آنزیم اوره آز باقلا (e.c.3.5.1.5) دارای شش زیرواحد یکسان است. هر زیرواحد دارای یک زنجیره پلی پپتیدی با 840 اسیدآمینه، وزن مولکولی 90770 دالتون و دو یون نیکل است. مهار آنزیم اوره آز توسط یون های فلزی سنگین بویژه از نظر آلودگی به یون ها حائز اهمیت است. یون های نقره و مس تقریبا همیشه در لیست قوی ترین مهارکننده های این آنزیم گزارش شده اند. این دو یون با گروه های عملکردی آنزیم شامل اتم نیتروژن اسیدآمینه هیستیدین و اتم اکسیژن اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک همراه می شوند. با استفاده از تکنیک کالریمتری تیتراسـیون هم دما مطالعه ترمودینامیکی آنزیم اوره آز با یون های نقره و مس در دو دمای c° 27 و c °37 انجام شد. تعداد جایگاه های پیوندی در سطح آنزیم و پارامترهای ترمودینامیکی پیوند محاسبه گردید. 12 جایگاه پیوندی یکسان و غیرمتعاون برای دو یون نقره و مس وجود دارد. ثابت تعادل تفکیک و آنتالپی مولار پیوند برای یون نقره در c °27 به ترتیب 185 میکرومولارو16/7- کیلوژول بر مول، در c° 37 به ترتیب 229 میکرومولار و16/3- کیلوژول بر مول، برای یون مس در c °27 به ترتیب 285 میکرومولار و 15/2- کیلوژول بر مول و در c °37 به ترتیب 346 میکرومولارو6/14- کیلوژول بر مول است. آنتروپی مولار پیوند در دمای c °27 و c °37 برای یون نقره به ترتیب 15/7+ و 17/1+ ژول بر کلوین بر مول و برای یون مس 17/2+ و 19/1+ ژول بر کلوین بر مول است. فرایند پیوند یون نقره و مس با آنزیم تنها تحت تاثیر آنتالپی نبوده و با افزایش دما تاثیر آنتروپی نیز افزایش می یابد.

رنگهای سنتزی به طور گسترده در بسیاری از صنایع مورد استفاده قرار می گیرند. حدود %15 از کل تولیدات رنگ در جهان طی رنگرزی منسوجات به فاضلاب ها رها می شوند. تصفیه پساب های تولید شده در این صنایع برای پژوهشگران چالشی بزرگ بوده است. از بین تمام روش های تصفیه، فرایند-های اکسایش پیشرفته (aops) یکی از جدیدترین روشها برای تصفیه پساب های آلوده به مواد آلی مقاوم می باشد. تقریباً تمام انواع فرایند های اکسایش پیشرفته بر پایه تولید رادیکال های بسیار فعال مانند رادیکال هیدروکسیل بنا شده اند که قادر هستند طیف وسیعی از آلاینده های آلی را به سرعت و به صورت غیرگزینشی اکسید نمایند. رنگهای سنتزی به گروه های مختلفی تقسیم بندی می شوند که از میان آنها، رنگهای آزو معمولاً عمده ترین آلاینده موجود در پساب های نساجی می باشند. رنگزای قرمز مستقیم 23 یک رنگزای دی آزو است که جهت رنگرزی پارچه های نخی، ابریشمی و الیاف سلولزی بکار برده می شود. این پژوهش به مطالعه تخریب این رنگزای آلی از محلول آبی توسط فرایندهای اکسایش پیشرفته می پردازد که شامل سیستم اکسایشی uv/s2o82- در حضور نانو ذرات تیتانیم دی اکسید تثبیت شده بر روی گلوله های شیشه ای می باشند. همچنین به بررسی مجموعه ای از پارامترهای موثر بر میزان حذف رنگ از قبیل غلظت اولیه پتاسیم پراکسی دی سولفات، رنگزای قرمز مستقیم 23و دمای محلول، پرداخته است. حرارت و پرتو uv در نقش منابع تحریک موجب تبدیل آنیون پرسولفات به اکسنده قویتر رادیکال سولفات (so4?•) می شوند که باعث اکسایش سریع و تخریب ماده رنگزا می گردد. همچنین تغییرات طیف جذبی محلول رنگزا طی فرایند حذف توسط سیستم های فوق نشان داد که پیک جذبی در طول موج ماکزیمم 507 نانومتر در شرایط بهینه شد? سیستم به شدت کاهش می یابد که دلالت بر تخریب سریع رنگزای آزو دارد. نتایج کار حاضر نشان داد که فرایند اکسایش با استفاده از پتاسیم پراکسی دی سولفات فعال شده توسط حرارت ویا پرتو uv می تواند در تصفیه پساب های حاوی آلاینده های رنگی بسیار سریع، کارامد، اقتصادی و سازگار با محیط زیست عمل کند.

