پروتئین آلفا1- آنتی تریپسین عضو اصلی ابر خانواده مهار کننده های سرین پروتئاز ( سرپین) است. این پروتئین شامل 394 اسیدامینه است که از سه صفحه بتا و نه مارپیچ آلفا تشکیل شده است. نقش اصلی آن مهار فعالیت پروتئازها است. اطلاعات مربوط به ساختار این پروتئین از این جهت مهم است که می تواند زمینه ساز فهم علت عملکرد نادرست آنتی تریپسین و دیگر سرپین ها باشد. عوامل مختلف ژنتیکی و محیطی از قبیل دما و ph و دگرگون کننده های شیمیایی بر ساختار پروتئین می توانند اثر بگذارند. در این مطالعه با دو روش تجربی و نظری به بررسی تغییرات ساختاری این پروتئین در شرایط مختلف دگرگونی پرداخته شد. در این بخش اثر دما، دگرگون کننده های شیمیایی اوره و گوانیدین هیدروکلراید، یون سیترات و نیز اثر ph های مختلف ( phهای 2/5، 4، 6/5، 7 و 7/8 ) بر نشر فلورسانس بررسی شد. نتایج نشان داد که دما، اوره، گوانیدین هیدروکلراید و ph اسیدی باعث تغییرات معنی داری در شدت نشر فلورسانس شدند در حالی که یون سیترات تغییر مشخصی در شدت نشر فلورسانس ایجاد نکرد. هم چنین با استفاده از شبیه سازی دینامیک مولکولی ( با استفاده از برنامه گرومکس 4.5.3) اثر دما ( 300، 318، 338، 358 و 500 درجه کلوین) اثر ( ph (2.5 ,7 و اثر اوره ( غلظت صفر و چهار مولار) بر ساختار پروتئین بررسی شد. نتایج حاصل از شبیه سازی نشان داد که در دمای 300 تا 358 درجه کلوین تغییر ساختاری مشخصی در پروتئین به وجود نیامده ( بنابر این در این دماها به زمان بیشتری (بیشتر از 20 نانوثانیه) برای شبیه سازی نیاز داریم) در حالی که در دمای 500 درجه کلوین تغییرات مشخصی در ساختار پروتئین مشاهده شد. هم چنین ph اسیدی و نیز اوره 4 مولار تغییرات ساختاری مشخصی را در پروتئین ایجاد کردند.