل می شود. همچنین پارازیت های مختلفی دارای ntpdase می باشند، که نقششان در ارگانیسم و بیماریزایی کمتر درک شده است. گفته می شود ntpdase میکروبی نوکلئوتیدهای میزبان را برای زنده نگه داشتن خود، دستکاری می کند. اخیرا در باکتری لجیونلانئموفیلا یک ntpdase با عملکرد و ساختار مشابه با ntpdase پستانداران شناخته و lp1ntpdase نامیده شده است. بررسی ساختار و عملکرد lp1ntpdase ما برای تشخیص مکانیسم میکروبی ntpdase کمک خواهد کرد. تفاوتهای اساسی در مکانیسم ntpdase میکروبی و پستانداران می تواند منجر به گسترش داروهای ضد میکروبی گردد. این پروژه بر بررسی ساختار و عملکرد lp1ntpdase فوکوس داشته است. در بررسی ساختار lp1ntpdase با atp پیشنهاد شد که امکان تغییر کنفورماسیون درهنگام هیدرولیز وجود دارد اما پیوند با gtp هنوز بررسی نشده است. برای این هدف lp1ntpdase ترکیبی در غلظت بالا بیان و خالص سازی شد. نتایج نشان داد که lp1ntpdase بیش از 95 درصد خالص می باشد. فعالیت آنزیمی تائید کرد که lp1ntpdase فعالیت یکسانی برای gtp و atp دارد، همچنین می تواند gtp-?-s را هیدرولیز کند; با وجود این قادر به هیدرولیز کردن arl67156 وgmppnp نمی باشد. برای بررسی مکانیسم آنزیمی، پروتئین خالص سازی کریستاله گردید. اغلب کریستالها در کیفیت و کمیت بالا در شرایط متنوعی ظاهر شدند که اغلب آنها در شکل هگزاگونال با گروه فضائی p321 بوندو برای یافتن فرم های مختلف به بررسی بیشتری نیاز است. همچنین برای بررسی پیوند gtp با lp1ntpdase، نتایج نشان داد که lp1ntpdase نمی تواند به gtp-?-s پیوند یابد اما با gmppnp پیوند می دهد که به بررسی بیشتری نیاز دارد. همچنین فرم جهش یافته lp1ntpdase بیان، خالص سازی و کریستاله شد.