گوناگونی زیادی بین ژنوتیپ ژن های مختلف و بیان آنها در سویه های مختلف helicobacter pylori وجود دارد که در این رابطه مطالعات زیادی در مورد ژن های vaca و caga انجام شده است. اما مطالعات کمتری در زمینه تفاوت های موجود ما بین پروتئین های غشای خارجی (outer membrane proteins, omp) در سویه های مختلف h. pylori انجام شده است. در این مطالعه پروفایل omps سویه های مختلف h. pylori جداشده از کودکان مقایسه و رابطه حضور و یا بیان آنها با شدت پاتولوژی ایجاد شده در کودکان بیمار جستجو شد. 30 سویه مختلف h .pylori که طی سالهای 1998 تا 2008 از کودکان جداشده بود، همراه سویه استانداراد 26695 atcc در محیط کمپی بلاد آگار (campy-blood agar) رشد داده شدند. omps از30 سویه مزبور با روش سارکوزیل خالص و تحت sds-page با روش لاملی مورد بررسی قرار گرفت. نتایج با برنامه lab-work بررسی شدند. سپس آنالیزهای دو بعدی کمپلکس های پروتئینی با روش blue native page در بعد اول و modified tricine sds-page در بعد دوم روی سه سویه انتخاب شده انجام گردید. نتایج، حضورالگوی omps متفاوتی را در 30 سویه نشان دادند که در مجموع 10 باند پروتئینی اصلی در نظر گرفته شدند. ولی حضور و یا شدت بیان آنها در سویه های مختلف یکسان نبودند. یکی از عواملی که می تواند در این تفاوت ها دخالت داشته باشد می تواند متفاوت بودن تعداد پاساژ در این سویه ها باشد. با مقایسه رابطه حضور باند هایی که در اکثر سویه ها حضور داشتند ولی پلی مورفیسم در آنها کاملا نمایان بود و شدت پاتولوژی ایجاد شده توسط سویه های h .pylori در بیماران، دو باند با وزن های مولکولی 30-20 و 40-30 انتخاب شدند. ظاهرا میزان بیان یک باند با وزن مولکولی 34 کیلو دالتون در سویه های جدا شده از گاستریت فعال شدید و یا گاستریت فعال متوسط در مقایسه با سویه های جدا شده از گاستریت خفیف بیشتر بود. این امر می تواند در رابطه با شدت چسبندگی این سویه ها به گیرنده های میزبان و عواقب ناشی از آن باشد. متفاوت بودن پروفایل پروتئینی omps در سویه ها ی مختلف می تواند در رابطه تبادلات ژنتیکی بین سویه ها در طول عفونت های مزمن باشد. بررسی روش blue native page برای مطالعه دو بعدی این پروتئین های چند شکلی (پلی مرفیک) نشان داد که blue native page پس از بهینه سازی می تواند روش تناوبی خوبی برای مطالعه پلی مرفیسم پروتئینهای غشای خارجی در helicobacter pylori باشد.

