برهم کنش بین سرم آلبومین انسان (hsa) و 2و2-بی پیریدین گلایسینتوپالادیم (ii)کلراید، کمپلکس جدیدی با برخی خواص ضدسرطانی، توسط اسپکتروفوتومتری، دیالیز تعادلی، میکروکالریمتری تیتراسیونی همدما، در ph7/0 (بافرفسفات 50 mm)، در دو دمای 300 و 310 کیلو مورد تحقیق قرار گرفت . پیوند لیگاند در یک مجموعه جایگاه پیوندی و با تعاونی مثبت واقع می شود. مشخص شد که تعداد جایگاههای پیوندی (g)، معیار تعاونی پیوند (nh) و ثابت ظاهری تجمعی پیوند (kapp) با بالا رفتن دما از 300k به 310k افزایش می یابند. آنتالپی پیوند لیگاند با استفاده از داده های پیوندی به دست آمده از دیالیز تعادلی، براساس تئوری پتانسیل پیوندی و ایمن و معادله وانت هوف ، محاسبه شد. آنتالپی مربوط به باز شدن ساختار آلبومین سرم انسانی با تفریق آنتالپی پیوند از آنتالپی پیوند از آنتالپی اندازه گیری شده با میکروکالریمتری تیتراسیونی همدما (مجموع آنتالپی پیوند و بازشدگی پروتئین) تعیین شد. آنتالپی باز شدن در اثر پیوند 2 و -2بی پیریدین گلایسینتوپالادیم (ii) کلراید، 491.43 kjmol-1 به دست آمد. مقادیر بزرگ و مثبت آنتروپی و آنتالپی مشاهده شده برای کمپلکس دارو- پروتئین، بیان می دارد که در دمای 300 k و ph7.0 میانکنشهای بین دو ملکول، بیشتر از نوع نیروهای آب گریز هست تا الکتروستاتیک . حداکثر تغییر بنای فضایی ساختار hsa در دو دمای 300 و 310 k به ترتیب در غلظت های 0/19 و 0/14 میلی مولار دارو اتفاق می افتد. منحنی تفکیک یون هیدروژن مربوط به hsa در حضور دارو، افزایش تعداد گروههای تیترشونده را در محدوده ph بین 3/5 تا هشت نشان می دهد که ممکن است ناشی از انتقال n-f در دومین های i و ii سرم آلبومین باشد.