در این مطالعه پایداری ترمودینامیکی و سینتیک بازتاخوردگی لوسیفراز و سه جهش یافته از آن که در آن ها بار منفی سطحی موجود بر روی یک لوپ انعطاف پذیر از طریق جایگزینی گلوتامیک اسید توسط آرژینین (جهش یافته er) یا توسط لیزین (جهش یافته ek) و همچنین وارد کردن یک رزیدوی آرژینین دیگر در جهش یافته er (جهش یافته err) کاهش یافته بود، مورد بررسی قرار گرفت. بر اساس مطالعات ترمودینامیکی، پایداری ساختاری جهش یافته های err و er در مقایسه با پروتئین وحشی افزایش یافته بود، اگرچه این جهش یافته ها در دماهای بالاتر مستعد تشکیل رسوبات پروتئینی بودند. بنابراین نتیجه گیری شد که افزایش پایداری ساختاری این جهش یافته ها وابسته به فشردگی بیشتر ساختار در حالت طبیعی و کاهش آنتروپی لوپ در نتیجه برقراری میانکنش های کوتاه برد درون مولکولی جدیدی از نوع آبگریز و الکترواستاتیک می باشد. در حالی که تشکیل رسوبات پروتئینی در دماهای بالاتر در ارتباط با رقابت بین میانکنش بین مولکولی دافعه از نوع الکترواستاتیک و جاذبه از نوع آبگریز است که مورد اولی در اثر افزایش دما تضعیف و دومی با افزایش دما تقویت می شود به طوری که با افزایش دما احتمال به هم چسبیدن پروتئین های جهش یافته بالا می رود. مطالعات سینتیکی نشان دادند که وقایع اولیه در فرآیند بازتاخوردگی لوسیفراز شامل تبدیل حالت واسرشته به حدواسط در این جهش یافته ها افزایش می یابد. این مرحله با تبدیل حالت حدواسط به حالت طبیعی نهایی و از طریق مرحله کند کننده حالت گذار ادامه پیدا می کند. مقادیر m ترمودینامیکی و سینتیکی نشان می دهند که ساختار لوپ در پروتئین های جهش یافته به میزان کمتری تحت تاثیر فرآیند غیر طبیعی شدن شیمیایی قرار می گیرد و لوپ در حالت واسرشته دارای عناصر باقیمانده ای از ساختار منظم است در حالی که در حالت طبیعی فشرده تر می باشد. نکته جالب این است که این اثرات ساختاری در جهش یافته های مورد مطالعه توام با تغییر خواص طیف نشری بیولومینسانس می باشد.

پایداری ساختاری پروتئین های دارویی در افزایش اثربخشی و کاهش عوارض جانبی بر بدن بیمار موثر است. پایدارسازی و کاهش تشکیل توده در پروتئین ها می تواند در افزایش بازده و کاهش هزینه های تولید تاثیرگذار باشد. در این مطالعه پایداری اینترفرون بتا یک-بی تاخورده به کمک روش های فیزیکی و محاسباتی مانند طیف سنجی های فلورسانس و دورنگ نمایی دورانی بررسی شد. نتایج پژوهش نشان داد اینترفرون بتا یک-بی در فرآیند بازتاخوردگی تشکیل ساختاری واسط، فعال و نیمه پایدار می دهد. در حضور تری هالوز با غلظت 5/1 مولار، مقدار دمای ذوب اینترفرون بتا یک-بی به میزان 16 درجه ی سلسیوس افزایش یافته و ساختاری فوق پایدار و فعال شکل گرفت. این پایداری در ساختمان پروتئین به طور احتمال به دلیل دفع تمایلی تری هالوز و تشکیل سطحی آب پوش در اطراف اینترفرون بتا یک-بی است. حذف تری هالوز سبب افت 16 درصدی در ساختارهای مارپیچی شد. شناخت سازوکار تشکیل توده ی اینترفرون بتا یک-بی به کمک تحریک دمایی، اکسیدی و بذرافشانی محلول پروتئینی انجام شد. تشکیل توده توسط روش های پراکندگی نور پویا، سنجش ردیابی نانوذرات، طیف سنجی ماورای بنفش و مشاهده ی عینی بررسی شد. داده های تجربی با مدل خودکاتالیزی به خوبی منطبق بودند. تحریک اکسیدی پروتئین با پراکسیدهیدروژن در مقایسه با تحریک دمایی سبب افزایش بیشتری در ثابت سرعت هسته زایی (k1) توده ی