آنزیم آمیلاز در حال حاضر حدود 25% از بازار مصرف جهان را تشکیل میدهد. این آنزیم در صنایع مختلف از جمله دارویی، نساجی و نانوایی کاربرد دارد. باکتری های گرمادوست قادرند در دماهای بالارشد و فعالیت کنند. برخی از این باکتریها قادر به تولید آنزیم آمیلاز با فعالیت و پایداری در دمای بالا می باشند که در صنایع از اهمیت بالایی برخوردار می باشد. در این مطالعه باکتری گرمادوست تولید کننده آنزیم آمیلاز ار خاکهای اطراف تهران جدا گردید. کشت این باکتری در محیط شامل1% نشاسته، %0/1 k2hpo4 ،0/25na2hpo4 ، 0/2 (nh4)2so4،1/0 nacl، mg so4 7h2o05/0،cacl2 0/05 و tripton 0/2صورت گرفت و میزان تولید آنزیم در دما و ph های متفاوت بررسی گردید. بیشترین میزان تولید آنزیم توسط باکتری uml150 در دمای ℃48 وph 9 اتفاق افتاد. به منظور شناسایی این باکتری، با استفاده از آغازگرهای پیش برنده و معکوس، ژن 16s rdna ریبوزومی این باکتری تکثیر و تعیین توالی شد. نتایج بیانگر بیشترین شباهت این باکتری با باکتری bacillus licheniformis بودند. با بررسی فعالیت و پایداری آنزیم در دامنه دمایی 40تا80 درجه سانتیگراد بهینه فعالیت آنزیم در دمای 40 درجه سانتیگراد بدست آمد. همچنین این آنزیم بعلت حفظ فعالیت خود به میزان 78% در دمای℃80، واجد ارزش زیادی در صنایع از جمله صنعت قند سازی می باشد. همچنین به منظور انتقال ژن آمیلاز به e.coli از وکتور ptrc99a استفاده گردیدو پس از انتقال، بیان آن در e.coli مورد تایید قرار گرفت.

باکتری exiguobacterium sp.sh3 یک باکتری سایکرو تروف است که بهینه دمای رشد ان دمای c°?? است.با غربالگری در محیط نشاسته و پلولان نشان داده شد که باکتری قادر به تولید آنزیم های آمیلولایتیک از جمله الفا آمیلاز و پلولاناز می باشد.این اولین گزارش جداسازی یک سویه بومی exiguobacterium در ایران است، که به خاطر خصوصیات ویژه آنزیمی مورد توجه قرار گرفت.و همچنین بر اساس دانش ما تا کنون گزارشی در مورد جداسازی آمیلاز ار باکتری های این جنس منتشر نشده است. آنزیم پلولاناز یک آنزیم آمیلولایتیک است که در فامیل ?? خانواده آمیلاز طبقه بندی شده است.این آنزیم دارای انواع مختلفی شامل پلولاناز تیپ i,ii و پلولان هیدرولازهای تیپ i,ii,iii می باشد.مطالعه محصول هیدرولیز آنزیم نشان داد که آنزیم پلولاناز تولید شده توسط سویه سایکرتروف exiguobacterium sp.sh3 یک نوع پلولاناز تیپ i است که پلولان را هیدرولیز کرده و مالتوتریوز تولید می کندو باکتری مذکور در حضور نشاسته به مقدار بیشتری آنزیم تولید می کند که کاربرد آن را به صنایع فرآوری نشاسته گسترش می دهد. آنزیم مطالعه شده در دمای اتاق بیشترین فعالیت را دارد که کاربری آنزیم را در صنایع غذایی، دارویی وشوینده ها افزایش می دهد.همچنین از آنجا که اکثر پلولاناز های مطالعه شده در شرایط اسیدی فعال تر هستند ولی آنزیم ما در شرایط قلیایی بیشتر تولید شده و نسبت به این شرایط مقاوم تر است، برای استفاده در شوینده ها مناسب تر می باشد. یونهای فلزی روی و کبالت و عوامل احیا کننده فعالیت آنزیمی پلولاناز این باکتری را افزایش می دهند ، که با افزودن آنها به محیط واکنش راندمان عمل بالاتر خواهد شد.همچنین آنزیم در دمای c°?? پایداری دمایی بهتری نسبت به دماهای بالاتر دارد.