آنزیم تایروزیناز یک آنزیم حاوی مس است، که بطور گسترده ای در میکروارگانیسم ها، حیوانات و گیاهان وجود دارد. هم چنین یک آنزیم کلیدی در بیوسنتز ملانین است، که نقش تعیین کننده ای در رنگ مو و پوست پستانداران دارد. به علاوه، این آنزیم سبب قهوه ای شدن آنزیمی ناخواسته مواد غذایی گیاهی و در نتیجه کاهش کیفیت مواد غذایی و ارزش اقتصادی آنها می شود. در این مطالعه اثر برخی فلاونوئید ها (کرایسین، گالیک اسید، کوئرستین، نارینژین) بر روی فعالیت تایروزیناز قارچ خوراکی بررسی شد. این فلاونوئیدها بر روی فعالیت کاتکولازی در حضور سوبسترای ال- دوپا ، اثر بازدارندگی نشان دادند. برای کرایسین و نارینژین در فعالیت کاتکولازی آنزیم مد بازدارندگی رقابتی تشخیص داده شد و مقدار ثابت بازدارندگی آنها به ترتیب 9/7 و 0/3 میلی مولار تعیین شد. گالیک اسید و کوئرستین در فعالیت کاتکولازی آنزیم مد بازدارندگی غیر رقابتی نشان دادند و مقدار ثابت بازدارندگی آنها به ترتیب 5/1 و 0/16 میلی مولار تعیین شد. مطالعات فلوئورسانس ذاتی آنزیم در حضور بازدارنده ها، تاثیر این مواد را به طور جزئی بر روی ساختار سوم آنزیم نشان داد. هم انتالپی، هم انتروپی نیروی جلوبرنده برهم کنش بین آنزیم تایروزیناز و این فلاونوئید ها است

آلبومین سرم انسانی (hsa)، فراوان ترین پروتئین موجود در پلاسما و حمل کننده بسیاری از داروها می باشد. برهم کنش hsa با نمک برخی از لانتانیدها (سریم کلراید، لانتانیم کلراید، اربیم کلراید) در محلول بافر فسفات (mm50 ) با4/7= ph در دمای k 298 بوسیله طیف سنجی فلورسانس و اسپکتروسکوپی مرئی- فرابنفش بررسی شد. این لیگاندها در حضور آلبومین سرم انسانی، اثر ناپایدارکنندگی را نشان دادند. مقادیر مثبت برای انرژی آزاد استاندارد گیبس اربیم کلراید، لانتانیم کلراید، سریم کلراید بترتیب 87/35، 51/32، 46/27 کیلوژول بر مول می باشد که نشان می دهد اتصال این لیگاندها به پروتئین از نظر ترمودینامیکی، با افزایش در ناپایداری همراه است. افزایش در مقدار kd احتمالا به علّت باز شدن جزئی جایگاه اتصالی می باشد که ممکن است بخواهد مقدار بیشتری از این لیگاندها را در خود جای دهد. باز شدن جایگاه اتصال می تواند یک محیط آبگریز بزرگی برای اتصال این لیگاندها ایجاد کند و بنابراین ثابت اتصال زیاد می شود. با بهره گیری از تکنیک تخریب گرمایی و تخریب شیمیایی با اوره، ناپایداری در ساختار پروتئین بوسیله این لیگاندها، اثبات شد. مطالعات فلوئورسانس ذاتی این پروتئین در حضور این لیگاندها، تاثیر این مواد را به طور جزئی بر روی ساختار سوم پروتئین نشان داد. این یافته ها نشان می دهند که جایگاه اتصال این لیگاندها به پروتئین، احتمالا در جایی می باشد که اسید آمینه تریپتوفان در آنجا قرار دارد.

