نتایج جستجو برای: پروتئین آمیلوئیدی
تعداد نتایج: 17890 فیلتر نتایج به سال:
بسیاری از مطالعات انجام شده در سالهای اخیر نشان میدهد که ترکیبات حلقوی پلی فنلی که به وفور در بسیاری از گیاهان وجود دارند قادر به مهار تشکیل فیبریلهای آمیلوئیدی هستند. با اینحال مکانیسم دقیقی که بدان وسیله این ترکیبات طبیعی روند تشکیل تجمعات آمیلوئیدی را تحت تاثیر قرار میدهند بطور کامل شناسائی نشده است. گیاه خارمریم (Silybum Marianum) از جمله گیاهان دارویی میباشد که دارای خواص درمانی بسیار زیاد...
سابقه و هدف: رشته های آمیلوئیدی نانو ساختارهایی هستند که در نتیجه اتصال پپتیدها و پروتئینها به یکدیگر به وجود می آیند. در سالهای اخیر رشته های آمیلوئیدی به عنوان نانو مواد جدید مورد توجه قرار گرفته اند. از این منظر، افزایش میزان آمیلوئیدی شدن پروتئینها می تواند مطلوب باشد. در این مطالعه فرایند آمیلوئیدی شدن آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل، بهینه سازی شده است. مواد و روشها: پروتئین ...
تشکیل ساختارهای آمیلوئیدی به دلیل ایجاد بیماریهایی مانند آلزایمر، پارکینسون، و دیابت نوع 2، مورد توجه محققان است. از جمله مهارکنندههای مهم، حلقههای ایندولی میباشند. مطالعات تجربی بر روی دو نوع ترکیب بیس ایندولی نشان داده است که ترکیب بیس ایندولیل 2-متیل فنیل متان (BI2MPM) مهارکنندهی فیبریلاسیون آمیلوئیدی پروتئین لیزوزیم است. اما ترکیب بیس ایندولیل 3-نیترو فنیل متان (BI3NPM) قدرت مهاری چندا...
هدف: به منظور مطالعه مکانیسم های دخیل در فرایند تشکیل آمیلوئیدها، مدل کشت سلولی تجمع پروتئین آمیلین ابداع و ویژگی های آن بررسی شد. مواد و روش ها: فیبریل های آمیلوئیدی از سلول های cho استخراج شد و تمایل اتصال آن ها به رنگ تیوفلاوین t و قرمز کونگو بررسی شد. انکسار مضاعف سبز- زرد فیبریل های استخراج شده تحت نور پلاریزه مورد بررسی قرار گرفت. به منظور بررسی بهتر تشکیل آمیلوئید در سلول های cho، پروتئی...
مقدمه: ساختار انعطاف پذیر پروتئین باعث می شود که پروتئین ها به سمت تشکیل تجمعات نظم یافته (فیبریل آمیلوئیدی) هدایت شوند. این حالت برای پروتئین های ضروری مانند انسولین که کاربرد دارویی دارند، یک مشکل مهم تلقی می شود. بررسی فرایند فیبریل زایی از طریق القاء و مهار آن با استفاده از ترکیبات خاص مانند مشتقات آروماتیک می تواند اطلاعات مفیدی در جهت پایدارسازی ساختار پروتئین در اختیار قرار دهد. روش ها: ...
چکیده رشتههای آمیلوئیدی دستهای از نانو رشتههای پروتئینی هستند که در آن پروتئین طبیعی به رشتههای متراکم تبدیل شدهاند. تجمع میتواند بیماریزا و یا غیربیماریزا باشد. اخیرا این رشتهها با توجه به ساختار منحصر به فردی که دارند، برای تولید نانومواد زیستی مورد توجه قرار گرفتهاند. در این مطالعه از آلبومین سرم گاوی بهعنوان یک پروتئین مدل برای بهینهسازی فرایند فیبریل زایی استفاده شد. غلظتهای 2-...
تجمعات آمیلوئیدی از جمله حالت های غیر طبیعی پروتئین ها می باشد که می تواند تحت شرایط مختلف از قبیل استرس اکسیداتیو و بالا رفتن میزان اسیدهای چرب غیر اشباع درون سلول ها ایجاد شود. مطالعات نشان می دهد که تشکیل این تجمعات با برخی از بیماری ها نظیر بیماریهای عصبی و سیستماتیک در ارتباط می باشند. بعنوان مثال آلزایمر و پارکینسون از جمله بیماری های تحلیل رونده عصبی هستند که به ترتیب در اثر تجمع پروتئین...
تعداد قابل توجهی از بیماری های انسان از جمله بسیاری از اختلالات عصبی با تشکیل تجمعات پروتئینی پایدار، منظم و رشته ای که بنام فیبریل های آمیلوئیدی نامیده می شوند همراه است و بدین سبب به آنها بیماری های آمیلوئیدی گفته می شود. در این حالت یک پروتئین خاص یا بخشی از پروتئین از حالت محلول و طبیعی خود به فیبریل های نامحلول تغییر می یابد که در بافت ها و اندام های مختلف تجمع می یابند؛ بنابراین مطالعه پر...
اشتباه تاخوردن برخی از پروتئین ها که اغلب همراه با تجمعات پروتئینی می باشد، عموما فیبریل های آمیلوئیدی نامیده می شود. تشکیل فیبریل ها یک رویداد پاتوژنیک در بیماری آلزایمر است. از این رو، مهار تشکیل فیبریل یک روش درمانی محسوب می گردد. طراحی منطقی مهارکننده های تشکیل فیبریل نیازمند روشن سازی مراحل و سینتیک تشکیل فیبریل می باشد. با وجود تلاش های زیادی که در زمینه شناخت چگونگی تشکیل فیبریل های آمیل...
آلفا کریستالین به عنوان چاپرون اصلی لنز مسئول حفظ شفافیت لنز و جلوگیری از نامحلول شدن، توده ای شدن و رسوب پروتئین ها روی لنز و به تعویق انداختن ابتلا به بیماری آب مروارید است. در پژوهش های قبلی گزارش شده است که توده ای شدن و تشکیل فیبر آمیلوئیدیِ کریستالین های لنز نقش اساسی در پیدایش عارضه ی آب مروارید دارد و همچنین ارتباط نزدیکی بین طیف وسیعی از بیماری های چشمی با قندی شدن غیر آنزیمی این پروتئی...
نمودار تعداد نتایج جستجو در هر سال
با کلیک روی نمودار نتایج را به سال انتشار فیلتر کنید