پپتیدهای ضد میکروبی با هدف قرار دادن غشا سبب از بین سلولهای میکروبی می شوند. این پپتید ها خاصیت دوگانه دوست دارند به طوری که بخش آبگریز آنها داخل غشا و بخش باردار آنها با فسفولیپیدها بر هم کنش می دهد.پپتید brevenin-2r از ترشحات پوست قورباغه rana ridibunda بدست آمد. این پپتید دارای 25 آمینواسید است. مطالعات ساختاری بوسیله cd نشان داد که این پپتید در محیط آبی بدون ساختار ودر محیط های آب گریز ساختار مارپیچ آلفا به خود می گیرد. بعلت کوچکی وپایین بودن میزان هیدروفوبیسیته ،این پپتید خاصیت همولیز ندارد. این مطالعه برروی ساختار پپتید سنتزی آنالوگ بروینین2r- صورت گرفته است این پپتید 24اسید آمینه دارد وحاوی یک پل دی سولفید در انتهای کربوکسیل خود می باشد.چهارآمینواسید لوسین در این پپتید به فرم d لوسین می باشند وتوالی آن klkfakgvaqsllnkascklsgqc می باشد. از نمونه حل شده در dmsoدوتره در دو دمای 27و30 درجه طیف های tocsyوnoesy گرفته شد.پس از شناسایی سیستم های اسپینی واسیدهای آمینه در توالی،محاسبه ساختار سه بعدی توسط برنامه dyana انجام شد. برای تعیین ساختار پپتید در انتهای آمین،مدلسازی بر اساس پپتید گاگورین-4 صورت گرفت و در نهایت پس از مینیمم سازی انرژی ساختار نهایی بدست آمد.برای اطمینان نتایج از threadingو پیشگویی ساختار با استفاده از جابجایی شیمیایی 1h? و1hn استفاده شد.دومارپیچ مجزا در محدوده ی آمینواسیدهای 6-2و15-12 بخش قرار گیرنده در غشای این پپتید را تشکیل می هد و انتهای کربوکسیل آن به شکل لوپ حاوی پل دی سولفیدی است و بدلیل داشتن لیزین با بار مثبت با فسفولیپید های غشایی بر هم کنش می دهد