الف هدف از این بخش تثبیت آنزیم های مورد مصرف در صنایع شوینده (آمیلاز، لیپاز و پروتئاز) بر روی نانو ذرات سیلیکا و بررسی فعالیت آنزیم های تثبیت شده در تجزیه لکه های نشاسته، چربی وپروتئین می باشد. با توجه به این که پودرهای شوینده شامل اجزاء مختلفی هستند، لذا ممکن است فعالیت و پایداری آنزیم آزاد را تحت تأثیر قرار دهند. از طرف دیگر فاکتورهای مختلفی از قبیل دما، ph ورطوبت بر فعالیت و قدرت لکه بری آنزیم موثر هستند. بنابراین اثر تثبیت آنزیم آمیلاز ،لیپاز و پروتئاز در انتقال لکه های نشاسته، چربی و پروتئین روی پارچه های کتان بررسی شد. پایداری آنزیم های آزاد و تثبیت شده نیز در برابر دما و رطوبت بررسی شد. نتایج نشان داد که آنزیم های تثبیت شده مورد استفاده در پودرهای شوینده کارایی و پاک کنندگی فرمول نهایی را در انتقال لکه های مربوطه افزایش می دهند. همچنین نتایج نشان می داد که آنزیم های تثبیت شده در برابر دما و رطوبت پایدارتر از آنزیم های آزاد می باشند. ب در این کار ، نانو متخلخل های سیلیکا عامل دار با آمین aps-sba-15)) سنتز شدند و به عنوان جاذب استخراج فاز جامد، برای استخراج گلیکولیک اسید، منوکلرواستیک اسید و دی کلرواستیک اسید در محصولات بتائین سنتزی استفاده شدند. برای کاهش غلظت ماتریکس بتائین ستون اکتادسیل سیلیکا به کار برده شد. هم چنین برای حذف غلظت بالای یون کلراید از ستون مبادله کننده کاتیونی نقره ( ps-ag) استفاده شد. پایین برود. نمونه های خروجی از ستون پر شده با جاذب sba-15- aps عبور کردند. اثر ph، سرعت عبور نمونه، نوع و حجم حلال شویشی بررسی و بهینه شد. کلرواستاتها و گلیوکولات با حلال پر کلریک اسید 8/0 مولار شویش شدند. نمونه شویش شده با روش کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا با ستون رزین کایتونی از نوع کوپلیمر دی وینیل بنزن – پلی استای دن سولفونه شده و فاز متحرک پر کلریک اسید با دتکتور uv-vis آنالیز شد. در شرایط بهینه آنالیز، فاکتور پیش تغلیظ 129 و حد تشخیص روش برای گلیکولیک اسید، منو و دی کلرواستیک اسید به ترتیب 6/8، 13 و 7/3 نانو گرم بر لیتر به دست آمد. جدر این کار ، نانو متخلخل های سیلیکا عامل دار با آمین aps-sba-15)) سنتز شدند و به عنوان جاذب استخراج فاز جامد، برای استخراج گلیکولیک اسید، منوکلرواستیک اسید و دی کلرواستیک اسید در محصولات بتائین سنتزی استفاده شدند. برای کاهش غلظت ماتریکس بتائین ستون اکتادسیل سیلیکا به کار برده شد. هم چنین برای حذف غلظت بالای یون کلراید از ستون مبادله کننده کاتیونی نقره ( ps-ag) استفاده شد. پایین برود. نمونه های خروجی از ستون پر شده با جاذب sba-15- aps عبور کردند. اثر ph، سرعت عبور نمونه، نوع و حجم حلال شویشی بررسی و بهینه شد. کلرواستاتها و گلیوکولات با حلال پر کلریک اسید 8/0 مولار شویش شدند. نمونه شویش شده با روش کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا با ستون رزین کایتونی از نوع کوپلیمر دی وینیل بنزن – پلی استای دن سولفونه شده و فاز متحرک پر کلریک اسید با دتکتور uv-vis آنالیز شد. در شرایط بهینه آنالیز، فاکتور پیش تغلیظ 129 و حد تشخیص روش برای گلیکولیک اسید، منو و دی کلرواستیک اسید به ترتیب 6/8، 13 و 7/3 نانو گرم بر لیتر به دست آمد.

