چکیده: آمینوپپتیدازها (ec 3.4.11) گروهی از آنزیم ها هستند که درطبیعت به فراوانی مشاهده می شوند و تجزیه اسیدآمینه ها را از انتهای آمینی پروتئین ها و پپتیدها برعهده دارند. انواع این آنزیم درحیوانات، گیاهان و ارگان های داخل سلولی مثل سیتوپلاسم و اجزای غشاء دیده می شود. یک دسته از آمینوپپتیدازها ، آمینوپپتیداز(cd13) n است. پپتیدهایی که در قسمت nترمینال آنها اسید آمینه های خنثی وجود دارد تجزیه میکند، دسته دیگر از آمینوپپتیدازها لوسین آمینوپپتیداز(lap) اگزوپپتیدازی است که تجزیه پروتئین ها را بر عهده دارد و دارای اهمیت بیولوژیک و حیاتی میباشد. این آنزیم ها در اندوسیتوز و فاگوسیتوز پاتوژن ها نقش دارند. لذا میزان بیان آنها در سلول های فاگوسیت کننده و عرضه کننده آنتی ژن بالا می باشد. در این تحقیق همبستگی و ارتباط بین فعالیت آنزیم آمینوپپتیداز n و تیتر آنتی بادی ضد بروسلا در37 بیمار مبتلا به بروسلوز که بیماری در آنها اثبات شده بود و 30 شاهد سالم اندازه گیری شد. با توجه به نقش عواملی چون پروتئین ، بیلی روبین، مواد احیاکننده و کورتیزول درفعالیت این آنزیم، موارد فوق در سرم هر دو گروه مورد ارزیابی قرار گرفت. در بیماران بروسلوزی بررسی شده، فعالیت آنزیم به روش اسپکتروفتومتری و با سوبسترای ال لوسین پارانیتروآنیلید اندازه گیری شد. طبق نتایج بدست آمده، فعالیت آنزیم در گروه تست و شاهد تفاوت معنی داری نشان نداد. همچنین بین فعالیت آنزیم و تیتر آنتی بادی در بیماری بروسلوز همبستگی وجود ندارد. بعلاوه میزان کورتیزول ، بیلی روبین و آنتی اکسیدان کل سرم در گروه تست و شاهد اختلاف معنی داری نشان نداد. درحالیکه بین فعالیت ویژه آنزیم آمینوپپتیداز nو میزان کورتیزول همبستگی وجود دارد که این ارتباط به صورت مستقیم و معنی دار است .(04/0pvalue =) یعنی با افزایش میزان کورتیزول سرم فعالیت آنزیم افزایش یافته است. همچنین بین میزان پروتئین سرم با میزان بیلی روبین، آنتی اکسیدان و کورتیزول سرم همبستگی منفی و معنی داری با pvalue01/0 ،0 ،04/0 به ترتیب دیده شد. در بیماران ما شاهد افزایش پروتئین به میزان کمی بودیم در حالیکه بیلی روبین و مواد احیاکننده که فعالیت آنتی اکسیدانی دارند در این بیماران کاهش یافته بود. بعلاوه همبستگی مثبت و معنی داری (03/0= pvalue) بین میزان بیلی روبین و مواد احیا کننده در سرم بیماران مشاهده شد.