کورکومینcur) )، یک داروی ضد سرطان طبیعی است که پتانسیل ضد سرطانی آن در انواع مختلف سرطان ها به اثبات رسیده است. هدف عمده این مطالعه، بهبود فراهمی زیستی این ترکیب آبگریز توسط کپسوله کردن آن در مرکز آبگریز یک نانوحامل پلی یورتانی (pu) آمفی فیل و بررسی اثرات درمانی فرمولاسیون نانویی آن به عنوان یک سیستم تحویل دارو برای درمان سرطان سینه می باشد. نوع جدیدی از نانوحامل پلی یورتانی آب پایه سنتز شد و ویژگی های ضد توموری نانومیسل فولاته ی(fol) پلی یورتان بارگذاری شده با کورکومین(fol-cur-pu) ، در برابر رده های سلولی سرطان سینه در هر دو شرایط برون تنی و درون تنی ارزیابی گردید. ویژگی های فیزیکوشیمیایی نانوذره پلی یورتان به تنهایی و پلی یورتان بارگذاری شده با کورکومین نیز بوسیله اسپکتروسکوپی فلورسانس، میکروسکوپ الکترونی روبشی انتشار میدان، میکروسکوپ الکترونی انتقالی، میکروسکوپ نیروی اتمی، پراکنش نوری دینامیک، ftir, nmr and dsc مورد بررسی قرار گرفتند. نانوسامانه fol-cur-pu پایداری فیزیکی مناسب، اندازه مطلوب (تقریبا 67 نانومتر)، بار زتا پتانسیل منفی (تقریبا 42-)، رهایش حساس به ph دارو، بازده بارگذاری بالای دارو (تقریبا 87 درصد) و غلظت میسلی بحرانی پایینی (2/0 میلی گرم بر لیتر) را از خود نشان داد. نانوسامانه fol-cur-pu، نتنها زیست فراهمی بسیار بالاتری را نسبت به کورکومین خالی (p<0.05)دارا بود، بلکه تکثیر سلول ها را متوقف کرده و سبب انگیزش آپوپتوز سلول های سرطانی (p<0.01) در هر دوحالت وابسته به زمان و وابسته به غلظت گردید. آنالیز real time pcr فعال سازی آپوپتوز در سلول های تیمار شده با fol-cur-pu را تایید نمود. نانومیسل های پلی یورتان به تنهایی، هیچ اثر سمیتی در برابر سلول های سرطانی مورد مطالعه از خود نشان ندادند. نتایج آزمایشات درون تنی بر روی موش های balb/c نشان داد که fol-cur-pu بطور معنی داری اندازه تومور را کاهش داده و طول عمر موش ها را افزایش می دهد. همچنین تکثیر اسپلینوسایت ها و تولید ifn-? را افزایش داده، حال اینکه بطور معنی داری تولید il-4 را کاهش می دهد. بررسی کلی نتایج، این امر را تایید می کند که fol-cur-pu با بازداری از تکثیر سلول ها، القاء آپوپتوز و انگیزش ایمنی ضد توموری، به طور معنی داری تاثیر بازدارندگی شیمیایی بر روی سرطان سینه را دارا می باشد.

چکیده ندارد.

آمیلازها (endo-1,4-alphaglucohydrolase, ec 3.2.1.1) قادرند پیوندهای گلیکوزیدی 4-1 ، α موجود در بخش درونی آمیلوز، آمیلوپکتین و سایر کربوهیدراتهای وابسته را هیدرولیز کنند. آلفا- آمیلازها از مهم ترین آنزیم های صنعتی بوده و کاربردهای فراوانی دارند. سویه های مختلف از نمونه های جمع آوری شده از ناحیه ای در رامسر که تشعشع رادیواکتیو بالایی دارد، جدا شد. یکی از آنها به نام bacillus sp. who مقاوم به پرتو گاما بوده و قادر به تولید آلفا – آمیلاز خارج سلولی است. ژن آلفا – آمیلاز این سویه جدا شده، در وکتور ptz57r/t کلون و تعیین ترادف گردید. سپس این ژن در وکتور بیانی(pet21a) ، مجددا کلون شد و به سوش bl21 انتقال یافت. پس از بیان ژن، پروتئین نوترکیب تولید شده تحت شرایط احیایی با استفاده از ستون ni-nta آگاروز تخلیص شد. ژن آلفا آمیلاز حاوی 1563 نوکلئوتید بوده و 520 اسید آمینه را کد می کند. توالی این ژن با ترادف سایر آمیلازهای میکروبی از جمله bacillus megaterium ، bacillus sp. ws06 و bacillus sp. cs10 ( به ترتیب 95%، 95% و 96% ) شباهت بالایی دارد. چهار ناحیه حفاظت شده در آمیلازها (نواحی i, ii, iii, iv) در این توالی آمینو اسیدی دیده می شود و وزن مولکولی آنزیم نوترکیب با استفاده از sds-page حدود 64 کیلو دالتون تخمین زده شد. این آنزیم مثل سایر آمیلازها وابسته به کلسیم است و دما و ph بهینه برای فعالیت آن به ترتیب c°50 و 7 می باشد.