در این پژوهش حذف رنگزاهای پرمصرف راکتیو قرمز 74 و راکتیو سیاه 8 از محلولهای آبی مورد بررسی قرار گرفت. ابتدا نانو ذرات روی اکسید به وسیله روش رسوب دهی شیمیایی تهیه شد. پس از تعیین ساختار کریستالی، اندازه ذرات و مورفولوژی، روی اکسید تهیه شده با اندازه ذرات 10 نانومتر به عنوان جاذب مورد استفاده قرار گرفت. عوامل موثر بر راندمان جذب رنگزاها شامل زمان تماس، غلظت اولیه محلول رنگزا، جرم جاذب و ph محلول بررسی شد. اندازه گیری کمی غلظت رنگزاها در محلول با طیف سنجی فرابنفش- مرئی انجام شد. نتایج نشان می دهد که بیشترین درصد حذف رنگزای راکتیو سیاه 8 در 8=ph و رنگزای راکتیو قرمز74 در 3 ph = رخ می دهد. در مورد هر دو رنگزا، 60 دقیقه به عنوان زمان بهینه در نظر گرفته شد. جذب هر دو رنگزا، از ایزوترمهای لانگمویرو فروندلیچ پیروی می کند و بیشترین ظرفیت جذب برای راکتیو سیاه 8 و راکتیو قرمز 74 به ترتیب برابر 6/ 27 و 8/ 28 میلی گرم برگرم بدست آمد. انرژی آزاد گیبس مربوط به جذب رنگزای راکتیو سیاه 8 بر نانو جاذب روی اکسید تهیه شده و روی اکسید تجاری به ترتیب برابر72/37- و02/41- به دست آمد. همچنین راندمان جذب رنگزا به وسیله نانوجاذب روی اکسید سه برابر مقدار آن به وسیله روی اکسید تجاری است. بنابراین، نانو ذرات روی اکسید به عنوان یک جاذب زیست سازگار، با کارائی بالا برای حذف رنگزاهای راکتیوقرمز 74 و راکتیو سیاه 8 از محلول های آبی و به خصوص پساب صنایع نساجی معرفی می شود.

آنزیم تایروزیناز یک مونواکسیژناز حاوی یون مس است، که نقش مهمی در بیوسنتز رنگدانه های ملانین و ترکیبات پلی-فنولی دارد.که مونوفنولها را به کته کولها و کته کولهارا به کینونهای مربوطه در حضور اکسیژن کاتالیز می کند.این آنزیم به میزان زیاد در میکروارگانیسمهای مختلف گیاهان و جانوران و قارچها یافت می شود، و دارای وزن مولکولی 120 کیلو دالتون می باشد. در پستانداران تایروزیناز، مسئول تشکیل رنگدانه های پوست، مو و چشم است. در گیاهان، تایروزیناز از طرفی در فرایندهای سیاه شدگی آنزیمی میوه ها و سبزیجات نقش کلیدی دارد. پایداری ترمودینامیکی از آنزیم تایروزیناز قارچی در بافر فسفات10 میلی مولار با ph=6/8 ودر دمای 20درجه سانتیگراد در حضور وعدم حضور چهار فلاونوئید (گالیک اسید، نارینجین، کرایسین، کوئرستین) بررسی شد. تأثیراین فلاونوئیدها بر روی پایداری ترمودینامیکی آنزیم به دو روش غیر طبیعی شدن پروتئین بوسیله اوره(توسط اسپکترفتومتری) و غیر طبیعی شدن دمایی (توسط فلوئرسانس) مورد بررسی قرار گرفت. نمودارهای سیگموئیدی که از هردو روش بدست آمدند، بر اساس دو مدل حالتی از طبیعی وغیر طبیعی شدن پروتئین می باشند تا از این طریق مقدار انرژی آزاد گیبس در محلول های آبی و در دمای اتاق بدست آمد. و آزمایشات به روش ترمودینامیکی، پایداری از آنزیم در حضور این فلاونوئیدها را نشان می دهد. . مقدار انرژی آزاد گیبس در غیاب دناتوره کننده ??g?_(h_2 o)^0 برای آنزیم تنها و برای آنزیم در حضور تک تک فلاونوئیدها (گالیک اسید، نارینجین، کرایسین، کوئرستین) به ترتیب برابر با 39/6،21/7، 77/6، 56/8، 04/8 بدست آمد. و همچنین نقطه ذوب آنزیم در حضور وعدم حضور هر یک از فلاونوئیدها توسط غیر طبیعی شدن دمایی توسط فلوئورسانس به ترتیب برابر با 2/56، 62/62، 09/59، 53/57، 22/57 بدست آمد. واین نتایجات ثابت می کند که آنزیم در حضور این فلاونوئیدها پایدار وبیشترین پایداری مربوط به اسید گالیک می باشد.

