بررسی تاثیر برخی از ترکیبات آمین دار بر روی ساختار و فعالیت آنزیم ریبونوکلئاز A
نویسندگان
چکیده مقاله:
افزایش آلودگی های زیست محیطی به دلیل حضور انواع ترکیبات کلر دار و برم دار در جو، مصرف بی رویه انواع حشره کش ها و علف کش ها که دارای مواد شیمیایی سرطان زا هستند، مصرف صنعتی مواد شیمیایی سرطان زا و بسیاری از عوامل آلوده کننده دیگربه طور مستقیم و یا از طریق از بین بردن لایه اوزون می توانند اثر سرطان زایی داشته باشند. ابتلا به بیماری سرطان همراه با تغییرات درون سلولی بسیار مهم مانند افزایش غلظت ترکیبات آمین دار طبیعی است. بدین منظور در این تحقیق تاثیر افزایش غلظت برخی از آمین های طبیعی بر روی ساختار و عملکرد یکی از مهم ترین آنزیم های پستانداران به نام ریبونوکلئاز A بررسی شده است. در ابتدا فعالیت آنزیم مورد نظر در حضور تر کیبات آمین دار طبیعی ( پوترسین، اسپرمیدین، اسپرمین، کاداورین) و همچنین در عدم حضور آن ها با استفاده از دستگاه اسپکتروفتومتری و در طول موجnm 284 اندازه گیری شد. نتایج نشان داد که تنها ترکیب پوترسین منجربه کاهش فعالیت آنزیم می شود و بدین منظور تاثیر پوترسین بر روی ساختار آنزیم ریبونوکلئاز A با استفاده از تکنیک دو رنگ نمایی دورانی بررسی شد. نتایج کلی نشان می دهد که ترکیب پوترسین هم منجربه کاهش فعالیت آنزیم ریبونوکلئاز A و هم منجربه بهم ریختگی ساختار دوم آن می شود.
منابع مشابه
بررسی تاثیر برخی از ترکیبات آمین دار بر روی ساختار و فعالیت آنزیم ریبونوکلئاز a
افزایش آلودگی های زیست محیطی به دلیل حضور انواع ترکیبات کلر دار و برم دار در جو، مصرف بی رویه انواع حشره کش ها و علف کش ها که دارای مواد شیمیایی سرطان زا هستند، مصرف صنعتی مواد شیمیایی سرطان زا و بسیاری از عوامل آلوده کننده دیگربه طور مستقیم و یا از طریق از بین بردن لایه اوزون می توانند اثر سرطان زایی داشته باشند. ابتلا به بیماری سرطان همراه با تغییرات درون سلولی بسیار مهم مانند افزایش غلظت تر...
متن کاملبررسی فعالیت مهارکننده ریبونوکلئاز جفتی بر روی آنزیم ریبونوکلئاز
Ribonuclease inhibitor is an acidic protein, soluble in cytoplasm. It is abundantly present in human placenta. It could be extracted from this organ to the extent of 1mg/placenta using chemical ion exchange and affinity techniques. Molecular weight of this protein is estimated by electophoresis or SDS-PAG electrophoresis using standards of known proteins. Molecular weight has been found to be 4...
متن کاملبررسی فعالیت مهارکننده ریبونوکلئاز جفتی بر روی آنزیم ریبونوکلئاز
مهار کننده ریبونو کلئازکه یک پروتئین اسیدی،محلول و سیتو پلاسمی می باشد به مقدار زیادی در جفت انسان وجود 1 mg دارد.این ماده به روش شیمیایی،کروماتو گرافی تعویض یون ومیل ترکیبی از جفت انسان در مقیاس 1جفت / استخراج و خالص گردید. وزن مولکولی این پروتئیین در حدود 48000دالتون از طریق الکترو فورز با ژل اکریلامید و سدیم دود سیل سولفات به همراه سایر پروتئین های استاندارد مشخص گردیده است. ایجاد ...
متن کاملرابطه ساختار- فعالیت در برخی ترکیبات فسفرآمید
با استفاده از تکنیک QSAR در سالهای اخیر روابط ریاضی بسیاری در ارتباط بین ساختار شیمیایی و فعالیت بیولوژیکی ترکیبات همخانواده بدست آمده است. در این روش با انتخاب مولکولهایی با خواص الکترونی، فضایی و آبگریزی معین، تغییرات هدفداری در ساختار عمومی ترکیب مادر ایجاد میشود. با اندازهگیری خواص شیمی ـ فیزیکی و فعالیت بیولوژیکی (سمیت، فعالیت دارویی) و یا هر فعالیت بیولوژیکی دیگر، یک خانواده از مولکو...
متن کاملمطالعه تاثیر فعال کننده ترکیبات پورینی بر آنزیم آلفا آمیلاز: احتمال وجود جایگاه تنظیم فعالیت در ساختار آنزیم
No Abstract #####
متن کاملاثرات برخی ترکیبات آروماتیک دی اسیدُ دی آمین و دی نیترو روی ساختار و فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز
اثر سه ترکیب آروماتیک دی اسید و دو ترکیب آروماتیک دی آمین و دو ترکیب آروماتیک دی نیترو روی ساختار و فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز در بافر فسفات ?? میلی مولار با ph=?/? در دمای ?? درجه سانتیگراد توسط طیف سنجی uv-vis مطالعه شده است .اثرات دما و ph روی فعالیت یکی از لیگاندهای دی آمین مورد بررسی قرار گرفته است همبستگی بین ثابت مهار آنزیم و ساختار لیگاند توسط محاسبات qsar بررسی شده است. نتایج تجربی ن...
منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده{@ msg_add @}
عنوان ژورنال
دوره 12 شماره 2
صفحات 103- 114
تاریخ انتشار 2011-06-22
با دنبال کردن یک ژورنال هنگامی که شماره جدید این ژورنال منتشر می شود به شما از طریق ایمیل اطلاع داده می شود.
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023