آلبومین سرم به عنوان یکی از پروتئینهای اصلی میتواند با اتصال به ترکیبات دارویی منجر به تغییرخواص دارویی آنها شوند. در این پژوهش، مکانیسم برهمکنش بین نورفلوکساسین (nflx) و سفالکسین با آلبومین سرم گاوی با استفاده از طیف سنجی فلورسانس وجذبی مورد بررسی قرار گرفته است. نتایج حاصل از مطالعه نشان داد که خاموشی فلورسانس آلبومین سرم توسط نورفلوکساسین وسفالکسین به ترتیب توسط فرایند خاموشی ایستا و دینامیک صورت می گیرد. تعداد سایتهای پیوندی(n)، ثابت پیوند(k) و پارامترهای ترمودینامیکی در حضور دو دارو در دماهای مختلف محاسبه شد. نتایج حاصل نشان داد که نیروهای غالب درگیر در برهمکنش در مورد نورفلوکساسین نیروهای الکترواستاتیک، و درمورد سفالکسین، نیروهای هیدروفوبیک می باشد. فاصله، r، بین دهنده (آلبومین سرم گاوی) و پذیرنده(nflx) با توجه به تئوری انتقال انرژی غیرتابشی فورستر محاسبه شد. نتایج حاصل از طیف فلورسانس همگام وطیف جذبی اسپکتروفوتومتری آلبومین در حضورداروها نشان می دهد که ساختار آلبومین سرم گاوی تغییرمی کند .فرایند جایگزینی برای هر دو دارو توسط فنیل بوتازون و کتوپروفن انجام شد ونشان می دهد که سایت اتصال nflxو سفالکسین درآلبومین سایت i می باشد. همچنین ویژگی اتصال nflx و سفالکسین با آلبومین سرم گاوی (bsa) همراه با جایگزینی آنها از محل اتصال خود با کانامایسین و اثر یونها بر ثابت پیوند با استفاده از روش طیف سنجی بررسی شده است. روش قدرتمند کمومتریکس، تفکیک منحنی چند متغیره حداقل مربعات متناوب، برای تحلیل داده سرهم زده شده اسپکتروسکوپی nflx به دست آمده در دو حالت تیتراسیون مورد استفاده قرار گرفت و پروفایل های غلظتی و طیفی گونه ها به دست آمد.