مطالعه بر روی هلیکوباکتر پیلوری به عنوان یکی از عوامل مهم در پیشر ت سرطان معده و همچنین مطالعه آنزیم اوره آز در حمایت از این باکتری در محیط اسیدی معده از دیرباز تاکنون انجام پذیرفته است. اوره آز (اوره آمیدوهیدرولاز)متالوآنزیم وابسته به اتم نیکل است که اوره را با سرعتی زیاد هیدرولیز کرده و منجر به تولید دو مولکول آمونیاک و یک مولکول دی اکسید کربن میشود. روشهای متعددی برای سنجش مقدار محصول تولید شده در طول واکنش و همچنین تخمین فعالیت اوره آز در دسترس است. آمونیاک با روشهای مختلفی سنجش میشود مانند: الکترودهای یون-گزین، واکنش با فنول-هیپوکلریت و یا معرفهای نسلر. اساس روشهای ذکر شده بر پایه قلیایی شدن محیط واکنش در حین انجام واکنش میباشد. اوره آز هم در صنعت کشاورزی و هم پزشکی نقش مهمی را از خود نشان میدهد. در پزشکی اوره آزهای باکتریایی منجر به بیماریهای کبدی، زخم معده و سنگهای کلیه میشوند. در صنعت کشاورزی فعالیت زیاد اوره آز در خاکهای کشاورزی باعث مشکلات زیست محیطی و اقتصادی از طریق آزاد سازی غیرطبیعی آمونیاک به اتمسفر میشود. این امر منجر به تخریب گیاهان ابتدا از طریق محروم ماندن گیاه از مواد مغذی و ثانیا تولید و پخش آمونیاک سمی در میان آدمها میشود. جلوگیری از فعالیت آنزیم اوره آز نقش گسترده ای هم در صنعت پزشکی و کشاورزی و هم در یادگیری سینتیک آنزیم داشته است. این مهارسازی در کاهش از دست ر فتن نیتروژن موجود در اوره به صورت آمونیاک فرار موثر بوده است. همچنین مهارکننده ها میتوانند کریستال های تجمع یافته در کلیه را در خود حل کرده و از تشکیل کریستالهای جدید در ادرار جلوگیری کنند. در این پژوهش با انتخاب سه ترکیب فلاونیدی کوئرستین، کاتچین و نارینژین به عنوان مهارکننده به بررسی سینتیک مهارسازی فعالیت اوره آز پرداخته شده است. همچنین با انتخاب شش گیاه با خاصیت دارویی و درمانی به صورت عصارهای متانولی به بررسی قدرت مهارکنندگی هر یک نیز پرداخته شده است. مهارسازی آنزیم اوره آز با استفاده از متد ایندو فنول که به وسیله ی ویتربرن به اثبات رسیده است صورت پذیرفت. پتانسیل بازدارندگی با استفاده از تکنیک اسپکتروسکوپی ماورای بنفش- مرئی در طول موج 625 نانومتر اندازه گیری شد.