در جنگ عراق بر علیه ایران نیروهای عراقی از سولفور موستارد علیه افراد نظامی و غیر نظامی ایرانی استفاده کرده اند و مصدومین شیمیایی در دراز مدت عوارض ریوی، چشمی و پوستی از خود نشان داده اند. این مطالعه جهت بررسی تاثیر عوامل موثر بر سن در جانبازان شیمیایی با ضایعه شدید ریوی، طراحی و اجرا گردید. این مطالعه به صورت مقطعی و با نمونه گیری سرشماری در سال 86 انجام شد. از 289 جانباز شیمیایی و 96 فرد سالم شاهد تحت شرایط آزمایشگاهی استاندارد نمونه گیری خون و جداسازی سرم انجام شده و اندکسهای استرس اکسیداتیو و هورمون های کورتیزول و dheas اندازه گیری شد. این مطالعه نشان می دهد که میزان پروتئین کربونیل، مالون دی آلدهید و شاخص استرس اکسیداتیو (نسبت آنتی اکسیدان تام به پراکسید تام) در مصدومین بیشتر از گروه کنترل است اما این اختلاف معنی دار نیست. پراکسید تام در مصدومین بطور معنی داری (p value<0.001) بیشتر از کنترل است در حالیکه برای مقابله با آن میزان آنتی اکسیدان تام در مصدومین بیش از گروه کنترل است. نتیجه گیری و بحث: میزان پراکسید کل سرم در جانبازان شیمیایی به میزان معنی داری افزایش یافته است (p<0.001) ولی این تغییرات با سن در دو گروه ارتباط معنی داری پیدا نمی کند. میزان آنتی اکسیدانتها در دوگروه تفاوت معنی داری نداشته و وابسته به سن نیست. میزان کوتیزول در دوگروه تفاوت معنی داری نداشته و وابسته به سن نیست. میزان dheas در گروه جانبازان شیمیایی کاهش یاقته و این کاهش معنی دار بوده و وابسته به سن است (p<0.001). گاز خردل در دراز مدت با ایجاد استرس اکسیداتیو باعث پیری زودرس می گردد اما بدن افراد مواجهه یافته در مقابله با این استرس با افزایش آنتی اکسیدان کل از شدت ضایعه کاسته است.

بیماری سرطان با رشد کنترل نشده سلول¬های غیرطبیعی همراه است. سرطان پستان یکی از انواع شایع سرطان است که 18 درصد از کل سرطان¬های زنان را به خود اختصاص داده است. کشف داروهای جدید ضد سرطان به دلیل مشکلات داروهای در دسترس کنونی مثل سمیت و مقاومت دارویی ضروری است. کورکومین از ریزوم گیاه زردچوبه استخراج شده است. از پودر کورکومین برای درمان اختلالات صفراوی، بی¬اشتهایی، التهاب، اختلالات کبدی، بهبود زخم، سینوزیت و روماتیسم استفاده میشود. کورکومین دارای اثرات دارویی در مسیرهای آپوپتوز، ضد تکثیر سلولی، آنتی اکسیدانت و ضدرگزایی است. پیشنهاد شده از اثرات این ترکیب در پیشگیری از سرطان استفاده شود. با این حال، حلالیت بسیارضعیف آن در محیط آبی باعث محدودیت استفاده از این ترکیب ارزشمند شده است. در این مطالعه از دندروزوم به خاطر حلالیت در آب، داشتن ابعاد نانو و عدم سمیت سلولی برای انتقال کورکومین به سلول استفاده شده است. ما فعالیت سیتوتوکسیک ترکیبات علیه رده سلول سرطانی پستان 1t4 موش balb/c را با استفاده از سنجش استاندارد mtt ارزیابی کردیم. نانوکورکومین مرک و سنتز شده در آزمایشگاه داخل کشور بطور معنی¬داری نسبت به کورکومین حل شده در اتانول موجب مرگ سلول¬های 1t4 شدند. همچنین پس از تیمار سلول¬ها با نانوکورکومین و کورکومین حل شده در اتانول، درصد سلول¬های آپوپتوز یافته با استفاده از رنگ آمیزی اتیدیوم بروماید/آکریدین اورنج و شمارش سلولی با میکروسکوپ فلورسنت بررسی گردید. نانوکورکومین مرک (کورکومین حل شده در دندروزوم) 6/52 درصد و کورکومین مرک حل شده در اتانول 9/18 درصد آپوپتوز را در سلول¬های 1t4 القا نمودند که تقریبا نزدیک به کنترل مثبت (دکسوروبیسین) می¬باشد. علاه براین، ما وضعیت استرس اکسیداتیو و تولید نیتریک اکساید(no) را نیز در رده سلولی 1t4 تیمار شده با ترکیبات بررسی نمودیم. اگرچه همه ترکیبات بعد از 6 ساعت میزان no را افزایش دادند اما نانوکورکومین به طور معنی¬داری میزان no را 6 و 24 ساعت بعد در سلول¬های 1t4 افزایش داد. در بررسی فعالیت آنتی اکسیدانتی ترکیبات با روش abts همه ترکیبات به غیر از نانو خاصیت آنتی اکسیدانتی را نشان می¬دهند. همچنین نانوکورکومین و کورکومین محلول در اتانول روی تولید ros اثری نداشتند.