در این مطالعه جذب زیستی یونهای کادمیوم از محلولهای آبی توسط ochrobactrum anthropi در شرایط آزمایشگاهی بررسی گردید. تاثیر پارامترهای آزمایشگاهی مختلف نظیر ph اولیه، زمان تماس، دما، غلظت اولیه یونهای کادمیوم در جذب کادمیوم، مورد بررسی قرار گرفت. مدلهای ایزوترم لانگمویر و فروندلیچ برای آنالیز داده های تعادلی در غلظت های مختلف اولیه کادمیوم استفاده گردید. داده های آزمایشگاهی همچنین از نظر کینتیک جذب زیستی توسط مدل های کینتیکی درجه یک کاذب و درجه دو کاذب سنجیده شد. نتایج نشان می دهد که جذب کادمیوم از مدل لانگمویر تبعیت می کند. کینتیک فرایند جذب از مدل درجه دو کاذب پیروی می کند. بیشترین مقدار بازجذب در ph برابر 2 به دست آمد که بیانگر انجام بهتر فرایند بازجذب در شرایط اسیدی می باشد و قابلیت استفاده مجدد بیومس تحت چرخه جذب - بازجذب 3 مرتبه تکرار شد. شناسایی برهمکنشهای بین جاذب و یونهای فلزی و گروههای عاملی دخیل در فرایند جذب زیستی توسط طیف سنجی مادون قرمز و تفرق اشعه ایکس بررسی شد همچنین تاثیر فلز سنگین بر مورفولوژی باکتری در شرایط زنده و بیومس غیرفعال مورد مطالعه قرار گرفت که موید ارجحیت استفاده از بیومس باکتریایی بر باکتری زنده می باشد. نتایج نشان داد که ochrobactrum anthropi sp ، یک جاذب مناسب کادمیوم می باشد که می تواند کاربرد مهمی در جذب کادمیوم از فاضلاب داشته باشد.

بیش از 30 درصد از آنزیم های تولید شده در دنیا متعلق به خانواده آمیلازها است. در صنایع مختلفی مانند نساجی، صنایع هیدرولیز نشاسته، تولید شربت های شیرین و غیره، آنزیم آمیلاز نقش کلیدی دارد. از آنجا که بهینه دمای فعالیت آمیلازهای موجود در صنعت معمولا بالا است و بالا بردن دما جهت رسیدن به دمای بهینه فرایندی انرژی خواه است، لذا استفاده از آمیلازهای سرمادوست در صنعت رو به افزایش است. هدف اصلی این تحقیق پیدا کردن منبع ژنی آمیلاز جدید از باکتری کمتر شناخته شده بومی ایران است. برای این منظور باکتری اگزیگواباکتریوم sp. sh3 انتخاب شد. این باکتری برای اولین بار توسط پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری جداسازی و ثبت شده است. برای پیدا کردن ژن آمیلاز از این باکتری سرمادوست، از تکنیک های ساخت کتابخانه ژنی و انجام واکنش زنجیره پلیمراز به وسیله آغازگرهای لغزشی استفاده شد. طی این تحقیق تکنیک دقیق ساخت کتابخانه ژنومی برای این باکتری ارائه گردید. همچنین با استفاده از آغازگرهای لغزشی توالی جزیی ژن آمیلاز این باکتری جداسازی شد. برای بیان این توالی جزیی از ناقل پلاسمیدی pqe استفاده شد. همچنین پس از دست یابی به توالی کامل، همسانه سازی ژن مورد مطالعه در ناقل pet 26b انجام شد. پس از القای بیان و با استفاده از کروماتوگرافی تمایلی ستون نیکل، پروتئین نوترکیب خالص سازی شد. آزمون های بیوشیمیایی نمایان نمود که ph بهینه برای فعالیت این آنزیم 5/6 است. همچنین km و vm این آنزیم به ترتیب برابر 264165/0 و 52833/0 محاسبه شد. در پایان مدل سه بعدی این آنزیم به روش های تشخیص فولد و مدل مخفی مارکوو شبیه سازی شد و به وسیله موتاسیون مجازی و داک گذاری سعی گردید تا تمایل مدل سه بعدی آمیلاز به نشاسته افزایش یابد. این تحقیق پیشنهاد می کند که با اعمال موتاسیون های مجازی عنوان شده در شرایط آزمایشگاه می توان به آنزیم فعال تری دست پیدا کرد.