برهمکنش پروتئین بازی میلین از سیستم عصبی کار با یون فلزی دو ظرفیتی نیکل با استفاده از کالریمتری تیتراسیونی هم دما در محلول بافر تریس در دمای37c,27c و 47cمطالعه شده است. تئوری جدید انجلال برای بدست آوردن آنتالپی برهم کنش پروتئین بازی سیلین-یون فلزی بکار رفته است. پارامترهای پیوندی که از تئوری جدید انحلال بدست می آیند به تغییرات ساختمانی پروتئین بازی میلین به خاطر همکنش با یون فلزی نسبت داده می شوند مشخص شد که دو جایگاه پیوندی یکسان و غیر متعاون برای یون های نیکل وجود دارد. آنتالپی مولی پیوندی و ثابت تعادل تجمعی برای یون نیکل در سه دمای 37c,27c و47c به ترتیب 026/13, -403/13-815/14 kjmol و 953/89,015/75 pm و987/106است. مطالعات گروه ما برای درک این مطلب که چگونگی یون های فلزی و لیگاندهای پیوندی دیگر با پروتئین ها روی پایداری مولکول های زیستی تاثیر می گذارند گزارش شده است. یکی از جنبه های منحصر به فرد روش ما مطالعه پایداری پروتئین با استفاده از تئوری جدید انحلال است، این تئوری می تواند طی یک روش ساده پارامترهای پیوندی راه به اثر فلزات روی پایداری پروتئین ارتباط دهد. در غلظت بالا از یون نیکل، برهم کنش یون نیکل با پروتئین بازی میلین تنها در 27c باعث افزایش پایداری و فعالیت زیستی پروتئین می شود.

مطالعه ترمودینامیکی بر هم کنش اوره آز باقلا ( ) با یون la2+ بروش کالریمتری تیتراسیونی هم دما (itc) در دمای 300 k در محلول بافر تریس 30 mm و ph = 7 انجام گرفت. گرماهای مبادله شده درهر یک از برهم کنش ها گزارش شده و بر اساس تئوریهای برهمکنش لیگاند-پروتئین و انحلال مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفت. نتیجه این بررسی ها معلوم نمود که برهم کنش بین این یون و اوره آز، غیر متعاون و گرماده است و دوازده جایگاه مستقل و یکسان برای اشغال هریک از این یون بر روی اوره آز وجود دارد. ثابت تعادل تشکیل پیوند یون la2+ با اوره آز باقلا در دمای 300 k برابرm-1 1.8×105 می باشد.

یون های کروم و آهن به عنوان لیگاندی برای پیوند شدن به آنزیم اوره آز باقلا (jbu) در k 300 و mm 30 بافر تریس، توسط دستگاه کالریمتری تیتراسیونی همدما مطالعه شد. تئوری گسترش یافته ی انحلال و تئوری ساده ی دیگر برای برهم کنش های fe??+jbu و cr??+jbu تحت غلظت کل fe?? و cr??? استفاده می شود. پارامترهای پیوندی به دست آمده از این روش به برهم کنش یون های آهن و کروم مربوط می شود. پارامترهای ترمودینامیکی شامل آنتالپی،آنتروپی، ظرفیت گرمایی، ثابت تفکیک، انرژی آزادگیبس کمپلکس fe??+jbu و cr??+jbu محاسبه شد. نتایج نشان داد 12 جایگاه یکسان و مستقل برای این یون ها به دست آمد. ثابت تعادل تجمع برای برهم کنشcr??+jbu مقدار m-1106×79/6 به دست آمد که نشان می دهد جایگاه های پیوندی اوره آز تمایل زیادی برای برهم کنش با یون های کروم دارد. آنتالپی، آنتروپی و انرژی آزاد گیبس kj mol-1 14/15 = و k-1 kj mol-1 18/0 = و kj mol-1 23/39- = ? به دست آمد. آنتروپی مثبت و انرژی آزاد گیبس منفی خود بخودی بودن واکنش را نشان می دهد. مقادیر و در این برهم کنش منفی به دست آمد که نشان دهنده این است در غلظت های پایین و بالای کروم ساختار آنزیم ناپایدار می شود. ثابت تعادل تجمع برای برهم کنش fe??+jbu مقدار m-1 104×17/6 به دست آمد که نشان می دهد جایگاه های پیوندی اوره آز برای برهم کنش با آهن تمایل کمتری نسبت به کروم دارد. آنتالپی، آنتروپی مولی پیوندی و انرژی آزاد گیبس kj mol-112/4- = و k-1 kj mol-1 08/0 = و kj mol-1 51/27- = ? به دست آمد. . آنتروپی مثبت و انرژی آزاد گیبس منفی خود بخودی بودن واکنش را نشان می دهد. مقدار در این برهم کنش عدد منفی کوچکی به دست آمد که نشان دهنده این است در غلظت های پایین آهن، ساختار آنزیم ناپایدار می شود. مقدار در این برهم کنش عدد مثبت به دست آمد نشان دهنده این است که در غلظت های بالای آهن، ساختار آنزیم پایدار می شود.

