گلوکز-1-اکسیداز فلاووپروتئینی است که با استفاده از اکسیژن مولکولی، اکسیداسیون بتا-دی-گلوکز را به دی-گلوکونو-دلتا-لاکتون و پراکسید هیدروژن کاتالیز می کند. در تحقیق حاضر تغییرات ساختاری و سینتیکی آنزیم گلوکزاکسیداز از آسپرژیلوس نیجر مورد بررسی قرار گرفت. برای آنالیز ساختاری آنزیم های اولیگومری تئوری غیر فعال سازی حرارتی و قفل کنفورماسیونی به کار می رود. در این مطالعه، با اعمال دماهای مختلف، غیر فعال سازی حرارتی آنزیم دایمر گلوکزاکسیداز و میزان کاهش فعالیت آن مورد بررسی قرار گرفت. متعاقب اعمال دماهای متفاوت به آنزیم و سردسازی، فعالیت آنزیم اندازه گیری شد. از داده های سینتیکی حاصل برای به دست آوردن پارامتر تجربی n، استفاده شد که تعداد محل های برهمکنش در سطح مشترک را می دهد که این مقدار برای آنزیم گلوکزاکسیداز حدود 2 به دست آمد. در دماهای پائین آنزیم حالت طبیعی (دایمر) دارد و میزان فعالیت بالا می باشد اما در دماهای بالا آنزیم مجتمع شده و فعالیت تقریباً از بین می رود. با روش پراکنش نوری پویا (dls) نتایج فوق تائید شد. برای بررسی ساختار دوم و سوم آنزیم در طی غیر فعال سازی حرارتی، به ترتیب طیف سنجی دو رنگ نمائی دورانی و فلوئورسانس انجام گردید که نتایج حاصله نشان داد که با افزایش دما، ساختار دوم و سوم آنزیم دستخوش تغییر می شود و در یک گستره دمائی کوتاه (55 تا 60 درجه سانتیگراد)، آنزیم یک حالت مولتن گلوبول مانند دارد. برای توصیف نتایج تجربی و روشن شدن ساختار قفل های کنفورماسیونی در گلوکزاکسیداز از ساختار کریستالوگرافی آن استفاده شد.