سلولزبهعنوانفراوان ترینمادهآلیقابل تجزیه،شامل پلی مرهای خطی متشکلازواحدهایگلوکزباپیوندهایبتا 1و4گلیکوزیدیمی باشدکهمی تواندبهعنوانبهترینذخیرهبرایتولیدانرژی،غذاوموادشیمیاییموردنیازانساندرنظرگرفتهشود.هیدرولازکاملآنزیمیموادسلولزی نیازمندوجودیکسیستمپیچیده یآنزیمیوهمکاریسهآنزیممختلفاندوگلوکاناز،اگزوگلوکانازوبتاگلوکوزیدازاست.تا به امروز ژن های بتاگلوکوزیداز با ویژگی های مختلف از انواع میکروارگانیسم ها مانند مخمر، قارچ‎ ها و باکتری ها جداسازی و همسانه سازی شده اند. در پژوهش حاضر از باکتری سرمادوست sh3exiguobacterium sp.به عنوان منبعی برای استخراج آنزیم های سلولازی استفاده شد.جداسازی ژن با استفاده ازpcrو طراحی آغازگر های مناسب از باکتریsh3exiguobacterium sp. انجام شد و سپس توالی ژن تحت پیشبر t7 در باکتری اشرشیاکلی سویه ی bl21 همسانه سازی و بیان گردید. تائید بیان پروتئین همسانه سازی شده در باکتری e.coliبا روش sds-page انجام شد و تیمار های مختلف برای بررسی ویژگی ها و شرایط بهینه ی فعالیت آنزیم در نظر گرفته شد. در نهایت نتایج نشان داد که توالی همسانه سازی شده، پروتئینی 45 کیلودالتونی با خاصیت بتاگلوکوزیدازی تولید می کند. آنزیم بتاگلوکوزیداز با استفاده از دنباله های هیستیدینی اضافه شده به آغازگر ها و ستون نیکل خالص سازی شد وفعالیت آنزیم در حضور پارانیتروفنل گلوکوپیروناز (p-npg) به عنوان سوبسترا تائید شد. دمای بهینه ی فعالیت آنزیم 55 درجه ی سانتی گراد وph بهینه ی فعالیت آن 5 بود. همچنین فعالیت آنزیم در حضور cu+2 حدود 90 درصد کاهش یافت.