مطالعه ی ترمودینامیکی بر هم کنش اوره آز باقلا (jbu) با یون های hg2+و cd+2 بروش کالیمتری تیتراسیونی هم دما (itc) در دماهای 300 و 310 کلوین در محلول بافر تریس 30mm و در ph برابر هفت انجام شد گرماهای مبادله شده در هریک از برهم کنش ها گزارش شده و بر اساس تئوری جدید انحلال تجزیه و تحلیل شد. نتیجه ی این بررسی ها معلوم کرد که برهم کنش بین این یون ها و اوره آز غیر متعاون و گرماده است و دوازده جایگاه مستقل وی کسان برای اشغال هر یک از این یون ها بر روی اوره آز وجود دارد در دمای 300 کلوین تغییرات آنتالپی تشکیل پیوند یون های hg2+و cd2با اوره آز باقلا به ترتیب -8/12و و ثابت تعادل پیوند به ترتیب و و در دمای 310 کلوین تغییرات آنتالپی تشکیل پیوند به ترتیب و و ثابت تعادل پیوند و است همچنین تغییرات در طول برهم کنش اوره آز با یون های و بررسی و معلوم شد که در مراحل مختلف است در حالیکه مقدار بطور پیوسته در حال کاهش است تا در نهایت به برسد

پارامترهای پیوندی در برهمکنش سرم آلبومین انسانی با سریم سولفات، سولفات آهن،سولفات مس، آسپرین و تئوفیلین با استفاده ازتئوریهای شبیه سازی و داکینگ مولکولی به دست آمده است. با تحلیل نتایج به دست آمده از این اتصالات، پارامترهایی مانند انرژی اتصال، ثابت بازدارندگی، انرژی بین مولکولیو پارامترهای پیوندی دیگر به دست آمد.مقایسه نتایج شبیه سازی با داده های تجربی گزارش شده، تطابق خوبی را بین نتایج تجربی و تئوری نشان می دهد. همچنانکه در بررسیهای تجربی بدست آمده است از روی نتایج شبیه سازی هم می توان دید که یون مس(ii) از میان یونهای بررسی شده و تئوفیلین نسبت به آسپرین اثر بهتری بر روی پایداری ساختار سرم آلبومین انسانی و در نتیجه افزایش خاصیت آنتی اکسیدانی آن دارند.

