میوگلوبین یک پروتئین کروی تک زنجیره ای 153 یا 154 اسیدآمینه ای دارای یک گروه پروستاتیک هم با عملکرد زیستی اولیه اتصال برگشت پذیر و انتقال اکسیژن در بافت ماهیچه ای است. میوگلوبین شامل یک حلقه پورفیرینی با یک مرکز آهن است. یک گروه هیستیدین نزدیک وجود دارد که مستقیماً به مرکز آهن متصل است و یک گروه هیستیدین دور در سمت مخالف که به آهن متصل نیست. میوگلوبین با هم، وزن مولکولی 17699 دالتون دارد. میوگلوبین دارای 8 آلفاهلیکس و یک هسته هیدروفوبیک می باشد. میوگلوبین قلب اسب دارای 2 رزیدوی تیروزین و 7 رزیدوی تریپتوفان می باشد. برای اولین بار ساختار کریستالی این پروتئین مشخص شد و بازشدگی برگشت پذیر آن به خوبی مطالعه شده است. در این مطالعه، برهم کنش اوره، گوانیدین هیدروکلراید و نانوذرات fe2o3، znoو fe3o4 با میوگلوبین اسب در بافر فسفات سدیم توسط طیف سنجی در محدوده ماورای بنفش- مرئی در7=ph و طیف سنجی فلورسانس در 7 و2=ph مورد مطالعه قرار گرفت. نتایج اثر دگرگون کنندگی اوره و گوانیدین هیدروکلراید بر ساختار پروتئین و کاهش tm میوگلوبین را نشان می دهد و بنابراین پایداری میوگلوبین طبیعی کاهش می یابد. همچنین نتایج نشان می دهد که نانوذرات fe2o3، znoو fe3o4سبب ناپایدارسازی میوگلوبین در نتیجه یک کاهش در دمای باز شدن میوگلوبین می گردند. در حضور اوره، شدت فلورسانس در دماهای مختلف در 7 و2=ph افزایش یافت. در حضور گوانیدین هیدروکلراید، شدت فلورسانس در دماهای مختلف در 7=ph افزایش یافت، در حالی که 2=ph یک اثر منفی روی شدت فلورسانس میوگلوبین در دما های مختلف داشت. داده های فلورسانس نشان داد که خاموشی فلورسانس میوگلوبین توسط نانوذرات اکسیدروی در نتیجه تشکیل کمپلکس میوگلوبین اسب-نانو ذرات اکسید روی بود. در حضور نانوذرات fe2o3، شدت فلورسانس در دماهای مختلف در 7=ph کاهش یافت. نانوذرات fe3o4 با میوگلوبین برهم کنش می دهند وسبب تشکیل یک میوگلوبین باز می گردند.