در سال 2008 محققین تونسی اثر signal peptides مختلف را در بیان و ترشح آنزیم پلولاناز کلون شده ازgeobacillus thermoleovarnse در e.coli ارزیابی کردند و موفق به ترشح آنزیم کلون شده توسط سیگنال پپتید آلفا آمیلاز باکتری bacillus stearothermophilus شدند (4) t.kuriki و همکارانش در سال 1990 موفق به کلون کردن و تعیین توالی آنزیم پلولاناز باکتری bacillus stearothermophilus شدند که آنزیم ترموفیل تولید شده دردمای 75 درجه سانتیگراد حداکثر فعالیت را دارا است(6). مقاوم ترین آنزیم نسبت به حرارت که تا سال 2006 شناخته شده متعلق به باکتری باسیلوس an-7است که بهینه فعالیت آن در دما 90درجه سانتیگراد بوده و در80 درجه سانتیگراد نیمه عمری معادل بیش ازیک روز دارد.( 1) آنزیم مورد بررسی محققین آلمانی یک آنزیم دو زیر واحدی است که در دمای 80 درجه سانتیگراد حداکثر فعالیت را دارد. این آنزیم تیپ ii از نظر سوبسترا نسبت به سایر آنزیم های آرکیال وسیع الطیف تر بوده و به سیکلودکسترین نیز اثر می کند.( 6) بیشترین تحقیقات در مورد آنزیم پلولاناز در باکتری k. aerogenes صورت گرفته اما t. brockii پلولانازی تولید می کند که به حرارت مقاوم بوده وph ایده آل آن 5 است.(16) آنزیم پلولاناز klebsiella aerogenes کلون شده در e.coli به صورت درون سلولی ساخته می شود اما ساب کلون کردن آن به درون k.aerogenes بیان خارج سلولی را، 20 تا 40 برابر افزایش می دهد.(24) از باکتری باسیلوس گونه xal601 ژنی به نام aapt جدا شده که محصول آن یعنی آنزیم aapt ، هر دو عمل آمیلازی و پلولانازی را نشان می دهد.(13). از باکتری باسیلوس گونه ksm1378 نیز آمیلوپلولانازی جدا شده که هر دو فعالیت آمیلازی و پلولانازی را دارد اما بر خلاف آنزیم مشابه در c.thermohydrosulfuricum جایگاه فعال هر دو عمل یکسان نیست. از طریق داده های کینتیکی مشخص شده که دو جایگاه مختلف این اعمال را به عهده دارند و می توان به وسیله پاپائین دو آنزیم را از یکدیگر جدا کرد.(8) آنزیم aapt کلون شده در e.coli زمانی که در باسیلوس ساب کلون شود، دو فرم کوتاه شده ایجاد می کند که مقاومت آنها به شرایط قلیایی با آنزیم اصلی متفاوت است و طیف ph از قلیایی به خنثی سوق پیدا می کند. چون این کوتاه شدن از انتهای کربوکسیل صورت گرفته، پس این ناحیه در مقاومت به شرایط قلیایی موثر است. (13) به منظور صنعتی کردن تولید آنزیم ما نیازمند بهبود عملکردسیستم ها و بدست اوردن بیشترین بازده بدون افزایش قیمت تمام شده تولید آنزیم در کوتاه ترین زمان ممکن باشیم. افزایش و تولید آنزیم های میکروارگانیسم ها به شدت تحت تاثیر ترکیبات محیط کشت می باشدو به این منظوربهینه کردن ترکیبات ترکیبات محیط کشت رشد باکتری و پارامترهای موثر بروی کشت جز مهمی از فرآیند بیولوژیست. به منظور بهینه کردن نیازمند بررسی برهمکنش های در بین عوامل موثر در فرآیند هستیم.محدودیت هایی که در بهینه کردن تک تک فاکتورها بدون بررسی برهمکنش های بین این عوامل رامی توان به کمک استفاده از تکنیک (rsm)response surface methodology که به بررسی و توضیح و ترکیب فاکتورهای تاثیرگذار در قرآیندهای تولید آنزیم می پردازد.rsm منجر به خلاصه شدن استراتژی های بررسی آزمایشات می شود.متد های آماری به صورت گسترده برای بهینه کردن تولید آنزیم های خانواده آمیلارها می شود. در مرحله اول بهینه کردن از طراحی placket-burman به منظور مشخص کردن عوالم موثر بر روی تولید آنزیم بررسی می شود و در مرحله بعد فاکتورهای موثر موسط روش central composite design بهینه می شود.

