استرپتوکیناز: استخراج،کلونسازی و بیان بالای پروتئین نوترکیب فعال
نویسندگان
چکیده مقاله:
Abstract: Background: Streptokinase has been widely prescribed as a fibrinolytic agent for myocardial infarction. Simple structural characteristics of this protein have provided techniques for production of different recombinant types of this protein. The present study was designed to prepare equisimilisH46A subtype of streptokinase in our country. Materials and methods: Having extracted the DNA, the streptokinase gene was replicated and cloned in pGEX-4T-2. The recombinant product was transformed in BL21(DE3)plysS'. Then the recombinant streptokinase expression and performance was assessed by lasic densitometry and special test for S2251 substrate. Results: Use of a restriction enzyme for both sides of a gene may facilitate its cloning in different expressive carriers. Expression rate of recombinant protein (45%) confirmed successful cloning. Conclusions: Use of pGEX-4T-2 carrier was not only associated with active recombinant streptokinase production, added GST to its amine ending that could facilitate purification process.
منابع مشابه
استرپتوکیناز: استخراج،کلون سازی و بیان بالای پروتئین نوترکیب فعال
چکیده سابقه و هدف: استرپتوکیناز به عنوان شناخته شده ترین داروی فیبرینولیتیک، مدت مدیدی است در درمان سکته قلبی استفاده می شود. ویژگیهای ساختاری ساده این پروتئین زمینه لازم برای دستیابی به انواع نوترکیب آن را فراهم ساخته است. هدف از این تحقیق تهیه سوش استرپتوکوک equisimilis h46a (پربازده از نظر تولید استرپتوکیناز) برای اولین بار در ایران بود تا پس از استخراجdna ، ژن استرپتوکیناز بگونه ای تکثیر شو...
متن کاملبیان استرپتوکیناز نوترکیب استرپتوکک گروهA در باکتری اشرشیاکلی
زمینه: استرپتوکیناز A از جمله پروتئینهای ترشحی استرپتوکک پیوژن است که قدرت آنتیژنیک دارد . از این پروتئین میتوان جهت سیال کردن چرک در ذاتالریه و ورم مفصلی چرکی و همچنین به عنوان آنتیژن برای تشخیص عفونتهای استرپتوککی گروه A استفاده کرد. هدف: مطالعه به منظور تولید استرپتوکیناز استرپتوکک گروه A نوترکیب در باکتری اشرشیاکلی انجام شد. مواد و روشها: در این تحقیق تجربی با طراحی پرایمر اختص...
متن کاملبیان استرپتوکیناز نوترکیب استرپتوکک گروهa در باکتری اشرشیاکلی
زمینه: استرپتوکیناز a از جمله پروتئینهای ترشحی استرپتوکک پیوژن است که قدرت آنتیژنیک دارد . از این پروتئین میتوان جهت سیال کردن چرک در ذاتالریه و ورم مفصلی چرکی و همچنین به عنوان آنتیژن برای تشخیص عفونتهای استرپتوککی گروه a استفاده کرد. هدف: مطالعه به منظور تولید استرپتوکیناز استرپتوکک گروه a نوترکیب در باکتری اشرشیاکلی انجام شد. مواد و روشها: در این تحقیق تجربی با طراحی پرایمر اختصاص...
متن کاملبیان ژنVEGF و MMp9 در اثر تیمار با پروتئین نوترکیب فعال کننده نوتروفیلی هلیکوباکترپیلوری بر مدل سرطان پستان
سابقه و هدف: سرطان پستان از علل عمده مرگ و میر زنان در سراسر جهان است. درمانهای دارویی سیتوتوکسیک دارای سطح بالایی از عوارض جانبی برای بیمار می باشد. پروتئین نوترکیب فعال کننده نوتروفیلی هلیکوباکترپیلوری (HP-NapA)، یکی از مهمترین پروتئینهای ترشحی هلیکوباکترپیلوری است. هدف از این مطالعه بررسی بیان ژن VEGF و MMp9 در اثر تیمار با پروتئین نوترکیب فعال کننده نوتروفیلی هلیکوباکترپیلوری بر مدل متاستا...
متن کاملکلونینگ، بیان و تخلیص پروتئین نوترکیب زیرواحد بتای هورمون TSH انسانی (TSHβ) و ارزیابی آنتیژنیسیته آن
Background and purpose: Measurement of thyroid stimulating hormone (TSH), usually through RIA and ELISA tests, is very useful for the diagnosis of thyroid disorders. Considering the structural similarity between alpha chain of TSH and the three glycoprotein hormones of luteinizing hormone, follicle stimulating hormone, and chorionic gonadotropin (CG), in this study, we aimed to examine the prod...
متن کاملبیان و تخلیص پروتئین نوترکیب ژن سنتتیک زنجیره HC تتانوتوکسین در سیستم بیانی پروکاریوت
زمینه و هدف: توکسین کلستریدیوم تتانی یا تتانواسپاسمین عامل بیماری مهلک کزاز است. امروزه از توکسوئید آن به عنوان واکسن استفاده می شود. تتانواسپاسمین شامل سه زنجیره L، HN و HC می باشد. زنجیره HC بخش اتصال دهنده و ایمونوژنیک آن است و به عنوان کاندیدای واکسن مطرح می باشد. هدف از این مطالعه، طراحی و تهیه ژن صناعی زنجیره HC تتانواسپاسمین، بیان و بهینه سازی آن و تخلیص پروتئین نوترکیب حاصل از آن به عنو...
متن کاملمنابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده{@ msg_add @}
عنوان ژورنال
دوره 30 شماره 3
صفحات 245- 252
تاریخ انتشار 2006-09
با دنبال کردن یک ژورنال هنگامی که شماره جدید این ژورنال منتشر می شود به شما از طریق ایمیل اطلاع داده می شود.
کلمات کلیدی برای این مقاله ارائه نشده است
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023