شناخت عوامل ساختاری تعیین کننده ی در یکپارچگی جایگاه فعال آنزیمی، می تواند اطلاعات مفیدی را جهت طراحی ماشین های کاتالتیک نوین با کارآیی بالاتر فراهم آورد. خانواده ی کوتینازها و به خصوص کوتیناز فوساریم سولانی که یک آنزیم مدل می باشد، به دلیل خواص ساختاری و عملکردی خاص خود و دارا بودن سه گانه ی کاتالتیک ser-his-asp مربوط به سرین استرازها و نیز به دلیل کاربردهای صنعتی گسترده، آنزیم هایی خوش آتیه جهت بررسی دقیق این عوامل ساختاری تعیین کننده ی می باشند. از میان این عوامل تعیین کننده، باند دی سولفیدی با دامنه ی کوتاه cys171-cys178 در آنزیم کوتیناز فوساریوم سولانی پی سی و همتای آن در آنزیم شبه کوتیناز از مخمر گونه کریپتوکوکوس سوش.2 (cys161-cys168) می باشد که تصور می رود که در ایجاد و حفظ دو دور بتایی که آسپارتات کاتالتیکی روی آن ها قرار گرفته است، نقش ایفا نمایند. چنین به نظر می رسد که نقش این باند دی سولفیدی با دامنه ی کوتاه در خانواده ی کوتیناز ها را، برخلاف دیگر باند دی سولفیدی این آنزیم ها، باید بیشتر در پایدار نمودن ساختارهای موضعی در جایگاه کاتالتیکی این آنزیم ها دانست تا اینکه در پایداری کلی آن نقش داشته باشد. با توجه به این مساله که مطالعات پیوسته و پایدار شبیه سازی دینامیک ملکولی را می توان ابزاری توانمند جهت بررسی همبستگی ساختار- عملکرد در ملکول های زیستی در نظر گرفت، برای بررسی نقش احتمالی این باند دی سولفیدی، با استفاده از فایل های پی دی بی موجود در بانک اطلاعات پروتئینی به عنوان ساختار آغازین، برای هر آنزیم، دو شبیه سازی دینامیک ملکولی انجام گردید: یک شبیه سازی در حالت طبیعی و دیگری در حالتی که باند دی سولفیدی دامنه ی کوتاه ذکر شده در بالا شکسته شد. فقدان این پیوند دی سولفیدی باعث شد شبکه ی عملکردی پیوند های هیدروژنی موجود در جایگاه فعال هر دو آنزیم تغییر یابد و برخی فاصله ها و زاویه های مهم مربوط به آمینو اسید های کاتالتیک در هر دو آنزیم و آمینو اسید های مهم آبگریز آروماتیک موجود در حفره ی کاتالتیک شبه کوتیناز نیز تغییر یابند. بر مبنای مشاهدات بالا، پیوند های دی سولفیدی مذکور در فراهم آوردن ساختارهای موضعی برای اجزای کاتالتیکی، به نحوی که این اجزا بتوانند به طور مطلوبی در حفره ی جایگاه فعال آنزیم در کنار یکدیگر قرار بگیرند، موثر می باشند. از طرف دیگر، تغییرات مشاهده شده در میزان ارتعاشات مربوط به آمینو اسید های مهم در شناسایی سوبسترا در هر دو آنزیم را می توان به عنوان شاهدی بر این مدعا قرارداد که شکسته شدن این پیوند های دی سولفیدی، می تواند بر فعالیت و اختصاصیت سوبسترایی آنزیم های مذکور تاثیرگذار باشد.