آنزیم آلفا آمیلاز مقاوم به دما کاربردهای تجاری وسیعی در فرآوری نشاسته، تخمیر و تهیه محصولات کربوهیدراتی داشته و جایگزین هیدرولیز شیمیایی نشاسته در فرآوری صنعتی شده است. در این مقاله بهینه سازی شرایط تولید آلفا آمیلاز سرمادوست در گونه ای از exigoubacterium.spsh3 بومی مورد توجه و بحث قرار می گیرد. در این مطالعه جداسازی قطعه کد کننده ژن آنزیم آلفا آمیلاز با استفاده از pcr و طراحی آغازگر های مناسب از باکتری exiguobacterium sp.sh3 انجام شد و سپس توالی ژن تحت پیشبر t7 در باکتری اشرشیاکلی سویه ی bl21 همسانه سازی و بیان گردید. سپس با تغییر شرایط بیان مانند غلظت iptg، زمان و دمای القا، بیان این آنزیم بهینه شد. در نهایت در شرایط بهینه، پروتئین در مقیاس بالا تهیه و با استفاده از دنباله های هیستیدینی اضافه شده به آغازگر ها و ستون نیکل خالص سازی شد و فعالیت آنزیم در نشاسته به عنوان سوبسترا تائید شد. پایداری آنزیم تولیدی، پس از تخلیص آن ،در برابر تغییرات دما، ph، فلزات یونی و حلال های مختلف ارزیابی شد. حداکثر میزان فعالیت آنزیم، در دمای 30 درجه سانتی گراد و 6/5= ph در طی 60 دقیقه می باشد. با افزودن غلظت های 5 و 10 میلی مولار یون های k+,ca2+, li2+, mg2+, و nacl به محیط کشت، میزان تولید آنزیم تا 40% افزایش یافت در حالی که غلظت های 5 و10میلی مولار یون های cu2+ ,zn2+ ,mn2+, و edta,sds,urea,، گوانیدین هیدروکلراید ، آمونیوم سولفات و یدواستات به موجب کاهش تولید شد. آنزیم آلفا آمیلاز تولید شده قادر به تحمل نمک nacl تا غلظت 5 مولار می باشد. در مقایسه با آنزیم ناخالص، خلوص آنزیم تخلیص شده 4/6 برابر گردید. این آنزیم در ژل الکترفورز sds- page با 1% نشاسته تک باند با وزن مولکولی 58 کیلو دالتون و فعالیت آمیلولیتیکی نشان داد. سویه exigoubacterium.sp.sh3 سطح مطلوبی از آلفا آمیلاز مقاوم به دما، متناسب با ویژگی های مورد نیاز فرآوری نشاسته و صنایع غذایی تولید می کند. فرآیند تولید، بعد از بهینه سازی، آلفا آمیلازهایی ساکروتروف با کارایی بالا در دماهای پایین که در صنایع مختلف بخصوص تولید پودرهای لباسشویی که فعالیت بالایی در آب سرد نیاز دارد ،می تواند در سطح تجاری مطرح شود.

سلولز به عنوان فراوان¬ترین ماده آلی قابل تجزیه، شامل پلیمرهای خطی متشکل از واحدهای گلوکز با پیوندهای بتا 1 و4 گلیکوزیدی می¬باشد که می¬تواند به عنوان بهترین ذخیره برای تولید انرژی، غذا و مواد شیمیایی مورد نیاز انسان در نظر گرفته شود. هیدرولیز کامل آنزیمی مواد سلولزی نیازمند همکاری سه آنزیم اندوگلوکاناز، اگزوگلوکاناز و بتاگلوکوزیداز است. تا به امروز ژن¬های بتاگلوکوزیداز با ویژگی¬های مختلف از انواع میکروارگانیسم¬ها مانند مخمر، قارچ¬ها و باکتری¬ها جداسازی و همسانه¬سازی شده¬اند. در پژوهش حاضر از باکتری سرمادوست exiguobacterium sp. sh3. به عنوان منبعی برای استخراج آنزیم¬های سلولازی استفاده شد. جداسازی ژن با استفاده از pcr و طراحی آغازگرهای مناسب از باکتری exiguobacterium sp. sh3 انجام شد و سپس توالی ژن تحت پیشبر t7 در باکتری اشرشیا سویه¬ی bl21 همسانه-سازی و بیان گردید. تأیید بیان پروتئین همسانه¬سازی شده در باکتری e.coli با روش sds-page انجام شد و تیمارهای مختلف برای بررسی ویژگی¬ها و شرایط بهینه¬ی فعالیت آنزیم در نظر گرفته شد. نتایج نشان داد که توالی همسانه سازی شده، پروتئینی 51 کیلودالتونی با خاصیت بتاگلوکوزیدازی تولید می¬کند. فعالیت آنزیم در حضور پارانیتروفنل گلوکوپیرانوزید (p-npg) به عنوان سوبسترا تأیید شد. بنابراین با توجه به نتایج این تحقیق می¬توان جداسازی و همسانه¬سازی آنزیم سلولازی را از طریق باکتری سرمادوست exiguobacterium sp. sh3 انجام داد.

