ترمودینامیک برهم کنش سدیم دودسیل سولفات (sds) و پروتئین لیزوزیم در دماها و ph های مختلف

چکیده پروتئین ها فراوان ترین ماکرو مولکول های زیستی هستند که در تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. فعالیت زیست شناختی یک پروتئین به ساختار سه بعدی خاص آن بستگی دارد. آنزیم ها یکی از مهمترین نوع پروتئین های کروی می باشند که برخی از فعالیت های حیات بدانها وابسته است. در این پایان نامه، ترمودینامیک برهم کنش سدیم دو دسیل سولفات ((sds با لیزوزیم در دوph 0/5 و0/ 7 و دماهای 25،30 و 35 در حضور بافر فسفات، با استفاده از داده های کالریمتری تیتراسیونی همدما بررسی شده است. با تئوری جدید ارائه شده، غیرطبیعی شدن لیزوزیم و اثر ماده ی فعال سطحی بر روی ساختار و عملکـرد ایـن پروتئین را نشان داده ایم. در غلظتهـای کـم sds، اتصال الکتـروستاتیکی همـراه بـا برهم کنش های مقدماتی دم هیدروفوبیکی sds با نواحی هیدروفوبیکی بر روی لیزوزیم است. ایـن برهم کنش های آغازی، منجر به بازشدن ساختمان سوم پروتئین لیزوزیم ودر معرض قرار گرفتـن جایگاه های هیدروفوبیکی می شود. آنتالپی غیرطبیعی-شدن لیزوزیم توسط sds در دماهـای 25،30و 35، به ترتیب، در0/5=ph ، 1/0±5/207، 1/0±2/229، kj mol-11/0±2/256 و در0/7=ph، 1/0±5/180، 1/0±5/198 وkj mol-1 1/0±6/216 مـی بـاشد. برهم کنش sds با لیزوزیم از نوع اگزوترمیک می باشد که غالب آن به اتصال ویژه بین گروه های سر سولفات آنیونی و دنباله های آمینو اسیدی کاتیونی نسبت داده می شود. در ضمن با توجه به بار منفی بر روی سر sds، هر چه محیط اسیدی تر باشد، تعداد بار مثبت سطح پروتئین بیشتر و برهم کنش با سر منفی sds مناسب تر اتفاق می افتد(برهم کنش الکتروستاتیکی). همچنین در این محدوده ی دمایی، دما به عنوان یک عامل مساعد برای غیر طبیعی شدن عمل نمی کند. افزایش دما در هر دو ph ، در این محدوده دمایی خاص باعث استحکام ساختمان پروتئین می-گردد و باعث می شود که پروتئین ساختمان سوم خود را حفظ کند و نسبت به باز شدن و غیر-طبیعی شدن مقاوم باشد. به عنوان مثال، در 0/5=ph هر چه دما بالاترمی رود، گرمای غیرطبیعی شدن و ظرفیت گرمایی آن افزایش بیشتری می یابد و غیرطبیعی شدن سخت تر صورت می گیرد. با روش ابداعی و برنامه ی نرمافزاری quattro pro و sigma plot، پارامترهای مهمی چون و و در مورد برهمکنش لیزوزیم? sds در دماها و ph های مختلف محاسبه شده است.