آنزیم پانکراس گاوی ریبونوکلئازa یک پیریمیدین اندوریبونوکلئاز می باشد که پیوندهای rna تک رشته ای را در دو مرحله شکسته و هیدرولیز می کند. این آنزیم به علت کوچک و پایدار بودن و درجه ی بالای برگشت پذیری فرایند پیچش- واپیچش، نقش مهمی را به عنوان یک سیستم مدل، در مطالعات ساختار پروتئین برعهده دارد. هدف از این پژوهش مشخص کردن تغییرات ساختاری و سینتیکی آنزیم ریبونوکلئاز a توسط مواد فعال سطحی یونی است. ابتدا، برهمکنش آنزیم ریبونوکلئاز a با ماده ی فعال سطحی آنیونی سدیم دو دسیل سولفات (sds) و مواد فعال سطحی کاتیونی دو دسیل تری متیل آمونیوم برمید ((dtab، تترا دسیل تری متیل آمونیوم برماید (ttab) و هگزا دسیل تری متیل آمونیوم برمید (htab) توسط تکنیک های جذب uv-vis و فلورسانس در 5ph= مورد بررسی قرار گرفت. نتایج این بخش نشان داد که، ساختار ریبونوکلئاز a در غلظت های پایین sds غیرطبیعی شده در حالی که، در حضور مواد فعال سطحی کاتیونی تغییر ویژه ای نمی کند. در بخش دوم این تحقیق، سرعت واکنش آنزیم ریبونوکلئاز a با سیتیدین´2،´3 مونوفسفات حلقوی به عنوان سوبسترا، در 5ph= توسط دستگاه طیف سنج uv-vis مورد مطالعه قرار گرفت. همچنین تأثیر مواد فعال سطحی یونی ذکر شده، بر روی پارامترهای سینتیکی آنزیم بررسی و مشخص شد، sds در غلظت های پایین فعال کننده بوده، در حالی که مواد فعال سطحی کاتیونی، سرعت واکنش را به میزان کمتری تغییر می دهند. تفاوت در ایجاد تغییرات ساختاری و سنتیکی به ماهیت برهمکنش های قوی الکتروستاتیک بین (sds و ریبونکلئاز a) و برهمکنشهای ضعیف آبگریز بین ( مواد فعال سطحی کاتیونی و ریبونکلئاز a) مربوط می شود. کلمات کلیدی: مواد فعال سطحی یونی، ریبونوکلئاز a، سینتیک آنزیمی، پارامترهای سینتیکی، فعال سازی، مهارکنندگی