در سال های اخیر، پیشرفت سوخت های زیستی به عنوان منبع انرژی حمل و نقل در کشورهای صنعتی به دلیل محدودیت منابع نفتی و نگرانی ها پیرامون آلودگی محیط زیست و گرمای جهانی مورد توجه خاصی قرار گرفته است. بنابراین، یافتن منابع انرژی تمیز جدید، به یکی از مهم ترین چالش های جهانی تبدیل شده است. اخیراً، سیانوباکتر ی به عنوان یکی از کاندیدهای مناسب تولید سوخت زیستی مطرح شده است؛ لیپید سیانوباکتریایی می تواند یک پیش ماده ی محتمل جهت تولید بیودیزل باشد. در این مطالعه، پنج جدایه ی سیانوباکتری از نواحی بومی مختلف ایران جداسازی شدند و براساس میزان تولید لیپید مورد ارزیابی قرار گرفتند. جدایه ی synechococcus sp. hs01 با بیش ترین میزان بهره دهی زیست توده و لیپید به عنوان جدایه ی منتخب، برگزیده شد. به منظور غربال گری ترکیبات محیط کشت جهت ارزیابی کشت میکسوتروفی، جدایه ی منتخب در محیط کشت های مختلف کشت داده شد. کشت میکسوتروفی این جدایه با استفاده از منبع کربن روغن شترمرغ موجب تولید بیش ترین میزان بهره دهی لیپید گردید. آنالیز کروماتوگرافی گازی (gc) متیل استر اسیدهای چرب (fame) لیپیدهای استخراج شده از جدایه ی سیانوباکتریایی منتخب در محیط کشت شامل روغن شترمرغ نشان دهنده ی مقادیر بالای اسیدچرب ها c-16 (پالمیتیک اسید و پالمیتولئیک اسید) و c-18 (اولئیک اسید، لینولئیک اسید و لینولنیک اسید)، به ترتیب برابر با 42/7% و 42/8% بود. درنهایت، بهینه سازی محیط کشت با استفاده از مدل رویه پاسخ (rsm) در محیط کشت شامل g. l-1 1/12 سدیم نیترات، (v/v) 1% روغن شترمرغ و (w/v) 0/09 % سدیم کلرید موجب تولید بیش ترین میزان بهره دهی لیپید برابر با mg.l-1 56/5 (2/82 بربر نسبت به کنترل) گردید. با توجه به این که بهره دهی لیپید بالا و پروفایل مناسب اسیدچرب مهم ترین ابزارهای تولید انرژی زیستی از سیانوباکتری ها می باشند، ، نتایج حاصل از این مطالعه نشان می دهد، لیپید استخراج شده از سیانوباکتری synechococcus sp. hs01 می تواند به عنوان یک پیش ماده ی محتمل تولید بیودیزل مطرح گردد.

