نتایج جستجو برای: تشکیل فیبریل
تعداد نتایج: 60152 فیلتر نتایج به سال:
چکیده تجمع پروتئین¬ها در پژوهش¬های بیوشیمیایی، بیوتکنولوژی و در مطالعه¬ی بیماری¬های انسانی اهمیت زیادی دارد. علی¬رغم بررسی¬های گسترده بر روی نحوه تشکیل تجمع¬های آمیلوئیدی هنوز مکانیسم آن ناشناخته است. شواهد اساسی نشان می¬دهد که یون¬های فلزی مثل آهن، مس، روی و آلومنییوم در بروز بیماری¬های تحلیل -برنده عصبی نقش دارند. در این پژوهش، تأثیر غلظت¬های مختلف یون¬های فوق بر تشکیل تجمع¬های آمیلوئیدی تحت...
تعداد قابل توجهی از بیماری های انسان از جمله بسیاری از اختلالات عصبی با تشکیل تجمعات پروتئینی پایدار، منظم و رشته ای که بنام فیبریل های آمیلوئیدی نامیده می شوند همراه است و بدین سبب به آنها بیماری های آمیلوئیدی گفته می شود. در این حالت یک پروتئین خاص یا بخشی از پروتئین از حالت محلول و طبیعی خود به فیبریل های نامحلول تغییر می یابد که در بافت ها و اندام های مختلف تجمع می یابند؛ بنابراین مطالعه پر...
داده های tht و tem اثبات می کنند که ?-کازئین به دنبال احیا پیوندهای دی سولفیدیش که با افزایش دما افزایش پیدا می کند به سهولت فیبریل های آمیلوئیدی تشکیل می دهد. یافته های ما پیشنهاد می کنند که عامل احیا کننده و دما تشکیل فیبریل ?-کازئین را القا می کنند که احتمالا بوسیله افزایش حالت مونومری ?-کازئین و تسهیل برهم کنشش با سایر مولکول های ? -کازئین است که در نهایت فیبریل ها را تشکیل می دهند. این همچ...
رسوب آمیلوئیدی در جزایر پانکراس بیش از 90 تا 95 درصد از بیماران دیابت نوع دو وجود دارد که بخش عمده این رسوب را پپتیدی به نام آمیلین تشکیل می دهد.رسوبهای آمیلوئیدی می توانند با تخریب سلولهای پانکراس، منجر به کاهش توده سلولهای بتا شده و برای این سلولها سمی باشند.از اینرو در این پروژه قصد داریم تا اثر برخی ملکولهای کوچک آلی مانند curcumin ، فنل رد ، ملاتونین و eosin y، rosmarinic acidرا که احتمالا...
بیماری آلزایمر، بدلیل پلاکهای آمیلوئیدی تشکیل شده از تجمع پپتیدهای آمیلوئید بتا به صورت فیبریل و همچنین عدم تعادل در غلظت یونهای فلزی موجود در مغز ایجاد می شود. پلاکها در شکاف سیناپسی تشکیل می شوند و این مکان به طور غیرطبیعی، حاوی غلظت های بسیار بالایی ازپپتید آمیلوئید بتا، یون های فلزی آهن و مس می باشد. شلاته کردن یون های فلزی به عنوان یک روش درمانی در درمان بیماری آلزایمر پیشنهاد شده است. در ...
چکیده تجمع پروتئین ها اهمیت زیادی در زمینه تحقیق های بیوشیمیایی، بیوتکنولوژی و بیماری های انسانی دارد. این گونه از تجمع ها به عنوان پروتئین های چند زیرواحدی نامحلولی که عملکرد و ساختار طبیعی خود را از دست داده اند، بررسی می شوند. تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی لیزوزیم اخیرا توجه بسیاری از محققین را به خود جلب کرده است. نوع انسانی این آنزیم سبب ایجاد یک نوع بیماری آمیلوئیدی ارثی می شود. به علت شباه...
کربوکسی متیل سلولز استفاده شده در گل های حفاری چاه نفت به دلیل خواص رئولوژیکی پایین و میزان هدر رفت بالای آب نیاز به بهبود کارآیی دارند. با توجه به اینکه نانو ذرات سلولزی دارای ویژگی های منحصر به فردی هستند و در ترکیب با مواد دیگر می تواند ویژگی های آن ها را به نوعی تغییر و بهبود دهند، در این تحقیق، اثر افزودن نانو ذرات سلولزی (نانو فیبریل و کریستال سلولز) بر ترکیب کربوکسی متیل سلولز مورد استفا...
آمیلوئیدها فیبرهای نامحلولیاند که از گونههای فولد شده نامناسب پروتئینهایی ناشی میشوند که با پاتولوژی بسیاری از اختلالات تخریب عصبی مرتبط میباشد. ?-کازئین یکی از اجزای اصلی خانواده پروتئینهاست که مشخص شده فعالیت مشابه چاپرونی نشان میدهد. گلیسرول یک ترکیب پلیاول است که از طریق افزایش پایداری پروتئین و مهار تجمع آن به عنوان چاپرون شیمیایی عمل میکند. در این مطالعه اثر آرژنین و گلایسین روی ...
اندرکنش قندهای احیا کننده با پروتیین ها منجر به ایجاد یک سری واکنش های آبشاری می شود که به واکنش گلایکه شدن یا میلارد معروفند که نقش مهمی در ایجاد عوارض دیابت ایفا می کند. در این مرور کوتاه، تغییرات ساختاری آلبومین سرم خون گلایکه شده (ghsa) توسط قندهای مختلف در زمان های گوناگون انکوبه شدن که در متون علمی گزارش شده به همراه مطالعات گروه ما گزارش می گردد. مطالعات گروه ما نشان می دهد آلبومین سرم ا...
مطالعه تجمع غیرطبیعی پروتئین ها در سالهای اخیر مورد توجه محققین در حوزه های مختلف علوم به ویژه پزشکی و بیوتکنولوژی قرار گرفته است . در حوزه پزشکی مطالعات عمدتا در رابطه با بیماری هایی است که ارتباط مستقیمی با اختلالات ساختاری پروتئین ها دارند. تاکنون بیش از 20 نوع بیماری در انسان شناسایی شده است که با تشکیل تجمعات پروتئینی معروف به آمیلوئید همراه است؛ وجه اشتراک این بیماریها تشکیل فیبریل های گس...
نمودار تعداد نتایج جستجو در هر سال
با کلیک روی نمودار نتایج را به سال انتشار فیلتر کنید