اوره آز به خانواده بزرگ آمیدوهیدرولازها تعلق داردو متالو آنزیم وابسته به اتم نیکل است که اوره را با سرعتی تقریباٌ برابر1012 مرتبه هیدرولیز کرده و منجر به تولید دو مولکول آمونیاک ویک مولکول دی اکسید کربن می شود.آمونیاک با روش های مختلفی سنجش می شوداز جمله: الکترودهای یون-گزین،واکنش با فنول-هیپوکلریت ویا معرف های نسلر.جلوگیری ازفعالیت آنزیم اوره آز نقش به سزایی هم درعلم پزشکی وهم درکشاورزی داشته است، بنابراین از مهارکننده هایی برای مهارسازی فعالیت آنزیم اوره آز استفاده می شود. دراین پژوهش با انتخاب دوترکیب فلاونیدی،کرایسین و گالیک اسیدبه عنوان مهارکننده به بررسی سینتیک و ترمودینامیک مهارسازی فعالیت آنزیم اوره از پرداخته شده است.مهارسازی آنزیم اوره آز با استفاده از دو روش مطالعه شده ، روش اول از سنجش ایندوفنول استفاده شده که بوسیله ویتربرن به اثبات رسیده است و درآن پتانسیل بازدارندگی با استفاده از تکنیک اسپکتروسکوپی ماورای بنفش-مرئی در طول موج 625 نانومتر اندازه گیری می شود و روش دوم از تکنیک کالریمتری تیتراسیون همدما(itc ) استفاده شده که پارامترهای ترمودینامیکی واکنش پروتئین –لیگاند را تعیین می کند. کرایسین برروی اوره آز، اثر مهارکنندگی به صورت غیررقابتی داشته و گالیک اسید با توجه به مهارکنندگی آن و پارامترهای ترمودینامیکی حاصل شده پایدارکننده اوره آز بوده و برهمکنشی گرمازا داشته است.

در میان پروتئین ها، پروتئین سرم آلبومین انسانی بیشتر از همه مورد مطالعه قرارگرفته و کاربردهای گسترده ای در بیوشیمی دارد. آلبومین سرم انسانی (hsa) فراوان ترین پروتئین موجود در پلاسما و حمل کننده ی بسیاری از داروها برای اهداف دارویی مختلف است. همچنین آلبومین حمل ونقل کننده هورمون ها، اسیدهای چرب و ترکیبات دیگر است، و فشار اسمزی را حفظ می کند. به دلیل خواصی که آلبومین در پیوند شدن با لیگاندها دارد به عنوان یک مخزن در حال گردش برای بسیاری از متابولیک ها به کار می رود. این اثر مخزن در دارودرمانی استفاده می شود. برهم کنش پروتئین ها با لیگاندهای مختلف نقشی اساسی در فرآیندهای زیستی دارند. مهم ترین کاربرد پیش بینی برهم کنش پروتئین-لیگاند، طراحی داروهای جدید برمبنای ساختار است. روش های آزمایشگاهی مطالعه ی این برهم کنش ها، روش های بیوفیزیکی همچون کالریمتری، اسپکتروسکوپی و ساختاری است. بهبود قدرت کامپیوترها این امکان را فراهم کرده است که برهم کنش پروتئین-لیگاند با استفاده از کامپیوتر نیز موردمطالعه قرار گیرد. درنتیجه ی استفاده از روش های کامپیوتری، می توان پیش از انجام آزمایش تجربی، برهم کنش ترکیبات شیمیایی (داروها (را با پروتئین جستجو نمود و پس از انتخاب ترکیباتی که با احتمال بیشتری به هدف متصل می شوند، آن ها را در آزمایشگاه و یا در دستگاه های زنده موردبررسی قرارداد. پارامترهای ترمودینامیکی در برهم کنش سرم آلبومین انسانی با داروهای زونیسامید، کاپتوپریل، ایمیداکلوپرید، استول و... با استفاده از نرم افزارهای شبیه سازی و داکینگ مولکولی به دست آمد. پیش بینی جایگاه های اتصال توسط روش داکینگ، با بهره گیری از انرژی آزاد صورت گرفت. با مقایسه نتایج شبیه سازی با نتایج آزمایشگاهی، نتایج مطلوبی به دست آمد. با بررسی این نتایج پارامترهایی مانند انرژی اتصال، ثابت بازدارندگی و دیگر پارامترهای پیوندی به دست آمد؛ که انرژی اتصال معادل انرژی آزاد و ثابت بازدارندگی معادل ثابت تفکیک است.

چکیده ندارد.

چکیده ندارد.

چکیده ندارد.

چکیده ندارد.