تجمع پروتئین از طریق دو مکانیسم منظم (فیبریل های آمیلوئیدی) و نامنظم ( آمورف) توسعه می-یابد. تحت شرایط استرس دمایی ، ph و ... پروتئین ها کنفورماسیون غیر طبیعی پیدا می کنندکه منجر به تجمع یا aggregation می شود. چاپرون ها خانواده ای از پروتئین ها هستند که باعث تا خوردن و یا فولدینگ مجدد می گردند. بتاکازئین عضوی از خانواده کازئین ها می باشد که دارای فعالیت چاپرونی است. مولکول های کوچک ترکیباتی با وزن مولکولی کم هستند که به پلیمر تبدیل نمی شود و به وسیله ی تضعیف کردن اندرکنش های درون مولکولی هیدرو فوبیک بین حدواسطهای آنفلد شده و یا ناقص فولد شده که مسئول روند تجمع هستند مانع از تجمع می گردند. در این مطالعه ما کینتیک تشکیل تجمعات پروتئین های مختلف را در حضور و عدم حضور چاپرون بتا کازئین و مولکول های کوچک آرژنین وگلایسین توسط روش های اسپکتروسکوپی جذب نور مرئی واسپکتروسکوپی فلئورسانس ذاتی و محیطی واسپکتروسکوپی cd مورد بررسی و مقایسه قرار دادیم. در همه پروتئین های هدف ، بتا کازئین در غیاب مولکولهای کوچک از تجمع جلوگیری می کند. آرژنین وگلایسین تاثیر متفاوتی در جلوگیری از تجمع دارند به طوری که آرژنین در همه پروتئین های هدف سرعت تجمع را کاهش ولی گلایسین در انسولین و آلفالاکتالبومین تسریع کننده تجمع و در مورد اووترانسفرین کاهنده تجمع است. همه آزمایشات نشان داد که عملکرد چاپرونی بتاکازئین در حضور آرژنین وگلایسین کاهش می یابد. اثرات افزاینده ها وابسته به پروتئین هدف متفاوت می باشد. نتایح نشان داد که آرژنین وگلایسین از طریق تغییرات ساختاری بتاکازئین عملکرد چاپرونی این پروتئین را کاهش می دهند. به طور کلی همه نتایج حاکی از آن است که سرعت تجمع پروتئین هدف و تغییرات ساختاری بتاکازئین در حضور آرژنین وگلایسین نقش اساسی درکاهش فعالیت چاپرونی بتاکازئین دارد