شکمبه در دستگاه گوارش نشخوار کنندگان، یک محفظه تخمیری حجیم است که جمعیت بزرگی از میکروارگانیسم های همزیست که قابلیت هضم مواد لیگنوسلولزی گیاهی را برای حیوان میزبان فراهم می کنند در خود جای می دهد. شناسایی جمعیت میکروبی همزیست در شکمبه، فرصت هایی برای بهبود کارایی هضم مواد غذایی بوسیله حیوان میزبان، کاهش انتشار گاز متان و توسعه سیستم های تخمیری به منظور تبدیل مواد لیگنوسلولزی گیاهی به سوخت های زیستی را فراهم می کند. در این مطالعه، ابتدا از توالی یابی قطعه ای از ژن 16s rrna به منظور بررسی ساختار جامعه میکروبی همزیست در شکمبه شتر استفاده کردیم و سپس، از توالی یابی به روش shutgun برای شناسایی آنزیم های فعال بر روی کربوهیدرات ها که در هضم و تجزیه توده های زیستی لیگنوسلولزی نقش دارند استفاده شد. برای این منظور، سلول های میکروبی از مایعات و مواد جامد نمونه برداری شده از محتویات شکمبه سه شتر ماده که از مناطق جغرافیایی مختلفی انتخاب شده بودند، بازیافت شدند. با استفاده از 76333 توالی کنترل کیفیت شده و عاری از توالی های کایمریک و توالی های تکی، 4954 واحد عملکردی تاکسونومی (otu) در سطح شباهت توالی 97 درصد یا شباهت در سطح تاکسونومی گونه شناسایی شد. در سطح تاکسونومی شاخه، بیش از 96 درصد از کل توالی ها به otu هایی متعلق به شاخه های bacteroidetes (51 درصد)، firmicutes (31 درصد)، proteobacteria (8/4 درصد)، spirochaetes (5/3 درصد)، fibrobacteres (1/3 درصد)، verrucomicrobia (7/2 درصد) و tenericutes (95/0 درصد) نسبت داده شدند. حدود 15 درصد (746 otu) از کل otu ها که توالی های نماینده شاخه های اصلی را در بر می گرفتند، در هر سه حیوان نمونه برداری شده مشترک بودند و به عنوان اعضای میکروبیوم مشترک همزیست در شکمبه شتر در نظر گرفته شدند. آنالیز ترکیب میکروبیوم بین نمونه های گرفته شده از مایعات و نمونه های حاصل از مواد جامد شکمبه، فراوانی افتراقی اعضای جنس های fibrobacter، clostridium، ruminococcus و treponema را در نمونه های گرفته شده از مواد جامد شکمبه نشان داد. در حالی که اعضای جنس های prevotella، verrucomicrobia، cyanobacteria و succinivibrio در مایعات شکمبه تجمع نشان دادند. نتایج اسمبل 23 گیگا جفت باز dna متاژنومی بدست آمده از میکروب های متصل به ذرات مواد غذایی نمونه برداری شده از شکمبه شتر منتج به شناسایی 41965 ژن کدکننده گلیکوزید هیدرولاز (gh) و 7022 دمین متصل شونده به کربوهیدرات (cbm) شد، که فراوانی آن ها بسیار بیشتر تعداد گزارش شده در مطالعات متاژنومیکس شکمبه گاو است. علاوه بر این، orf های با طول کامل و ناقص حاوی دمین های کدکننده کوهسین (189 orf)، داکرین (1544 orf) و slh (838 orf) شناسایی شدند که با در کنار هم نگه داشتن آنزیم های گلیکوزید هیدرولاز و سایر آنزیم های فعال بر روی کربوهیدرات ها در شکل گیری کمپلکس های سلولزومی مشارکت می کنند و کارایی هضم مواد لیگنوسلولزی را افزایش می دهند. بیان پروتئین نوترکیب و سنجش فعالیت سه آنزیم گلیکوزید هیدرولاز از خانواده های gh5، gh8 و gh9 در e.coli نشان داد که بر علیه سوبستراهای سلولزی فعالیت دارند. به طور خلاصه، نتایج حاصل از توالی یابی ژن 16s rrna به وضوح نشان داد که میکروبیوم همزیست در شکمبه شتر از لحاظ ساختاری مشابه میکروبیوم همزیست در شکمبه حیوانات نشخوار کننده دیگر مانند گاو است اما از لحاظ ترکیب با هم اختلاف زیادی نشان می دهند. ویژگی منحصر به فرد میکروبیوم شکمبه شتر که آن را از میکروبیوم همزیست در شکمبه سایر نشخوار کنندگان متمایز می کند، فراوانی بیشتر باکتری های تجزیه کننده سلولز است. نتایج بدست آمده از توالی یابی متاژنوم نیز فراوانی بیشتر آنزیم های گلیکوزید هیدرولازی که بر روی هضم مواد لیگنوسلولزی فعالیت دارند را نشان می دهد.

چکیده ندارد.

چکیده ندارد.