آلفا1-آنتی تریپسین (?-1 antitrypsin, aat) یکی از اعضاء سوپر فامیلی سرپین ها و از مهار کننده های الاستاز نوتروفیل است.aat دارای ساختار دوم ویژه شامل سه صفجه بتا , نه آلفا هلیکس و لوپ مرکزی واکنشگر (rcl) می باشد. aat، پروتئازهای هدف را با تشکیل یک کمپلکس پایدار مهار می کند که در این حالت rcl برش یافته و درون ?-sheet a درج می شود که همراه با تغییر کانفورماسیون در aat می باشد. پلیمریزاسیون خود به خودی و ناپایداری پروتئین aat چالش های پیش رو در تولید دارو علیه بیماری های نقص آلفا 1- آنتی تریپسین می باشند. بنابراین هدف، تولید داروهایی با درجه پلیمریزاسیون کمتر و پایداری بالاتر است. به علاوه داروهایی با اندازه کوچکتر توسط سیستم تحویل دارو ترجیح داده می شوند. بنابراین ما در این تحقیق اندازه پروتئین را از ناحیه n-- ترمینال کاهش دادیم. به منظور بررسی تاثیر حضور قطعه n - ترمینال (رزیدوهای 1 تا 43) روی خواص ساختاری aat ، لوپ و ناحیه ?-helix در ابتدای n- ترمینال از ساختار حذف شدند. سپس زمان 10ns شبیه سازی دینامیک مولکولی برای پروتئین طبیعی و پروتئین جدید با اندازه کوچکتر انجام شد. ویژگیهای ساختاری نظیر کانفورماسیون ساختار، root mean square ، fluctuation ، internal non bonded interactions و total accessible surface area(asa) برای ساختارهای نتیجه شده از هر جریان md مقایسه شدند. این نتایج هیچ تفاوت قابل توجهی را در این ویژگی ها برای دو ساختار مذکور نشان نداد. بنابراین این یافته ها دلایل مطمئنی برای ادامه این مطالعه در در زمینه تجربی را فراهم کردند. در فاز آزمایشگاهی دو aat طبیعی و تغییر یافته جدید ساخته شد. هر یک از ساخته ها در وکتور pgapz? درج شدند و جداگانه درون مخمر pichia pastoris (سویه x33) ترانسفورم شدند. ارزیابی فعالیت مهاری با روش tic هیچ تفاوت قابل ملاحظه ای را در دو ساختار نشان نداد