میاستنیا گراویس ‏‎(mg)‎‏ یک بیماری خودایمن مختص اندام محسوب می شود که در ا، بدنه علیه گیرنده های نیکوتینی استیل کولین ‏‎(n achr)‎‏ خودی که در اتصالات عصب-عضله وجود دارد اتوآنتی بادی تولید می کند. 80 تا 90 درصد بیماران مبتلا به ‏‎mg‎‏ این نوع آنتی بادی ها را دارند. عمده آنتی بادی هایی که علیه ‏‎ache‎‏ ماهیچه پستانداران ساخته می شود به ناحیه ویژه ای از زیر واحد آلفا که به آن ناحیه اصلی ایمنی زا ‏‎(mir)‎‏ گفته می شود اتصال می یابند. این آنتی بادی ها قادرند بیماری ‏‎mg‎‏ را به صورت خیلی قوی در حیوانات آزمایشگاهی ایجاد کنند. بیشتر آنتی بادی های ضد ‏‎mir‎‏ به خوبی به شکل طبیعی و سالم آن روی زیر واحد آلفای ‏‎achr‎‏ متصل می شوند ولی به شکل واسرشت آن نمی چسبند، این نشان می دهد که اتصال آنتی بادی ها به شدت به کنفورماسیون طبیعی ‏‎achr‎‏ وابسته است. این مطالعه با هدف راه اندازی تستی جهت تشخیص آنتی بادی علیه ‏‎achr‎‏ انجام شده است. به همین منظور از عضله ران جنین گاو و سلول ‏‎te671‎‏ عصاره خامی-که حاوی ‏‎achr‎‏ بود-به عنوان آنتی ژن تهیه شد. سپس نمونه های فوق تحت عمل الکتروفورز و بلاتینگ قرار گرفته و سپس کاغذهای بلات در معرض سرم بیماران (16 بیمار) مبتلا به ‏‎mg‎‏، افراد سالم (10 نفر) و دو نمونه سرم مثبت و منفی به عنوان کنترل قرار داده شدند و با استفاده از ‏‎anti-human igg‎‏ متصل به پراکسیداز باندهای آنتی ژنی آشکار شدند. همچنین جهت کنترل تست مورد نظر از روش رادیوایمونواسی ‏‎(ria)‎‏ برای تعیین میزان آنتی بادی در سرم بیماران و افراد سالم استفاده شد. با روش ‏‎ria‎‏ در سرم 14 مورد از 16 بیمار مورد بررسی آنتی بادی علیه ‏‎achr‎‏ قابل اندازه گیری بد و در سرم دو نفر دیگر و افراد سالم آنتی بادی علیه ‏‎achr‎‏ دیده نشده اند. اما با روش ایمونوبلات آنتی بادی علیه ‏‏‎achr‎‏ در 70% بیماران و 50% افراد کنترل مشاهده شد. این نتایج حاکی از آن است که احتمالا در ضمن الکتروفورز ‏‎achr‎‏ و یا انتقال آن به صفحه نیتروسلولزی تغییری در آن ایجاد شده و یا در منافذ نیتروسلولزی مخفی می شود که توسط آنتی بادی های سرم بعضی از بیماران قابل شناسایی نیست و یا بین زیر واحد آلفای ‏‎achr‎‏ و سایر پروتئین ها اپی توپ مشترک وجود دارد و یا احتمالا در محلی که زیر واحد آلفا روی ژل قرار دارد پروتئین دیگری نیز وجود دارد که توسط همه افراد شناسایی می شود. این مطالعات ثابت می کند که شکل فضایی ‏‎achr‎‏ در اتصال به آنتی بادی نقش عمده ای را ایفا می کند.