اینترفرون بتا شد. با تغییر دما از 25 به 70 درجه سیلسیوس، k1 از min-1 4-10×2/0±5/1 به min-1 3-10×1/0±0/6 تغییر یافت، در حالی که در حضور 0/3 % (v/v) پراکسیدهیدروژن تا min-1 100×1/0±0/1 افزایش پیدا کرد. نتایج نشان داد، هسته زایی محدودکننده سرعت در تشکیل توده ی اینترفرون بتا یک-بی در این پژوهش مونومرهای اکسیدشده ی اینترفرون بتا به عنوان ساختارهای پیش هسته ی ناپایداری معرفی شدند که با تغییر در ساختارفضایی خود تمایل به تشکیل توده ی غیرطبیعی دارند. اثر بازدارندگی برخی افزودنی ها بر تشکیل توده ی محلول حاوی اینترفرون بتا یک-بی بررسی شد. در حضور آرژنین k1 از 1-min 3-10× 4/1±4/5 به 1-min 10-10×4/0±5/2 تغییر کرد، که نشان دهنده ی کاهش تشکیل توده ی پروتئینی در محلول است. فرمول بندی جدیدی با mm 200 آرژنین و تری هالوز برای محلول اینترفرون بتا یک-بی ارائه شد. پس از یک ماه کاهشی تقریبا 70% در فعالیت نمونه ی بدون افزودنی حاصل شد، درحالی که تنها 15% کاهش در فعالیت ضدویروسی فرمول بندی جدید مشاهده شد.

افزایش زیاد داده های زیستی در پایگاه های اطلاعاتی بیوانفورماتیکی همراه با ظهور تحقیقات مبتنی بر کامپیوتر در زیست شناسی، منجر به مدل سازی سیستم های زیستی بر اساس داده های آزمایشگاهی مشاهده شده و حل مسائل زیستی در سطح کل سیستم گردید. این مدل ها برای شبیه سازی و پیش بینی پارامترهای مورد نظر و مجهول مورد استفاده قرار می گیرند. پیش بینی عملکرد پروتئین (pfp) از طریق مدل سازی داده های عملکردی در دسترس مربوط به پروتئین ها، یکی از مهم ترین حوزه های مطالعاتی در زیست شناسی سامانه ای (systems biology) است. پروتئین ها پلیمرهایی هستند که از 20 نوع آمینواسید مختلف ساخته شده اند. آن ها نقش های مهمی در سیستم های زنده بر عهده دارند، از جمله می توان به نقش های ساختاری، اندام زایی، کاتالیز واکنش های بیوشیمیایی مورد نیاز برای متابولیسم و کاتابولیسم اشاره نمود. مجموعه داده بزرگی شامل شبکه تعاملی بین پروتئین ها مهم ترین معیار برای پیش بینی عملکرد پروتئین است. مدل های pfp فعلی با در نظر گرفتن شبکه تعاملی به عنوان یک عنصر دوحالته (وجود یا عدم وجود میانکش) ساخته شده اند. راهکارهای متفاوتی از قبیل روش های همسایگی، بهینه سازی کلی و خوشه بندی دارای مزایا و محدودیت های خاص خود هستند. هدف این مطالعه افزایش دقت pfp با استفاده از دو روش پیشنهادی است. در اولین روش که بر مبنای نظری گراف است، شبکه به کلیک هایی با اندازه متفاوت تقسیم می شود. در مرحله بعد کلیک های بدست آمده بر مبنای عملکرد اعضای خود مورد تجزیه وتحلیل قرار می گیرند. برای نسبت داده عملکرد به پروتئین های دارای عملکرد نامعلوم، همسایه های آن ها در شبکه مورد ارزیابی قرار گرفته و عملکرد آن ها بر اساس کلیک والد پیش بینی می شوند. مرحله نهایی شامل تعیین تعداد عملکردهای قابل اختصاص دادن است که از طریق مشخص کردن میانگین تعداد عملکردهای پروتئین های مجاور بدست می آید. در روش دوم که در برگیرنده الگوریتم جدیدی نیست، تلاش نمودیم تا به برخی سوالات پیرامون تعدادی از داده های قابل استفاده و در دسترس در مقالات علمی به منظور دستیابی به شبکه کامل و تجمیع شده پاسخ دهیم. برای به کارگیری این شبکه ابتدایی ترین الگوریتم به کار گرفته شد. نتایج بدست آمده بیانگر این است که هر دو روش پیشنهادی دارای دقت و کارآیی بالاتر نسبت به روش های دیگر هستند.