نتایج جستجو برای: رشتههای آمیلوئیدی
تعداد نتایج: 143 فیلتر نتایج به سال:
مطالعات آزمایشگاهی بر روی پروتئینهای تشکیل دهندهی آمیلوئید، از اهمیت بسیاری برخوردار است. امروزه محققان در تلاش برای کشف مکانیسم دقیق تشکیل فیبریلهای آمیلوئیدی هستند. تجمعات آمیلوئیدی ایجاد شده توسط پروتئینهای مختلف سبب بروز بیماریهای زیادی در انسان و دیگر موجودات زنده میشوند. کاپا کازئین گلیکوپروتئینی متعلق به خانواده فسفوپروتئینهای موجود در شیر می باشد و نقش مهمی در اندازه، پایداری و عملکرد م...
تجمع پروتئین در شکل رسوبات آمیلوئیدی در بسیاری از بیماریهای زوال اعصاب شامل آلزایمر و پارکینسون و بیماریهای دیگر نظیر بیماری آمیلوئیدی سیستمیک و دیابت ملیتوس نوع دو مشاهده شده است. دیابت ملیتوس نوع دو یک بیماری پیشرونده زوال پانکراس است. پلی پپتید آمیلوئیدی جزیره ای (iappیا آمیلین) ترکیب اصلی رسوبات آمیلوئیدی یافت شده در پانکراس افراد مبتلا به دیابت نوع دو می باشد. شواهد نشان می دهد که تشکیل آم...
چکیده رشتههای آمیلوئیدی دستهای از نانو رشتههای پروتئینی هستند که در آن پروتئین طبیعی به رشتههای متراکم تبدیل شدهاند. تجمع میتواند بیماریزا و یا غیربیماریزا باشد. اخیرا این رشتهها با توجه به ساختار منحصر به فردی که دارند، برای تولید نانومواد زیستی مورد توجه قرار گرفتهاند. در این مطالعه از آلبومین سرم گاوی بهعنوان یک پروتئین مدل برای بهینهسازی فرایند فیبریل زایی استفاده شد. غلظتهای 2-...
تجمعات آمیلوئیدی از جمله حالت های غیر طبیعی پروتئین ها می باشد که می تواند تحت شرایط مختلف از قبیل استرس اکسیداتیو و بالا رفتن میزان اسیدهای چرب غیر اشباع درون سلول ها ایجاد شود. مطالعات نشان می دهد که تشکیل این تجمعات با برخی از بیماری ها نظیر بیماریهای عصبی و سیستماتیک در ارتباط می باشند. بعنوان مثال آلزایمر و پارکینسون از جمله بیماری های تحلیل رونده عصبی هستند که به ترتیب در اثر تجمع پروتئین...
آلفا کریستالین به عنوان چاپرون اصلی لنز مسئول حفظ شفافیت لنز و جلوگیری از نامحلول شدن، توده ای شدن و رسوب پروتئین ها روی لنز و به تعویق انداختن ابتلا به بیماری آب مروارید است. در پژوهش های قبلی گزارش شده است که توده ای شدن و تشکیل فیبر آمیلوئیدیِ کریستالین های لنز نقش اساسی در پیدایش عارضه ی آب مروارید دارد و همچنین ارتباط نزدیکی بین طیف وسیعی از بیماری های چشمی با قندی شدن غیر آنزیمی این پروتئی...
تجمعات آمیلوئیدی از ویژگی های تعداد زیادی از بیماری های تحلیل برنده سیستم عصبی ازجمله آلزایمر است. بنابراین مهار این تجمعات یک راهکار جذاب برای درمان این بیماری است. به طوری که با وجود تحقیقات گسترده ای که انجام شده است، یک روش درمانی مؤثر که به طور مستقیم باعث مهار این تجمعات گردد تاکنون کشف نشده است. یکی از روش های درمانی مهم برای جلوگیری از بروز این بیماری ها استفاده از گیاهان دارویی (غنی از...
مقدمه: بیماری آلزایمر به عنوان شایع ترین بیماری تحلیل برندۀ عصبی وابسته به سن، دو درصد از جمعیت های سالخوردۀ عمومی را تحت تأثیر قرار می دهد. پلاک های آمیلوئیدی و کلاف های رشته ای داخل نورونی دو نشانۀ اصلی بیماری آلزایمر هستند که معمولاً با آنژیوپاتی آمیلوئید در مغز در ارتباط هستند. عدم تعادل بین تولید آمیلوئید بتا از پروتئین پیش ساز آمیلوئید و حذف آن از مغز عامل اصلی تجمع آمیلوئید بتا و بیماری ز...
سابقه و هدف: تجمع پلاکهای β -آمیلوئید ( Aβ ) در مغز، یکی از مارکرهای مهم بیماری آلزایمر است. مطالعات اخیر نشان میدهند که تغییر همئوستاز مس بدن، میتواند در ایجاد و پیشرفت این بیماری نقش داشته باشد. مواد و روشها: مقالات مروری و مطالعات اخیر انجام شده در این زمینه، مورد بررسی قرار گرفتند و اطلاعات بهدست آمده و نظرات موافق و مخالف با هم مقایسه شدند. نتایج: پروتئین پیشساز آمیلوئیدی ( APP )، دا...
مقدمه: بیماری آلزایمر با اختلالات ساختاری و عملکردی مغز انسان شرح داده شده است. پروتئینهای آمیلوئیدی فیبریلاری در داخل نورونها تحت عنوان کلافههای نوروفیبریلاری تجمع و رسوب پیدا کردهاند. این پروتئینها همچنین در بخش خارج سلولی بهعنوان پلاکهای آمیلوئیدی تجمع یافتهاند. این تغییرات با اختلال پیشرفته و از دست دادن سلولهای عصبی که مسئول بارگذاری و مدیریت اطلاعات میباشند همراه بوده است. در نه...
تجمعات آمیلوئیدی از ویژگیهای تعداد زیادی از بیماریهای تحلیل برنده سیستم عصبی ازجمله آلزایمر است. بنابراین مهار این تجمعات یک راهکار جذاب برای درمان این بیماری است. بهطوری که با وجود تحقیقات گستردهای که انجام شده است، یک روش درمانی مؤثر که بهطور مستقیم باعث مهار این تجمعات گردد تاکنون کشف نشده است. یکی از روشهای درمانی مهم برای جلوگیری از بروز این بیماریها استفاده از گیاهان دارویی (غنی از...
نمودار تعداد نتایج جستجو در هر سال
با کلیک روی نمودار نتایج را به سال انتشار فیلتر کنید