مس از طریق واکنش های هابر-ویز و فنتون، باعث ایجاد گونه های اکسیژن فعال می شود که منجر به صدمه اکسیداتیو به مولکول های زیستی می گردد. هدف از تحقیق حاضر، بررسی نقش مس در اکسیداسیون و تغییرات ساختاری هموگلوبین و پروتئین های پلاسمای انسان است. بدین منظور نمونه های خون افراد سالم، در شرایط هوازی در محیط کشت حاوی سیستم اکسیداسیون فلزی و در حضور غلظت های ( 455/.-0009/. mm) یون مس قرار داده شد. پروتئین اکسیداسیون(op،سنجش کربنیل) در خون، به عنوان شاخص پرواکسیدان در پلاسما و میزان تشکیل مت هموگلوبین و همی کروم، به عنوان شاخص های استرس اکسیداتیو در اریتروسیت ها در نظر گرفته شد. نتایج حاصل نشان داد که میزان کربنیل در پروتئین های پلاسما و هموگلوبین مساوی و معادل 7 نانومول در هر میلی گرم پروتئین است. پس از تیمار با مس، میزان تشکیل مت هموگلوبین و همی کروم در اریتروسیت ها به ترتیب افزایش(میانگین نسبت تست به شاهد 13/1، 05/.>p) و کاهش (میانگین نسبت تست به شاهد 34/1، 05/.>p) یافت. در اریتروسیت ها، غلظت اکسی هموگلوبین در نمونه های تحت تیمار با مس به میزان 40% کاهش یافته بود. همچنین غلظت مت هموگلوبین، 8/3 برابر همی کروم بود. پس از 2 ساعت انکوباسیون، میزان مت هموگلوبین به صورت معنی دار به میزان 130%افزایش (028/.=p) یافت. افزایش غلظت مس نیز موجب افزایش معنی داری در میزان گروه های کربنیل در پروتئین های پلاسما و هموگلوبین گردید. بررسی با روش الکتروفورز sds-page و رنگ آمیزی با کوماسی آبی r-250، مبین تغییرات ساختاری در پروتئین ها است. انکوباسیون نمونه های خون در سیستم mco حاوی مس، منجر به اکسیداسیون پروتئین های پلاسما و تغییر در طرح الکتروفورتیک این پروتئین ها گردید. به هم پیوستن پروتئین های سرم و تشکیل توده هایی به وزن مولکولی 200 و 300 کیلودالتون و تجزیه پروتئین ها در محدوده وزن مولکولی 155 و 162 کیلودالتون مشاهده شد. این نتایج نشان می دهد که اکسیداسیون پروتئین های پلاسما موجب تغییرات ساختاری و اختلال در عملکرد طبیعی آنها می شود. همچنین اکسیداسیون هموگلوبین به جای اکسیژناسیون آن، منجر به کم خونی و هیپوکسی می گردد. یافته های تحقیق ما ممکن است در ارزیابی وضعیت اکسیداسیون در هنگام قرار گرفتن در معرض مس مفید واقع گردد.