مطالعه قندی شدن غیر آنزیمی و فعالیت چاپرونی پروتئین آلفا کریستالین در حضور مشتقات جدید نمک بنزوتیازولیوم

در عدسی چشم پستانداران، پروتئین آلفا کریستالین بیش از 50% کل پروتئین های محلول را تشکیل می دهد پروتئین آلفا کریستالین می تواند به عنوان یک مولکول چاپرون در لنز چشم عمل کند. فعالیت چاپرونی پروتئین آلفا کریستالین نقش اساسی و مهمی در جلوگیری از توده ای شدن و رسوب سایر پروتئین ها در لنز چشم ایفا می کند. این پروتئین از طریق نواحی آبگریز خود به نواحی آبگریز پروتئین های غیر طبیعی شده متصل می شود و به این ترتیب از برهمکنش های غیر طبیعی پروتئین-پروتئین جلوگیری و می کند و نهایتا از توده ای شدن پروتئین های واسرشته ممانعت می نماید. پژوهش ها نشان داده است که فعالیت چاپرونی پروتئین آلفا کریستالین، با افزایش دما افزایش می یابد. . با افزایش سن و همچنین در اثر بیماری دیابت، پروتئین های لنز چشم دچار تغییرات مختلف پس از ترجمه می شوند. از مهمترین این تغییرات قندی شدن غیر آنزیمی این پروتئین ها می باشد. آلفا کریستالین یکی از مهمترین پروتئین های لنز است که در طی پیری و در عارضه ی دیابت قندی می شود. با قندی شدن این پروتئین و تشکیل توده های بزرگ پروتئینی، عملکرد چاپرونی آن تضعیف می شود. در این مطالعه هدف بر آن بود تا اثر غلظت نمک و دمای محیط بر روی فعالیت چاپرونی پروتئین آلفا کریستالین مورد ارزیابی قرار گیرد. با توجه به نتایج به دست آمده مشاهده شد که حضور نمک در محیط می تواند سبب کاهش فعالیت چاپرونی آلفا کریستالین شود که در مورد حالت قندی این پروتئین تاثیرگذار تر بود. همچنین با افزایش دما مشاهده شد که فعالیت چاپرونی این پروتئین افزایش می یابد. همچنین در این مطالعه اثر ضد age مشتقات نمک تیازولیوم کلراید pnbtc (l1) و )2(l ppbtc مورد بررسی قرار گرفت. مشاهده شد که ترکیب l2 که به اختصارppbtc نام گرفته است قادر به شکستن اتصالات عرضی age می باشد. خاصیت شکستن اتصالات عرضی age، به گروه r متصل به موقعیت 2 حلقه بنزوتیازول وابسته است. ترکیب l2 به دلیل اینکه استخلاف 4-نیتروفنیل در موقعیت 2 ندارد بهتر می تواند اتصالات عرضی تشکیل شده در age را بشکند.