این مطالعه گزارشی از جداسازی، خالص‏سازی و تعیین ویژگی‏های بیوشیمیایی آنزیم تبدیل کننده آنژیوتنسین i از بافت ریه شترمرغ (struthio camelus) با استفاده از تکنیک های کروماتوگرافی ژل فیلتراسیون و تبادل یونی است. وزن مولکولی آنزیم تخلیص شده بر اساس تکنیک sds-page، 5/178 کیلودالتون تعیین شد. بهترین فعالیت آنزیم در محدوده phبرابر 8-5/7 و حداکثر فعالیت آنزیم در 5/7=ph بدست آمد. بررسی اثر دما بر فعالیت ace، بیان کننده پایداری دمایی بالای آنزیم (تا ?c55( است. اثر افزایش غلظت های tfe (2،2،2 تری فلورواتانول)، تریتون x-100، sds (سدیم دو دسیل سولفات) و) ctab ستیل تری متیل آمونیوم بروماید( بر فعالیت ace بررسی شد. فعالیت آنزیم در حضور tfe (1/0%)، تریتون x-100 (01/0%)،ctab ( mm1/0 و 1) و sds ( mm1/0) افزایش و در غلظت های بالاتر از تریتون x-100 (1% و 10%) و sds( mm1) کاهش نشان داد. آنزیم با tfe(20%) و sds ( mm10) کاملاً مهار شد. نتایج حاکی از برهمکنش پیچیده عوامل ذکرشده در بالا و ace به عنوان یک آنزیم غشایی است. آنزیم با edta(اتیلن دی آمین تترا استیک اسید) ( mm1/0) و فنانترولین (mm 35/0) کاملاً مهار شد، اما pmsf(فنیل متان سولفونیل فلورید) اثری بر فعالیت آنزیم نداشت. کمیت های km، kcat و kcat/km در حضور سوبسترای fapgg (فوران آکریلوئیل فنیل آلانیل-گلایسیل- گلایسین) درph بهینه (5/7(ph= به ترتیب m4-10×8/0، min-152969 و min-1m-1107×2/66 بدست آمد. کمیت ic50 وki برای کپتوپریل به ترتیب nm 5/36 و nm6/16 تعیین شد. با توجه به نتایج، احتمالاً ace ریه شترمرغ، می تواند گزینه ای مناسب برای مطالعه ساختار ace و معرفی مهارکننده های ace شامل مهارکننده های سنتزی و پپتیدهای فعال زیستی باشد.